Белок железосерный

Рис. 7.12. Транспорт протонов при субстратном дыхании. Из бактериальной клетки (А) или из митохондрии (Б) в суспензионную среду выходят протоны. У субмитохондриальных частиц (В) мембраны вывернуты (внутренней стороной наружу), поэтому протоны транспортируются внутрь. Г. Путь переноса протонов и электронов при окислении КАОНд согласно хемиосмотической гипотезе. КСт-клеточная стенка ЯМ-плазматическая мембрана ВМ и ЯМ-внутренняя и наружная мембраны митохондрий р-кофермент О Z-гипотетический переносчик водорода РеЗ-железосерные белки Ь, с, а, Дз-цитохромы.

Гемоглобин, миоглобин, каталаза пероксидаза, металлофлавопротеины, цитохромы, железосерные белки, трансферрин, ферритин, нитрогеназа [c.95]

Среди компонентов дыхательной цепи обнаружены также убихинон (коэнзим О) и белки, содержащие негемовое железо, так называемые железосерные белки. [c.192]

Кроме железа, входящего в состав цитохромов, в митохондриях имеются белки, содержащие негемовое железо. В этих белках атомы железа связаны с атомами серы цистеиновых остатков либо прямо с 8 , поэтому их часто называют железосерными белками и обозначают как Ре—8. [c.197]

Железосерные белки-это окислительно-восстановительные системы, переносящие электроны. Они содержат атомы железа, связанные, с одной стороны, с серой аминокислоты цистеина, а с другой-с неорганической сульфидной серой (рис. 7.9, Б). Последняя очень легко отщепляется в виде сероводорода при подкислении. Остатки цистеина входят в состав полипептидных цепей Fe-S-центры можно рассматривать как простетические группы полипептида. Участвующие в дыхательной [c.236]

Наиболее информативным методом изучения окисления и конформационных состояний железосерных белков является ЭПР. Этот метод был применен для регистрации неравновесного состояния центра N-2 в первом комплексе Грина и его релаксации к равновесию. [c.97]

Рис. 7.9. Структурные формулы некоторых важнейших компонентов дыхательной цепи. А. Изоаллоксазиновая кольцевая система FMN или FAD в окисленной и восстановленной форме. Б. [2Fe -f- 28]-центр железосерного белка. В. Восстановление убихинона до убигидрохинона. Г. Активный участок цито-хрбма с.

KoQ 2) атомы меди 3) железосерные белки [c.556]

Компоненты дыхательной цепи погружены в двойной липидный слой. Речь идет о большом числе ферментов, коферментов и простетических групп, различных дегидрогеназ и транспортных систем, участвующих в переносе электронов и водорода. Белковые компоненты могут быть выделены из мембраны. Важнейшие из компонентов, участвующих в окислении водорода,-это флавопротеины, железосерные белки, хиноны и цитохромы. [c.236]

Несколько белков, связывающих более 1 моля железа на 1 моль белка, не включено в этот обзор. Трансферрин связывает два атома Ре(П1), которые, по-видимому, расположены на достаточно большом расстоянии друг от друга, поскольку не проявляется никакого характерного для многоядерных структур взаимодействия [2—4]. Гемэритрин, в котором были обнаружены антиферромагнитно взаимодействующие друг с другом ионы Ре(П1), рассматривается в работах [5—7]. Не обсуждаются здесь и свойства железосерных белков, например ферредоксинов [8]. [c.332]

Спектроскопия ядерного гамма-резонанса (мессбауэровская спектроскопия) позволяет обнаружить слабые возмущения энергетических уровней ядер железа окружающими электронами. Этот эффект представляет собой явление испускания или поглощения мягкого у-излучения без отдачи ядер. Интересующий нас ядерный переход с энергией 14,36 кэВ -происходит между состояниями / = % и / = 1/2 мессбауэровского изотопа Те, где I — ядер-ное спиновое квантовое число. Для регистрации спектров Месс-бауэра обычно требуется 1—2 мкмоля Те, содержание которого в природном железе составляет 2,19%. Для белка с молекулярным весом 50 ООО, который связывает 1 атом железа на молекулу, и в отсутствие изотопного обогащения это соответствует весу образца 2,5 г. Рассматриваемые здесь многоядерные белки содержат гораздо больше железа и вполне подходят для исследования методом ядерной гамма-резонансной спектроскопии. Широко исследуются четыре возможных типа взаимодействия между ядром Те и его электронным окружением изомерный сдвиг, квадрупольное расщепление, ядерные магнитные сверхтонкие взаимодействия, ядерные зеемановские взаимодействия. Применение мессбауэровской спектроскопии для изучения железосодержащих белков, относящихся к гемовым и железосерным, обсуждается в опубликованном недавно обзоре [78]. [c.347]

Рассмотрим еще один пример железосерного белка — ферредоксин из петрушки. Он содержит по два атома железа в молекуле, и его окисленная форма претерпевает одноэлектронное восстановление с образованием парамагнитного состояния. В спектре ПМР восстановленного ферредоксина имеется восемь сильно сдвинутых сигналов, которые также приписаны четырем метиленовым группам цистеиновых остатков, выступающих в качестве лигандов железа. Однако эти химические сдвиги неодинаковы в зависимости от температуры, откуда сделан вывод, что неспаренный электрон неравномерно распределен между двумя атомами железа [42]. Обмен электронами между двумя железными центрами может происходить лишь с достаточно низкой скоростью, не приводящей к уширению или усреднению обоих сигналов. [c.402]

Наконец, метод ЯМР можно использовать для исследования железосерных (как, впрочем, и гемовых) белков путем измерения скорости протонной релаксации воды, как описано выше в этой главе. Такие опыты были проведены для многих железосерных белков и показали, что наблюдается лишь очень незначительное усиление релаксации протонов воды [10]. Этот результат согласуется с моделью, в которой атом железа недоступен для молекул воды в объеме и тесно окружен серусодержащими лигандами. [c.402]

Восстановление Р+ происходит затем от доноров электрона в ЭТЦ. В качестве А1 в РЦ выступают производные порфириновых молекул (например, феофитин в РЦ2), а роль вторичного акцептора выполняют молекулы хинона (РЦ пурпурных бактерий), пластохинона (РС2) или железосерные белки (РЦ1). Эффективность отрыва электрона от Р+ и переноса его на А1 достигает 95 - 98% и происходит за времена несколько пикосекунд (1пс=10-12 с). Заметим, что если в РЦ исходно в темноте вторичный акцептор химически восстановлен, то после появления электрона на А1 происходят его рекомбинация с Р+ за 5 -10 не и появление Р+. Это сопровождается замедленным свечением [c.160]

В исследованиях голубых Оелков использовались модели комцлексов. Было показано, что атом меди находится в координационном окружении слегка искаженных тетраэдров, которые образуются в результате координирования его с S Н-группой цистеина и имидазольным атомом азота из фрагмента гистидина. Как ожидают, циклические политиаэфиры окажутся мощным инструментом для изучения структуры медьсодержащих белков, так же как и структуры и действия железосерных белков. [c.194]

Наряду с гемопротеидами широко распространены белки, содержащие железо в виде железосерных кластеров негемиповое железо). Эти белки играют важную роль в многочисленных процессах переноса э.т1ектронов — при фотосинтезе, окислительном фосфорилировании, для восстановления азота до аммиака азотфик-сирующими бактериями. Наиболее изучены железосерные белки из хлоропластов зеленых растений и бактериальные белки, известные под общим названием фер- [c.65]

Железосерные белки входят в состав комплексов I, П, П1 дыхательной цепи митохондрий, выполняя роль второй простетической группы в процессе транспорта электронов. [c.197]

Ферменты переноса электронов и окислительного фосфорилирова-ния, находящиеся у эукариот в митохондриях, у бактерий локализуются внутри или на поверхности плазматической мембраны. Цитохромы, железосерные белки и другие компоненты электрон-транспортной цепи находятся исключительно в мембранах. Как показало детальное изучение локализации отдельных компонентов, мембрана построена асимметрично например, цитохром с расположен в ее наружном слое, а АТР-синтетаза — на внутренней стороне мембраны [64]. [c.24]

Белки, содержащие негеминовое железо. Некоторое количество атомов железа в митохондриях связано не в геме цитохромов, а образует комплексы с другими белками. Эти белки называют также железосерными, так как атомы железа связаны с атомами серы цисте-иновых остатков. Белки, содержащие негеминовое железо, участвуют в переносе электронов на нескольких стадиях, однако не совсем ясны их локализация и механизм действия. [c.174]

Данные об образовании конформационно неравновесных состояний железосерных белков, ифающих важную роль во внутриклеточной трансформации энергии, будут рассмотрены позже. В конце этого парафафа будут описаны различные методы получения неравновесных форм белков в растворах при комнатной температуре. До настоящего времени этой техникой было исследовано несколько сотен белков, зарегистрирована кинетика их релаксации и установлены их физические и химические свойства. Здесь будут даны только принципиальные выводы из результатов этих исследований. Ссылки на соответствующие публикации можно найти в книгах [1,31,37,41]. [c.78]

Несколько примеров. Для многих белков были измерены при комнатной температуре характерные времена различных стадий релаксации после скачкообразного восстановления иона железа в активном центре [41]. Для цитохрома С (один из главных компонентов дыхательных электрон-транспортных цепей в митохондриях аэробных организмов), при pH 10,6 были зарегистрированы три релаксационные стадии с характерными временами, около 50 мкс, 0,5 мс и 0,3 с. Для гемоглобина при pH 7,4 масштабы времени обнаруженных релаксационных стадий были 70 мкс, 0,3 мс, 0,6 мс и 50 мс. Для железосерного белка — фер-редоксина были зарегистрированы две четкие стадии с характерными временами около 100 мкс, 0,2 с. [c.79]

Рис. 4.20. Структуры активных центров биядерных и тетроядерных железосерных белков

На рис. 4.20 изображены структуры активных центров в биядерных и тетроядерных железосерных белках. 2)ти центры, как правило, содержат два или четыре атома железа. Каждый атом железа находится в тетраэдрическом окружении серных ли гандов два цистеиновых остатка соединяют железо с белком, а два атома неорганической серы образуют мостики между атомами железа. Железосерные центры являются одноэлектронными переносчиками. В окисленном, основном, состоянии центр диамагнитен. Одноэлектронное восстановление превращает его в парамагнитный центр, который может быть зарегистрирован методом ЭПР. [c.96]

Расположение и функции окислительно-восстановительных систем в дыхательной цени. По окислительно-восстановительному потенциалу компоненты дыхательной цепи можно расположить в ряд, который начинается с NAD (наиболее отрицательный потенциал) и оканчивается цитохромоксидазой и кислородом (рис. 7.11). Хиноны и цитохромы служат вспомогательными субстратами. Эти компоненты восстанавливаются водородом, доставляемым различными донорами. Получаемый через NAD водород с помощью NADH-дегидрогеназы переносится на хинон аналогичным образом на хинон переносится водород от сукцината (через сукцинатдегидрогеназу) и водород, полученный при дегидрировании жирных кислот (через другие специфические дегидрогеназы). Хинон служит сборным резервуаром водорода из субстратов в дыхательной цепи. Некоторые из ферментов, участвующих в переносе водорода, содержат FMN или FAD, а также железосерные белки. [c.241]

Предполагают наличие двух мест реакций, в которых участвует убихинон, — так называемые центры г и о, локализованные, но-видимому, на противоположных сторонах мембраны. В центре о убихинол окисляется до убихинона с освобождением двух протонов, причем один электрон от убихинола поступает к железосерному белку Риске, а затем к цитохрому С1, в то время как другой поступает к цитохрому б5бб- Восстановленный семихиноном цитохром 6566, в свою очередь, восстанавливает цитохром 6562-Электрон от цитохрома 6562 используется для восстановления убихинона в центре г [c.211]

Фосфорилирование сопряженное с переносом электронов. Предположение о такого рода фосфорилировании у сульфатредуцирующих бактерий основано на данных о наличии цитохромов и железосерных белков в плазматических мембранах, а также о высоком выходе энергии. Цитохром Сз обладает, по сравнению с другими цитохромами, весьма низким окислительно восстановительным потенциалом [Е = - 205 мВ) и находится на внешней поверхности мембраны или в периплазматиче-ском пространстве. [c.312]

Обмен железа. Общее содержание железа в организме — 3—4 г. Около 70% циркулирует в составе гемоглобина эритроцитов до 25% железа хранится в ретикулоэндотелиальной системе печени, селезенке, костном мозгу. Это резервное железо. Около 0,1% железа циркулирует в плазме крови в связанной с белками форме. Остальное его количество входит в состав гемсодержащих белков миоглобина, цитохромов, каталазы, пероксидазы. Кроме того, железо входит в состав белков, не содержащих гемогруппы, — железосерных, флавопротеинов. Ежесуточно около 1 мг железа всасывается в верхних отделах кишечника и столько же теряется. В продуктах питания должно содержаться 10—15 мг железа. Усвояемость его обычно не более 10% (содержание железа в 100 г фасоли — 12,4 мг, говяжьей печени — 10,8 мг, гречки — 8 мг, яблок — 2 мг). В связи с менструацией потери железа у женщин составляют 1,5 мг/сут. [c.430]

Этот процесс включает большое число стадий, в которых участвуют входящие в дыхательную цепь промежуточные переносчики электронов и ионов водорода. Основными компонентами дыхательной цепи являются никотинзависимые дегидрогеназы, флавинзависимые дегидрогеназы, цитохромы, убихинон и некоторые металлопротеины железосерные белки). Все перечисленные переносчики электронов и ионов водорода рассматриваются в главах 3 и 5. [c.322]

Благодаря этому восстановленный ФМНН2 переносит протоны от внутренней поверхности мембраны к внешней. На этом участке дыхательной цепи пути электронов и протонов расходятся протоны выделяются в межмембранное пространство, а два электрона переносятся от ФМНН2 к связанному с ним железосерному белку Ре8Пр1, а затем через цитохром 562 — на убихинон (КоО) [c.322]

Последующее восстановление Р+ происходит от доноров электрона в ЭТЦ в соответствии с рис. ХХУП.2 и ХХУП.6. В схеме (ХХУП.4.2) символом РЩ обозначены компоненты РЦ Р — фотоактивный пигмент, I — первичный акцептор, Q — следующий за ним акцептор. Роль I в РЦ выполняют порфириновые молекулы пигментов (хлорофилл в РЦ ФС I, феофитин в РЦ ФС П, бактериофеофитин в РЦ пурпурных бактерий). В качестве вторичного акцептора выступают молекулы хинона (РЦ пурпурных бактерий), пластохинона (РЦ ФС П) или железосерные белки (РЦ ФС I). Эффективность отрыва электрона от Р и перенос его на / и далее на Q зависят от состояния компонентов РЦ. Так, если I исходно восстановить в темноте, например за счет создания достаточно низкого окислительно-восстановительного [c.297]

Центры Fa, Fb не являются первичными акцепторами электрона в ФС I. Если эти центры предварительно восстановить в темноте химическим путем, то последующее освещение вызывает обратимое окисление Ртоо, наблюдаемой и при низких температурах. Наряду с окислением Р700 при этом возникает новый сигнал ЭПР, характерный для железосерных белков с центрами 2Fe,2S. Этот сигнал соответствует фотовосстановлению акцептора Рх (или А2), величина окислительновосстановительного потенциала которого составляет —705 мВ. Сигнал от этого акцептора можно наблюдать лишь в условиях, когда центры Рд и Рв восстановлены. Если же хотя бы один из этих центров окислен, то электроны с Рх быстро переносятся на окисленный центр Рд или Рв, и фотостационарная концентрация восстановленного Рх становится пренебрежимо малой. Однако и центр Рх не является первичным акцептором, получающим электроны непосредственно с возбужденного уровня Ртоо- [c.321]

Удаление железосерного белка Риске (Ре5к) из сукцинат цитохром с-оксидоредуктазы не нарушает сз цинат-убихинон-редуктазную активность [Trumpower et al., 1980], но приводит к [c.16]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология