Аллостерическая активация

Наиболее широко распространенным механизмом регуляции ферментов в клетках является, по-видимому, аллостерическая активация или ингибирование, которые вкратце рассмотрены выше (разд. Б, 6). Метаболические пути контролируются аллостерическими механизмами самых разных типов наиболее распространенными из них являются следующие два механизма. Первый может быть назван активация предшественником. Метаболит, действующий как аллостерический эффектор, включает фермент, катализирующий превращение либо этого же метаболита, либо продукта, находящегося немного далее в цепи превращений. Например, на рис. 6-15 метаболит С (предшественник) активирует фермент, который катализирует практически необратимое превращение соединения D. В других случаях активация является менее прямой. Вк,тюченный фермент может участвовать в образовании второго [c.69]

Положительная аллостерическая активация по принципу прямой связи [c.213]

Аллостерическая активация (активация предшественником). Накопление субстрата стимулирует его распад (часто по типу положительного кооперативного эффекта на уровне первого или последнего ферментов). [c.77]

Полученное уравнение аналогично уравнению (7.11), только константа L заменена в нем на величину А, которая является функцией как [II, так и [А1. Ясно, что I подавляет связывание X (потому, что А растет с увеличением [I]), а А, напротив, способствует связыванию. Таким образом, модель Моно и др. дает четкое объяснение как явлению аллостерического ингибирования, так и явлению аллостерической активации. Кроме того, поскольку Л зависит от концентрации I и А, последние должны оказывать влияние и на степень кооперативности, причем, согласно модели Моно и др., аллостерический ингибитор должен усиливать кооперативность связывания субстрата, а аллостерический активатор, напротив, снижать ее. [c.184]

Примечание. , - аллостерическая активация, ингибирование 1>, О - индукция, репрессия синтеза ферментов. [c.382]

В ряде случаев конечный или промежуточный продукт используется в качестве активатора какого-либо фермента — это аллостерическая активация или РееёЬаск-активация [c.77]

Г. Подберите к каждому из выбранных в пункте В соединений соответствующий механизм действия ) аллостерическое ингибирование ферментов ЦТК 2) разобщение дыхания окислительного фосфорилирования 3) аллостерическая активация ферментов ЦТК 4) ингибирование ферментов ЦПЭ [c.145]

Перевод фермента, состоящего из 1684 аминокислотных остатков, в активное состояние за счет фосфорилирования одной пары остатков серина является ярким примером кооперативных взаимодействий в белке. Рентгеноструктурный анализ различных форм фосфорилазы — неактивной Г-формы и активной 7 -формы, позволили выяснить механизмы процесса аллостерической активации. Ядро каждой из субъединиц состоит из -складок, окруженных а-спиральными участками. Па каждой из субъединиц расположены каталитический центр, остаток фосфат-серина, а также участки белка, связывающие активатор АМФ и ингибитор глюкозо-6-фосфат. [c.260]

Аллостерические механизмы регуляции характерны не только для ферментов, но и для белков, выполняющих другие функции. Например, транспорт кислорода гемоглобином регулируется по механизму гомотропной аллостерической активации молекула кислорода, присоединившаяся к одному протомеру, увеличивает сродство к кислороду других протомеров. [c.94]

Функции, выполняемые сАМР в клетках, весьма разнообразны. Аллостерическая активация протеинкиназ влияет на целый ряд ферментов, связанн >]х с энергетическим обменом. Фосфорилированию подвергаются не только гистоны — белкн клеточного ядра, о и белки мембран [79а], мпкроканальцев и рибосом [79Ь] (гл. 15, разд. И, 2). В клетках с различной специализацией один и тот же механизм может привести к совершенно разным эффектам ниже мы рассмотрим несколько конкретных примеров такого рода. [c.71]

Рис. 19.7. Регуляция активности гликогенсинтазы в мышцах (п число остатков глюкозы). Последовательность реакций образует каскад, который позволяет усиливать сигнал на каждой сталии наномольиые количества гормона могут вызывать значительные изменения концентрации гликогена. ГСК киназы глнкогенсинтазы-3, -4 и -5. Волнистой стрелкой показана аллостерическая активация.

Рис 18 Схематичное изображение модификации актданого центра (АЦ) фермента (Ф) с помощью эффектора (Э) взаимодействующего на аллостерическом сайте (А), 5 субстрат (а)—аллостерическая ингибиция (б)—аллостерическая активация [c.78]

Аллостерическая активация кальмодулина кальцием аналогична активации А-киназы циклическим АМР, с тем отличием что комплекс Са -кальмрдулин сам по себе не обладает ферментативной активностью и действует, связываясь с другими белками. В некоторых случаях кальмодулин служит постоянной регуляторной субъединицей ферментного комплекса (как в случае киназы фосфорилазы, см. ниже), но чаще [c.375]

Аллостерическая активация кальмодулина кальцием аналогична активации протеинкиназы циклическим АМР. При изучении киназы фосфорилазы было обнаружено, что кальмодулин является регуляторной субъединицей, постоянно входящей в состав этого фермента (рис. 13-31). Но в большинстве случаев присоединение Са ведет к тому, что ранее свободный кальмодулин связывается в клетке с различными белками-мишенями (рис. 13-33). Например, кальций-зависимая активация фосфодиэстеразы циклических нуклеотидов, аденилатциклазы и некоторых мембранных Са -АТРаз происходит в результате связывания комплекса Са -кальмодулин с регуляторной субъединицей каждого из этих ферментов. Таким образом, реакция клетки-мишени на увеличение концентрации свободных ионов Са в цитозоле зависит от того, какие кальмодулин-связывающие белки имеются в данной клетке. Поскольку кальмодулин может принимать несколько различных конформаций (в зависимости от числа связанных ионов кальция), не исключено, что разные конформации взаимодействуют с разными клеточными белками. Таким путем кальмодулин мог бы в принципе вызывать различную реакцию клеток при разных концентрациях свободных ионов Са " в цитозоле. [c.276]

Приведенные выше данные имеют несомненное значение для оценки возможных механизмов реализащт сигнальных функций рецепторов и, в частности, рецептора гормона роста. Очевидно, что под влиянием лиганда осуществляется аллостерическая активация ферментативной функции рецепторного белка, причем [c.30]

Прейс и соавторы обнаружили, что при низкой концентрации ортофосфата и высокой концентрации ФГК в строме хлоропластов (когда скорость экспорта незначительна) активность глюкозо-1-фосфат — адеиилилтраисферазы сильно возрастает. Этот фермент играет важную роль в синтезе крахмала, и его аллостерическая активация при высоких значениях [ФГК]/[Р11 должна способствовать тому, чтобы он имел самую высокую активность в наиболее благоприятных для синтеза крахмала условиях в строме. Действительно, как было показано рядом исследователей, этот фермент имеет наибольшую активность в том случае, когда изолированные хлоропласты не получают достаточного количества ортофосфата (рис. 9.10). Как и следовало ожидать, экспорт при этом замедляется, а снижение отно- [c.278]

Активность пируват-карбоксилазы зависит от присутствия ацетил-СоА. В отсутствие связанного с ферментом аиетил-СоА (или другого близкого к нему ацил-СоА) биотин не карбоксилируется. Вторая частичная реакция не зависит от ацетил-СоА. Аллостерическая активация пируват-карбоксилазы при участии ацетил-СоА представляет собой важный физиологический механизм контроля. Оксалоацетат, продукт пируват-карбоксилазной реакции, является одновременно и стехиометрическим промежуточным продуктом глюконеогенеза, и каталитическим промежуточным продуктом цикла трикарбоновых кислот. Высокое содержание ацетил-СоА служит сигналом необходимости большего количества оксалоацетата. Если имеет место избыток АТР, оксалоацетат потребляется в процессе глюконеогенеза. В условиях недостатка АТР оксалоацетат включается в цикл трикарбоновых кислот, конденсируясь с аце-тил-СоА. [c.108]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология