Кобальт с карбоангидразой

Электронный спектр приносит особую пользу при определении координационного числа и расположения лигандов в металлофермен-тах. Электронный спектр карбоангидразы, в которой цинк(11) заменен на кобальт(П), показывает, что ион металла находится в центре искаженного тетраэдра [40]. Однако, когда проводятся такие исследования, необходимо особенно тщательно убедиться, что структура фермента не меняется при замене металла. Если фермент при этом остается активным, то можно до некоторой степени быть уверенным, что структура его не изменилась. В указанном примере последующий рентгеноструктурный анализ подтвердил, что лпганды группируются вокруг цинка(11) в виде искаженного тетраэдра. Проводя интерпертацию видимого спектра эритрокупреина — белка, содержащего медь 11), авторы работы [40] пришли к выводу, что в данной системе координируются по крайней мере четыре азотсодержащих донорных лиганда. [c.108]

Этот пример хорошо иллюстрирует разнообразие задач, решаемых при помощи ионов металлов. Предпосылкой для использования металла в качестве составной части активной группы является образование сложной третичной структуры, для поддержания которой в стабильном состоянии также необходим металл. Фермент, ускоряющий распад угольной кислоты на воду и углекислый газ,—карбоангидраза — содержит цинк. Этот фермент представляет собой истинный металлофермент, т. е. характеризуется прочной связью между белковым компонентом и компонентом, содержащим цинк. Линдског и Мальмстрем смогли тем не менее обратимо отделить цинк от белка и установили, что фермент, освобожденный от цинка, реактивируется ионами кобальта, железа и никеля (двухвалентными). Если принять за 100 активность цинкового соединения, то для приведенного ряда активности выразятся цифрами 40, 10, 5. Следовательно, здесь отбор в ходе биохимической эволюции в какой-то мере базировался на сохранении наиболее активных форм катализаторов. [c.130]

Наиболее близким к Со(Н)-карбоангидразе по спектральным свойствам оказался недавно полученный комплекс Со(II) с координационным числом 5 [93—96]. В результате этого появились мнения о том, что и в белке для кобальта характерно координационное число пять. Однако по данным рентгеноструктурного анализа с разрешением 2 А координационная сфера Со(II) напоминает сильно искаженную тетраэдрическую конфигурацию (рис. 16.20, Б) [98]. Подобная структура наблюдалась и у недавно исследованных методом дифракции рентгеновских лучей кристаллов б с-ацето-быс-(этилентиокарбамид)кобальта(И) [97]. При комнатной температуре спектр этого соединения очень похож на спектры Со(II)-карбоангидразы. [c.582]

Реакции (2а) и (26) должны иметь место в очень кислых я в очень щелочных растворах соответственно, если, конечно, значения р/Са координированной молекулы НгО не выходят за пределы экспериментального интервала pH. Как показано на рис. 16.13, кривая титрования для реакции цианида с 2п(II)-карбоангидразой пересекает ось абсцисс 1 моль Н+ освобождается при pH 6,0 и 0,7 моля НО- освобождается при pH 10,1. Подобное изменение кислотно-основных равновесий является функцией металла, так как при добавлении ионов СЫ- к апоферменту pH системы не смещается. Аналогичная кривая наблюдается и для случая кобальта (рис. 16.13). Эти результаты указывают на существование еще одного равновесия с рКа 8 (пунктирная кривая на рис. 16.13). Э-кспериментальная картина согласуется со схе- [c.591]

Разрыв связи С— 0 наблюдается в модельных реакциях декарбоксилирования с участием пентааминовых соединений кобальта (1П) [154] и уже обсуждался в связи с возможным механизмом действия карбоангидразы [73]. При всей своей привлекательности эта схема все же не разрешает вопроса о транспорте протона на стадии гидратации. [c.617]

Со + Фосфатаза представляет особый интерес, так как электронный спектр Со(II) дает возможность судить о геометрии координации в активном центре. Видимый спектр Со2+-фермента имеет необычный вид [48, 55], и для него характерны максимумы при 640, 610, 555 и 510 нм. Молярные коэффициенты поглощения при этих длинах волн равны соответственно 250, 210, 350 и 280. Эта картина похожа на наблюдаемую для Со (II)-карбоангидразы (гл. 16). Она не отвечает ни октаэдрической, ни тетраэдрической координации лигандов Со П). В некоторой степени похожие спектры получены для пятикоординационных комплексов кобальта с расположением лигандов в вершинах псевдотригональ-ной бипирамиды [56, 57], хотя в случае фермента расщепление полос более выражено, что свидетельствует о пониженной снм мет-рии [48]. Спектры кругового дихроизма в видимой области сложны [48, 55]. Спектры ЭПР присоединенного к фосфатазе иона Сц2+ указывают на изменение его окружения при связывании второго иона этого металла [50]. [c.637]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология