Дифтерийный антитоксин

Относительная специфичность, свойственная иммунитету, присуща и реакции антител с антигенами. Дифтерийный антитоксин, способный нейтрализовать дифтерийный токсин и сохранить жизнь больному дифтерией, не нейтрализует столбнячный токсин и не может быть использован ни для профилактики, ни для лечения столбняка. Как правило, антитела реагируют лишь с тем антигеном, который вызвал их образование (гомологичный антиген). Но специфичность антител, подобно специфичности иммунитета, не абсолютна. Антитела, которые образуются при введении кроликам очищенного альбумина из куриных яиц, реагируют и с альбуминами яиц других птиц, например утиных. Реакция антитела с антигеном, родственным гомологичному, называется перекрестной. Обычно она не так интенсивна, как реакция с гомологичным антигеном. [c.16]

ИЗ которых с молекулярным весом около 90 ООО, несет оба места присоединения. Поскольку свойства лошадиного антитела, изучавшегося Беккером, сходны со свойствами дифтерийного антитоксина (и отличны от свойств кроличьих антител), места присоединения этого антитела могут быть аналогично распределены асимметрично. [c.692]

В противоположность кроличьим антителам, а также антителам большинства других видов, определенные антитела лошадиной антисыворотки, и в частности дифтерийный антитоксин, не образуют осадка с антигеном, когда антитело имеется в большом избытке. [c.692]

Американский биохимик, почетный чл. Национальной АН США (с 1934). Р. в Йонкерсе (штат Нью-Йорк). Окончил Колумбийский ун-т (1912). В 1912—1915 работал там же. С 1915 в Рокфеллеровском ин-те мед. исследований в Нью-Йорке (с 1962 почетный проф.), одновременно в 1949—1959 проф. Калифорнийского ун-та в Беркли. Работы посвящены изучению кинетики и механизма ферментативных р-ций и св-в ферментов. Впервые выделил в чистом кристаллическом виде энзимы пепсин (1930), трипсин (1932) и др., а также один из вирусов и дифтерийный антитоксин (1941). Наряду с Дж. Б. Самнером доказал (1937) белковую природу ферментов, [c.324]

Дифтерийный антитоксин (очищенный трипсином). .... (0,749) 5,5 5,8 [c.544]

Беккер (Be ker, 1952) определил константу седиментации ком-плекса, образованного избытком альбумина бычьей сыворотки с кроличьим антителом, и нашел ее равной 8,85. Он нашел, что константы седиментации соединений, образованных лошадиными антителами, были выше образованных кроличьими антителами. Беккер считал, что это происходит вследствие различия расположения мест связи в этих двух типах молекул антител. Предположение Беккера вполне правдоподобно, поскольку места присоединения одного из лошадиных антител (дифтерийного антитоксина) располагаются на молекуле асимметрично. Автором показано, что при обработке протеолитическимй энзимами, при pH около 4,0, молекула расщепляется на две части, одна [c.691]

Применение иммунологических методов в препаративных целях осложняется прочностью и специфичностью комплекса антиген— антитело. Некоторые комплексы можно разложить только с одновременной деструкцией одного из компонентов, обычно антигена при этом освобождается антитело [371—373]. Антитела против полисахаридных (пневмококковых) антигенов можно отделить [374—376] в концентрированном растворе Na l (1,8 М), причем получаются растворы антител различной степени чистоты. Как показывают результаты измерения содержания азота в осажденных антителах, степень чистоты таких растворов нередко приближается к 100% . Успех применения этого метода, повидимому, частично зависит от эффективности антисыворотки, применявшейся для преципитации. Антитела белковых антигенов, например дифтерийный антитоксин, не могут быть выделены при помощи такого простого метода. Оказалось целесообразным гад-ролизовать белковый антиген пепсином или трипсином в определенных условиях при этом удается выделить только 30—60% указанного антитоксина [377]. Сырой дифтерийный антитоксин, полученный в результате обработки трипсином, не является, как показывает проба на постоянство растворимости, чистым, хотя токсином можно осадить 95% его. Этот препарат был разделен [c.79]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология