Гомотропные эффекты

Гомотропный аллостерический кооперативный эффект проявляется в системе с идентичными лигандами, гетеротропный — при взаимодействии между разными лигандами. [c.186]

Взаимодействие между связыванием кислорода и связыванием внешних реагентов иногда называют гетеротропным взаимодействием, а специфическое влияние pH — эффектом Бора. Если поглощение кислорода описывается 8-образной кривой, как на рис. 31, то это указывает на зависимость константы равновесия от степени оксигенации белка в целом и на то, что между отдельными ионами переходного металла имеется некоторое взаимодействие (разд. 7.6). Эти взаимодействия иногда называют гомотропными или кооперативными взаимодействиями либо, как в случае железопорфиринов в гемоглобине, гем-гемовыми взаимодействиями. [c.140]

Подобные типы ингибирования конечным продуктом и активирования первым продуктом свойственны аллостерическим (регуляторным) ферментам, когда эффектор, модулятор, структурно отличаясь от субстрата, связывается в особом (аллостерическом) центре молекулы фермента, пространственно удаленном от активного центра. Следует, однако, иметь в виду, что модуляторами аллостерических ферментов могут быть как активаторы, так и ингибиторы. Часто оказывается, что сам субстрат оказывает активирующий эффект. Ферменты, для которых и субстрат, и модулятор представлены идентичными структурами, носят название гомотропных в отличие от гетеротропных ферментов, для которых модулятор имеет отличную от субстрата структуру. Взаимопревращение активного и неактивного аллостерических ферментов в упрощенной форме, а также конформационные изменения, наблюдаемые при присоединении субстрата и эффекторов, представлены на рис. 4.25. Присоединение отрицательного эффектора к аллостерическому центру вызывает значительные изменения конфигурации активного центра молекулы фермента, в результате чего фермент теряет сродство к своему субстрату (образование неактивного комплекса). [c.156]

Как отмечали Моно, Уаймен и Шанжё, многие ферменты действительно обладают подобными кинетическими свойствами, если принять, конечно, что связывание субстрата в стационарных условиях точно отражает связывание в условиях равновесия. К сожалению, единственное оправдание для введения любого допущения подобного типа не только для простых систем, но и для сложных, состоит в том, что если таких допущений не делать, то мы должны проводить опыты по связыванию лигандов в истинно равновесных условиях (типа опытов по связыванию кислорода и других лигандов гемоглобином). Большинство биохимиков находят это ограничение неприемлемым, и на практике основная часть данных о гетеротропных эффектах (и, конечно, о гомотропных эффектах в случае кооперативных ферментов) получена из неравновесных исследований ферментов при допущении, что Y = vIV, [c.184]

Здесь полезно остановиться еще на двух понятиях это гомотропные эффекты, которые представляют собой аллостерические взаимодействия между идентичными лигандами (связанными молекулами или ионами), и гетеротропные эффекты, т.е. взаимодействия между различными лигандами. В рассмотренном вьпие примере кооперативное связывание субстрата ферментом предста- Рис. 6.23. вляло собой гомотропный эффект. В отличие от этого влияние активатора или ингибитора на связьшание субстрата является [c.120]

Приведенные расчеты относятся к гомотропному кооператив-яому эффекту, сводящемуся к смещению равновесия Я Т под действием одного лиганда 5. При я 1 и не слишком больших Ь и я формулы (7,63) и (7,65) для димера принимают вид [c.459]

Эффект Бора, т. е. взаимное влияние изменения pH и связывания кислорода, тесно связан с описанным выше гем-гемовым или гомо-тропным взаиА-юдействием, хотя эти два эффекта удается разделить в случае некоторых гемоглобйнов (разд. 7.5). По-видимому, эффект Бора определяется несколькими аминокислотными остатками, р/С которых меняется вместе с изменением окружения, которое сопровождает R—Т-переход. К этим остаткам относятся аргинин НСЗ и валин NA1 в а-цепи, а также гистидин НСЗ в (3-цепи. Все эти остатки участвуют в гомотропном взаимодействии, равно как и гистидин Н5 в а-цепи, который затрагивается при этом лишь косвенным образом [169, 173]. 2,3-Дифосфоглицерат влияет на свойства гемоглобина, связываясь специфически с Т-формой белка с образованием комплекса состава 1 1 [169, 173]. Исследования мутантных и модифицированных гемоглобйнов, в том числе изучение структуры областей, в которых находятся С-концевые остатки, также подтверждают важную роль солевых мостиков в механизме гомотропного и гетеротропного взаимодействия в гемоглобинах млекопитающих [94, 130, 169, 173]. [c.177]

Белок может связывать между собой процесс, протекающий при участии металла, с реакцией, происходящей на другом активном центре. Как показывают гомотропные и гетеротропные эффекты, наблюдаемые для гемоглобйнов (разд. 7.5 и 7.6), такое сопряжение двух реакций достигается путем целой последовательности изменений в расположении аминокислотных остатков. [c.240]

Если аллостерическим эффектором является сам субстрат, то говорят о гомотропном аллостерическом эффекте, если же эффектор не является субстратом — о гетеротропном аллостерическом эффекте. Некоторые ферменты имеют несколько аллостерическнх центров, одни из которых специфичны к положительным, а другие— к отрицательным эффекторам. Аллостерические центры аналогично субстратсвязывающим участкам активных центров могут проявлять различную специфичность при связывании эффекторов она может быть либо абсолютной, т. е. проявляться только к одному определенному эффектору, либо относительной, т. е. проявляемой к группе сходных по структуре эффекторов. Наиболее важным является то обстоятельство, что все эффекторы, действующие in vivo, участвуют в нормальном метаболизме клетки, причем их эффективность является функцией их концентрации в клетке. [c.269]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология