Пептиды лейцина, стабильность

Кроме того, общеизвестная стабильность пептидов валина [378, 444] обусловлена, повидимому, пространственными затруднениями, вносимыми изопропильным радикалом, который представляет собой, вероятно, особенно эффективный барьер. Пептиды лейцина менее стабильны. В этой же связи можно отметить, что при неполном гидролизе лизоцима аминокислоты с короткой цепью выделяются в свободном состоянии особенно быстро [441]. [c.178]

Для многих пептидов было изучено влияние стерических факторов на скорость гидролиза 10 н. соляной кислотой в присутствии равного объема ледяной уксусной кислоты. Наиболее важными факторами, влияющими на скорость гидролиза, были размер боковых цепей аминокислот и их положение относительно пептидной связи [70, 173]. Так, например, пептиды, содержащие валин, для которого характерно наличие объемистой изонронильной. группы, были наиболее стабильны пептиды с более отдаленными боковыми группами по отношению к пептидной связи, как, например, в лейцине, были менее устойчивы в то же время пептиды,, обладающие наименее объемистыми группировками, т. е. пептиды, содержащие такие аминокислоты, как аланин или глицин, были еще более лабильны. Если боковая цепь входит в состав того аминокислотного остатка, карбоксильная группа которого участвует в образовании пептидной связи, то эта боковая цепь оказывает большее влияние на скорость гидролиза, чем в том случае, когда она входит в состав аминокислотного остатка, у которого в образовании пептидной связи участвует аминогруппа [190]. [c.389]

Вследствие относительной стабильности некоторых пептидных связей для осуществления полного гидролиза белков или пептидов до индивидуальных аминокислот требуются жесткие условия, такие, как нагревание в течение 70 ч с 6 н. НС1 в эвакуированной запаянной ампуле. В этих условиях триптофан почти полностью разлагается, причем скорость его распада увеличивается в присутствии углеводов и других карбонилсодержащих соединений [43]. В аналогичных условиях наблюдается некоторое разложение лейцина, аспарагиновой кислоты, пролииа, но этого можно избежать при добавлении фенилгидроксиламина [59]. Для полного гидролиза более стабильных пептидов, содержапщх, например, валин и изолейцин, необходимо увеличение времени гидролиза. При этом наблюдается значительная потеря других аминокислот, в частности цистина, серина и треонина [66, 132]. В тех случаях, когдалеобходимо измерить степень разложения отдельных аминокислот, постепенно увеличивают продолжительность гидролиза. Если время гидролиза химотринсиногена (5 и. HG1, 110° С, запаянная эвакуированная ампула) увеличивают с 24 до 72 ч, то количество определяемого пролина увеличивается на [c.391]

Методика. Для фракций объемом 1 или 2 мл берут 1 мл реактива 2. Нейтрализации не требуется, если при доведении pH до величины 4—6 применяют менее 1 мл 0,1 н. раствора едкого натра или соляной кислоты. После добавления реактива раствор осторожно перемешивают в пробирке, неплотно закрывают ее пробкой, нагревают 15 мин на кипящей водяной бане и немедленно охлаждают. В пробирку добавляют 5 мл 50%-ного спирта и энергично перемешивают содержимое встряхиванием, чтобы окислить воздухом оставшийся гидриндантин (это обеспечивает в дальнейшем большую стабильность базовой линии). Затем измеряют поглощение раствора при 570 нм, за исключением тех случаев, когда пептид имеет на Ы-конце пролин или оксипролин в этом случае поглощение измеряют при 440 нм или при другой длине волны. В качестве стандарта используют раствор лейцина с концентрацией 50 мкг мл-, 0,2 мл этого раствора дают величину поглощения в 0,2 единицы оптической плотности. [c.134]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология