Цистеина тиолактон

II тиолактон гомоцистеина. Цистеин осаждается закисью меди (Гопкинс), тиолактон гомоцистеина остается в растворе. [c.215]

Тиолактоны, например тиолактоны гомоцистеина [141] или цистеина [728, 729, 558], также можно отнести к числу активированных тиоэфиров, поскольку они легко расщепляются при аминолизе. Более того, даже свободные тиокислоты сами по себе достаточно активированы и могут служить ацилирующими агентами [543]. [c.155]

Основы метода. Во время гидролиза белка иодистоводородной кислотой образуются цистеин и тиолактон гомоцистеина. Цистеин можно определить окислением иодом до цистина, кольцо тиолактона гомоцистеина разложить щелочью (МН40Н) и образовавшийся гомоцистеин, в свою очередь, оттитровать иодом. [c.212]

Тиолактон цистеина. Образование меркаптоаминокислотой тиолактонного кольца приводит к одновременному блокированию карбоксильной и меркаптогрупп и в то же время к активированию карбоксильной группы. Тиолактон можно получить дебензилированием хлорангидрида S-бензилцистеина действием [c.303]

Окисление сульфгидрильных групп до дисульфидных протекает спонтанно под действием растворенного кислорода воздуха. С целью увеличения содержания тиольных групп в исходном белке проводят восстановление дисульфидных связей подходящим восстановителем, например боргидридом натрия, меркаптоэтанолом, Дитиотреитолом, цистеином или его производными. Однако реокисление тиольных групп при проведении реакции (20) может приводить к образованию неправильных внутримолекулярных дисульфидных мостиков в белке и, таким образом, сопровождаться существенной потерей каталитической активности иммобилизованного фермента. Содержание сульфгидрильных групп в белке можно увеличить за счет введения эндогенных групп, т. е. тиоли-рованием. Для этого, избрав в качестве групп-мишеней аминогруппы белка, обрабатывают их подходящими ацилирующими или алкилирующими реагентами, содержащими защищенную сульфгидрильную группу, например тиолактоном гомоцистеииа. Пример указанного реагента интересен тем, что при его использовании в белке увеличивается содержание сульфгидрильных групп, тогда как число аминогрупп не изменяется (а- и е-аминогруппы белка образуют с реагентом амидную связь, однако реагент несет на себе собственную а-аминогруппу, а также сульфгидрильную, формируемую при раскрытии лактонного кольца). [c.94]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология