Лизоцим, аминокислотная последовательность

Лизоцим-относительно небольшой фермент. Лизоцим, выделенный из белка куриных яиц, где он содержится в большом количестве, представляет собой одну полипептидную цепь из 129 аминокислотных остатков и массой 14,6 к Да. В молекуле лизоцима имеется четыре поперечных дисульфидных мостика, обусловливающих стабильность фермента. Последовательность аминокислот в лизоциме показана на рис. 7.5. [c.133]

Лизоцимы, выделенные из различных источников, являются сходными, но не идентичными белками. Наиболее изучен лизоцим, выделенный в кристаллическом виде из белка куриного яйца. Молекула его состоит из 129 аминокислот и образует одну полипептидную цепь, сшитую -в четырех местах поперечными дисульфидными мостиками (мол. в. 14 388) Для лизоцима известна аминокислотная последовательность и с помощью рентгеноструктурного анализа установлена его пространственная структура Фермент богат основными аминокислотами, изоэлектрическая точка его соответствует pH 10,5—11. [c.302]

В опытах по изучению генного продукта был использован лизоцим фага, поскольку этот белок легко поддается химическому анализу. Теперь аминокислотная последовательность лизоцима фага Т4 установлена уже полностью. Но даже и до того, как это было сделано, удалось показать, что в пептидах, получаемых при триптическом гидролизе мутантных лизоцимов, изменены не отдельные аминокислоты, а последовательности из нескольких аминокислот, что вполне согласуется с постулированным [c.210]

Несмотря на некоторое сходство, эти два белка имеют совершенно разную конформацию, что еще раз подчеркивает важную роль аминокислотной последовательности и размера цепи в определении конкретной структуры. Рассмотрим сначала лизоцим (129 остатков), морфология которого может быть описана вытянутым эллипсоидом (45 х 30 х 30 А) с удаленной клинообразной областью. Образовавшаяся щель представляет собой активный центр фермента. Молекула содержит лишь небольшое число участков, подобных а-спирали (остатки 5 — 15, 24 — 34, 88 — 96), и несколько более коротких участков, остатки которых имеют почти такие же углы фиф, как и у а-спирали или 3,о-спирали . Важная особенность структуры — наличие -слоя (рис. 5.18). Он образован тремя антипараллельными цепями (остатки 42 — 48, 49 — 54 и 57 — 61), связанными водородными связями, в которых участвуют амидные и карбоксильные группы, а также атомы боковых цепей серина, треонина, аспарагина и глутамина. Некоторые из перечисленных боковых групп принадлежат не остаткам самого -слоя, а остаткам, расположенным дальше по цепи. Считается, что эта 3-структура играет очень важную роль в определении нативной конформации фермента и ее стабилизации. Сомнительно, однако, чтобы указанная область со столь большим числом поперечных водородных связей была так же важна для формирования структуры в целом, как гидрофобные взаимодействия, поскольку сама молекула белка может денатурировать в водном растворе мочевины. [c.275]

Иллюстрацией этим сведениям может служить узнавание N-концевых детерминант белка лизоцима антителами, Т-хелперами и Т-супрессорами. Специфические Т-супрессоры и антитела связывали с N-концевым трипептидом Lys—Val—Phe молекулы лизоцима курицы. Напротив, они не взаимодействовали с N-koh-цевым фрагментом лизоцима фазана, в котором заменен лишь один аминокислотный остаток в третьем положении. Т-хелперы, специфичные к лизоциму курицы, распознавали последовательность аминокислот между 10-м и 18-м N-концевыми остатками. Причем рецептор Т-хелперов узнавал одинаково хорошо лизоцим курицы и фазана, но только в сочетании со своими молекулами МНС-П. [c.46]

Лактальбумин [517, 528] и лизоцим [518, 529—531] представляют классический пример двух белков с аналогичными последовательностями, но различными функциями и различными частотами фиксации мутаций. Предположение о структурном подобии обоих белков было впервые выдвинуто в 1958 г. и подтверждено спустя 10 лет [523, 533] путем сравнения аминокислотных последовательностей. Некоторые важные для сопоставления свойства обоих белков приведены в табл. 9.3. Трехмерную структуру бычьего лактальбумина определили, основываясь на структуре лизоцима белка куриного яйца, путем построения Л10дели [534] и последующей минимизации энергии [501, 535]. Эта процедура предполагает идентичность укладки обеих цепей, что представляется достаточно обоснованным, если учесть большое сходство аминокислотных последовательностей обоих белков (табл. 9.3). Этот пример показывает также, каким образом можно использовать данные по одному белку для структурного анализа отдаленно родственных гомологичных белков. [c.215]

Стрейзингер и Цугита получили двойной мутант фага Т4 с восстановленной фазой считывания, несущий две близко лежащие мутации противоположного знака в гене лизоцима. Из клеток Е. oli, зараженных этим мутантом, выделили лизоцим и сравнили его аминокислотную последовательность с последовательностью лизоцима, полученного из клеток зараженных фагом дикого типа. Оказалось, что лизоцим, образующийся при заражении двойным мутантом с восстановленной фазой считывания, содержит сегмент с ненормальной последовательностью аминокислот этот сегмент представлен на нижеследующей схеме вместе с соответствующим сегментом белка дикого типа. (Следует иметь в виду, что в приведенных аминокислотных последовательностях остатки аминокислот слева находятся в полипептидной цепочке ближе к аминоконцу, а остатки справа — ближе к карбоксильному концу.) [c.445]

Данные о природе мутаций со сдвигом рамки получены при анализе аминокислотной последовательности белков, которые кодируются генами, содержащими взаимно супрессирующие мутации рамки (см. гл. 12). На рис. 20.9 сравнивается аминокислотная последовательность лизоци-ма фага Т4 дикого типа с соответствующими последовательностями белков фаговых мутантов, несущих две мутации со сдвигом рамки. С помощью таблиц генетического кода мы можем восстановить ве- [c.14]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология