Ингибиторы альдолазы

Помимо своей функции кофермента, PLP выступает в роли специфического ингибитора и, возможно, аллостерического эффектора в отношении ряда ферментов различных классов (к ним относятся, например, альдолаза, глутаматдегидрогеназа и гексокиназа). PLP избирательно связывается также со многими другими бедками [45]. [c.222]

I — тироглобулин 2 — v-глобулин (из сыворотки крови человека или крупного рогатого скота) 3 — альбумин из сыворотки крупного рогатого скота (димер) 4 — лактат дегидро-геназы (из сердца свиньи) 5 — гексокиназа (из дрожжей) — спиргговая дегидрогеназа (из печени лошади) 7 — альбумин из сыворотки крови крупного рогатого скота 5 — овальбумин 9 — химотрипсиноген /0 — цитохром С 7/— трипсиновый ингибитор (из бобов сои) J2 — карбоксипептидаза А /3 — фосфоглицеромутаза 14 — глицеролфосфатде-гидрогеназа /5 — креатинкиназа /5 — глицерол-бР-дегидрогеназа (из дрожжей) 17 аспарагиназа /5 — алкогольдегидрогеназа /9 — альдолаза 20 — глюкозоксидаза. [c.131]

Так как реакции, катализируемые аминами, имеют очень много сходных черт, то можно предположить, что если фермент катализирует одну из них, то он способен катализировать и другие. Для альдолазы, расщепляющей 2-кето-3-дезокси-6-фосфоглюконат до пировиноградной кислоты и глицеральдегид-З-фосфата, было найдено, что это действительно так [127]. Помимо катализа альдольной конденсации, этот фермент катализирует енолизацию производных пировиноградной кислоты (на что указывает быстрый обмен водорода в метильной группе субстрата), а также декарбоксилирование оксалоацетата, которое протекает лишь в 200 раз медленнее, чем суммарная реакция. Кроме того, интересно отметить, что этот фермент подвергается необратимому ингибированию под действием бромзамещен-ного пирувата. Этот ингибитор присоединяется, по-видимому, к ферменту так же, как и пируват, однако затем он инактивирует фермент, алкилируя некоторую основную группу активного центра. Не исключено, что эта основная группа участвует в механизме ферментативного действия при [c.106]

Альдолаза, в которой блокировано 10 SH-rpynn, полностью активна, хотя структура фермента заметно изменена. Показано различными. методами, что ее структура более беспорядочна, чем структура нативной альдолазы [2]. Это указывает на то, что блокирование тех SH-rpynn, которые легко доступны действию ингибитора, не изменяет структуру субстратсвязывающего участка. Более того, связывание субстрата или неорганического фосфата с модифицированным ферментом восстанавливает структуру, которая становится сходной со структурой нативного фермента. Это подтверждается наличием полной активности альдолазы, в которой блокировано 10 SH-rpynn. [c.362]

СЯ возрастает пропорционально числу блокированных SH-rpynn. Активность альдолазы не меняется при введении в фермент до 10 остатков п-меркурибензойной кислоты. Активность падает, если более 10 остатков цистеина блокированы ингибитором. В присутствии фруктозофосфата альдолаза, содержащая до 10 блокированных SH-rpynn, устойчива к протеолизу даже при высоких концентрациях трипсина. [c.363]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология