Вторичный хинон ФРЦ пурпурных бактерий

Восстановление Р+ происходит затем от доноров электрона в ЭТЦ. В качестве А1 в РЦ выступают производные порфириновых молекул (например, феофитин в РЦ2), а роль вторичного акцептора выполняют молекулы хинона (РЦ пурпурных бактерий), пластохинона (РС2) или железосерные белки (РЦ1). Эффективность отрыва электрона от Р+ и переноса его на А1 достигает 95 - 98% и происходит за времена несколько пикосекунд (1пс=10-12 с). Заметим, что если в РЦ исходно в темноте вторичный акцептор химически восстановлен, то после появления электрона на А1 происходят его рекомбинация с Р+ за 5 -10 не и появление Р+. Это сопровождается замедленным свечением [c.160]

В данной главе проанализирована схема переноса электронов в ближайшем донорно-акцепторном окружении ФРЦ пурпурных бактерий и предложены способы расчета величины константы скорости переноса электронов от первичного хинона ко вторичному по данным кинетики редокс-превращений пигмента в окислительных условиях. [c.246]

В данной главе рассмотрено кинетическое поведение вторичного хинона пурпурных бактерий (Rhodospirillum rubrum). Определена зависимость концентрации семихинонной формы хинона от номера вспышки, скорость стремления к стационарной концентрации (затухание колебаний) и другие характеристики. На основе кинетического анализа двойных колебаний концентрации семихинонной формы вторичного хинона оценена величина квантового выхода первичного фоторазделения зарядов в ФРЦ. [c.259]

Последующее восстановление Р+ происходит от доноров электрона в ЭТЦ в соответствии с рис. ХХУП.2 и ХХУП.6. В схеме (ХХУП.4.2) символом РЩ обозначены компоненты РЦ Р — фотоактивный пигмент, I — первичный акцептор, Q — следующий за ним акцептор. Роль I в РЦ выполняют порфириновые молекулы пигментов (хлорофилл в РЦ ФС I, феофитин в РЦ ФС П, бактериофеофитин в РЦ пурпурных бактерий). В качестве вторичного акцептора выступают молекулы хинона (РЦ пурпурных бактерий), пластохинона (РЦ ФС П) или железосерные белки (РЦ ФС I). Эффективность отрыва электрона от Р и перенос его на / и далее на Q зависят от состояния компонентов РЦ. Так, если I исходно восстановить в темноте, например за счет создания достаточно низкого окислительно-восстановительного [c.297]

Вероятные пути переноса первого Н+ (1) и второго Н+ (2) протонов к восстанавливаемому вторичному хинону в РЦ пурпурных бактерий. Штриховкой указана область локализации пула связанных в структуре РЦ вблизи Qb молекул воды (по М. Y. Okamura, G. Feher, 1992) [c.331]

В РЦ пурпурных бактерий была распшфрована кинетика переноса электрона между Р (димер бактериохлорофилла), А1 (бактериофеофитин БФФ), Аг (первичный хинон Рд), Аз (вторичный хинон Рв). [c.160]

Сформулирована обобщенная модель переноса электронов в ближайшем донорно-акцепторном окружении фотосинтетических реакционных центров (ФРЦ). Па основе этой модели рассмотрены стационарные и переходные характеристики переноса электронов в ФРЦ. Проведенный кинетический анализ показывает, что функциональное устройство ФРЦ обеспечивает его готовность к использованию очередного кванта света за счет поддержания донорной части в восстановленном, а акцепторной — в окисленном состояниях. Далее рассмотрена кинетика редокс-превращений переносчиков ФРЦ в хроматофорах пурпурных бактерий в окислительных и восстановительных условиях. Особое внимание уделяется анализу функционирования вторичного хинонного акцептора ФРЦ пурпурных бактерий. Подробно охарактеризованы двухтактные колебания концентраций семихи- [c.4]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология