Сукцинил-СоА ацетоацетат СоА-трансфераза

Рис. 4. <(Пинг-поиг -кинетика в реакции ацетоацетата с сукцинил-КоА, катализируемой КоА-трансферазой [20].

Обратите внимание на то, что Р-гидроксибутират, поступающий в клетки из крови, вначале дегидрируется до ацетоацетата, затем происходит активация ацетоацетата за счет переноса КоА с сукци-нил КоА на ацетоацетат. Этот фермент называется сукцинил-КоА-ацетоацетат-КоА-трансферазой. [c.190]

В отсутствие осложняющих факторов ингибирование молекулой донора А является конкурентным по отношению к молекуле акцептора X и неконкурентным по отношению к исходному субстрату А — 13. Такую картину наблюдали, например, при ингибировании КоА-трансферазы сукцинатом, конкурентным но отношению к ацетоацетату и неконкурентным по отношению к сукцинил-КоА (рис. 5). В простейшем случае ингибирование можно рассматривать как проявление обратимости первой полуреакции. В при- [c.55]

Этот ацетоацетат затем активируется, образуя соответствующий СоА-эфир. Остаток СоА переносится на ацетоацетат от сукцинил-СоА (промежуточного продукта в цикле лимонной кислоты разд. 16.5, г) в реакции, катализируемой 3-кетоацил-СоА—трансферазой [c.566]

Примером системы, для которой наблюдали равенство максимальных скоростей реакций обмена и образования продукта, слун ит реакция, катализируемая КоА-трансферазой в присутствии ацетоацетил-КоА [20]. Результаты эксперимента приведены в табл. 4. Максимальная скорость реакции обмена, в которой взаимодействие промежуточного соединения фермент — КоА с ацетоацетатом приводит к образованию ацетоацетил-КоА, совпадает с максимальной скоростью реакции этого промежуточного соединения с сукцинатом при образовании в качестве продукта сукцинил-КоА. [c.59]

Соотношение скоростей реакций ингибирования и обмена, протекающих с участием ацетоацетата в процессе ацетоацетил-КоА-]-сукцината сукцинил-КоА +ацетоацетат, катализируемом КоА-трансферазой (20) [c.61]

Кетоацидурия — недостаточность сукцинил-КоА-ацетоацетат трансферазы ( 245050, КФ 2.8.3.5, 5р13, дефект гена СОТ [601424], р) — фермента митохондриального матрикса, катализирующего первую ступень распада кетоновых тел. Клинически тяжёлый рецидивирующий кетоацидоз, рвота, одышка. Лабораторно недостаточность сукцинил-КоА-З-ацетоацетат трансферазы, кетонурия. [c.364]

Следующие эксперименты проливают свет на этот вопрос. На основании изучения кинетики реакции, катализируемой сукцинил-СоА ацетоацетат — СоА-трансферазой, был сделан вывод о наличии пинг-понг-механпзма (гл. 6). Таким образом, фермент представлен двумя различными формами, одна из которых, как было показано, содержит связанный СоА [92]. Промежуточное соединение фермент—СоА, образующееся при взаимодействии фермента и ацетоацетил-СоА, восстанавливали меченным Н боргидридом натрия, а затем при помощи НС1 осуществляли полный гидролиз ферментного белка. В результате была выделена тритированная а-амино-б-оксивалериановая кислота. [c.138]

Известно, что в периферических тканях 3-гидроксибутират ( 3-оксимас-ляная кислота) способен окисляться до ацетоацетата, а последнрп активируется с образованием соответствующего КоА-эфира (ацетоацетил-КоА). Ацетоацетат может быть активирован путем переноса КоА с сукцинил-КоА в реакции, катализируемой специфической КоА-трансферазой. Образовавшийся ацетоацетил-КоА далее расщепляется тиолазой с образованием 2 молекул ацетил-КоА, которые затем включаются в цикл Кребса [c.381]

Обе кинетические картины, соответствующие высоким и низким концентрациям сукцината (т. е. акцептора промежуточного соединения ферд1ент — КоА), имеют место в механизме действия сукцинил-КоА — ацетоацетат-КоА-трансферазы [20]. В условиях насыщения сукцинатом и в отсутствие ацетоацетата каждая молекула фермент — КоА, которая образовалась из ацето-ацетил-КоА, может реагировать только с сукцинатом, давая сукцинил-КоА. В присутствии ацетоацетата в качестве ингибитора те молекулы промежуточного соединения фермент — КоА, которые прореагировали с ацетоацетатом, становятся недоступными для реакции с сукцинатом, и поэтому падение скорости в результате ингибирования равно скорости обмена ацетоацетата с ацетоацетил-КоА (табл. 5, первые две строки). При низких концентрациях сукцината скорость первой реакции, в результате которой образуется промежуточное соединение фермент — КоА, превышает скорость взаимодействия промежуточного соединения с сукцинатом. Поэтому эффективность обмена ацетоацетата с ацетоацетил-КоА становится больше, чем степень ингибирования реакции образования сукцинил-КоА (табл. 5). [c.61]

В альтернативной реакции, протекающей во внепе-ченочных тканях и катализируемой сукцинил-СоА-ацетоацетат-СоА-трансферазой (тио разой), сукцинил-СоА превращается в сукцинат сопряженно с превращением ацетоацетата в ацетоацетил-СоА (см. с. 290). В печени имеется деацилазная активность, обеспечивающая гидролиз части сукцинил-СоА с образованием сукцината и СоА. [c.176]

Во внепеченочных тканях протекают две реакции, в результате которых ацетоацетат активируется в ацетоацетил-СоА. Одна из них протекает с участием сукцинил-СоА и катализируется сункцинил-СоА-ацетоацетат-СоА-трансферазой. Ацетоацетат реагирует с сукцинил-СоА, при этом СоА переносится на ацетоацетат и образуются ацетоацетил-СоА и сукцинат. [c.291]

Ацетоацетат может быть активирован путем переноса СоА с сукцинил-СоА в реакции, катализируемой специфической СоА-трансферазой. Ацетоацетил-СоА далее расщепляется тиолазой с образованием двух молекул ацетил-СоА, которые могут затем включиться в цикл трикарбоновых кислот. Печень может снабжать ацетоацетатом другие органы, поскольку в ней отсутствует специфическая СоА-трансфераза. [c.148]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология