Бактериофеофитин

Ассимиляция солнечной энергии, т.е. превращение световой энергии в химическую, стартует с поглощения кванта света светособирающими молекулами (антеннами) на поверхности мембраны. Электронное возбуждение безизлучательно передается специальным молекулам внутри мембраны - димерам хлорофилла. Эти димеры хлорофилла входят в состав молекулярных образований, которые называются РЦ фотосинтеза. РЦ фотосинтеза - это достаточно жесткий молекулярный комплекс (молекулярный аппарат). Далее в РЦ происходит процесс разделения зарядов возбужденный димер хлорофилла отдает электрон первичному акцептору электрона. Этот процесс происходит в пикосекундном диапазоне времен. Например, в РЦ пурпурной бактерии в качестве первичного акцептора выступает бактериофеофитин, электрон живет сотни пикосекунд на фео-фитине и переносится на первичный хинон Рд. [c.106]

При замещении парамагнитного иона железа диамагнитным ионом цинка, в экспериментах по ЭПР пурпурных бактерий наблюдается сигнал от пары дырка на доноре и электрон на первичном хиноне Рд. Время жизни электрона на бактериофеофитине мало (280 пс), что крайне затрудняет наблюдение первичной пары Р+А7 в ЭПР экспериментах. В хорошем приближении можно пренебречь спиновой динамикой в очень ко-роткоживущей первичной паре Р А7. Это означает, что к моменту переноса электрона на хинон пара Р А7 практически остается в том же самом, синглетном, состоянии, в котором она образовалась. [c.107]

В определенных условиях хлорофилл может фотовосстанавливаться предполагают, что первым фотохимическим актом этого процесса является перенос электрона от одной молекулы хлорофилла на другую в пределах димера или (в бактериях) от молекулы бактериохлорофилла на бактериофеофитин. [c.48]

ФС — фотосистема бхл — бактериохлорофилл хл — хлорофилл бфеоф — бактериофеофитин феоф — феофитин П — фотохимически активные формы хлорофилла с указанием длины волны, при которой происходит индуцированное светом изменение поглощения пигмента X — хинон УХ — убихинон МХ — менахинон ПХ — пластохинон Ре5 — железосероцентры — информация отсутствует. [c.280]

В настоящее время получены данные о структуре мембранных реакционных центров фотосинтезирующих бактерий (Р. Хубер, X, Михель). Так, в состав реакционного центра пурпурных бактерий Rhodopseudomonas viridis входят цитохром с и три белка (субъединицы), называемые Л (легкий), С (средний), Т (тяжелый). Про-стетическими группами, ассоциированными с белками реакционного центра, являются четыре молекулы бактериохлорофилла б, две молекулы бактериофеофитина б, две молекулы хинона, два атома негемового железа и каротиноиды. [c.634]

Трехмерная структура реакционного центра в полном соответствии со спектроскопическими данными дает представление о пути переноса электрона. После поглощения света электрон переносится с возбужденного первичного донора электронов (специальной пары) через бактериохлорофилл б на промежуточный акцептор — бактериофеофитин б и далее на первичный хиионовый акцептор. Хинон восстанавливает вторичный акцептор — слабо связанный хинон. Полностью восстановленный и протонированный вторичный акцептор освобождается из реакционного центра, а на его место поступает хинон из мембранного окружения. Окисленная специальная пара восстанавливается цитохромом. Перенос электронов через фотосин-тетическую мембрану сопровождается транспортом протонов, который сопряжен с синтеюм АТР. [c.636]

В работе А. А. Красновского и К. К. Войковской (ДАН, СССР, 81, 879, 1951) хроматографическим способом выделены бактериохлорофилл и бактериофеофитин, исследованы их спектры поглощения и фотохимические свойства. — Прим. ред. [c.23]

Вопрос об оранжевых полосах бактериохлорофилла требует дополнительного разъяснения. Наша интерпретация основана на кривой поглощения, представленной фиг. 7. Сильная полоса с коротковолновой стороны главной красной полосы заметна также в спектре бактериофеофитина (наблюдения Фрэнча, см. фиг. 23), однако она располагается гораздо дальше в направлении к зеленой области, у 530 М]1] кроме того, имеется слабая полоса у 680 м 1- и указания на еще более слабую полосу около 630 м 1. Голландские исследователи нашли, что спиртовой экстракт из пурпурных бактерий обнаруживает только один максимум поглощения, у 774 Ж[а (см. гл. XXII), но до сих пор еще не установлено, насколько широка область, покрываемая этой полосой. Кривые поглощения экстракта на фиг. 35 и 36 простираются только до 730—740 м . [c.24]

Кривая удельной экстинкции бактериофеофитина получена Френчем в его последней работе [40] и приведена на фиг. 23. Она показывает, что молярный коэффициент поглощения бактериофеофитина (в метаноле) достигает значения 2,7 Ю в максимуме оранжевой полосы, тогда как инфракрасный пик почти в два раза выше. Согласно фиг. 17, максимальный коэффициент поглощения обычного феофитина а в красной области составляет около 4,2. 10 (в диоксане, где пики обычно более резки, чем в метаноле). Поэтому главенствующее положение инфракрасной полосы связано, повидимому, как с увеличением ее собственной интенсивности, так и со сравнительным ослаблением всех других полос. [c.38]

Более новые исследования привели к выводу, что в реакционный центр бактериального фотосинтеза входят два димера бактериохлорофилла а и димер бактериофеофитина [37, 38]. Предлагается следующая модель реакционного центра и первичных фотопроцессов переноса электрона на первичный акцептор X через промежуточный переносчик У, которым может быть либо димер бактериофеофитина, либо димер бактериохлорофилла [c.25]

Схема фотосинтеза у пурпурных несерных бактерий представлена на рис. 132. Бактериохлорофилл а реакционного центра возбуждается и передает электрон на бактериофеофитин. Электрон проходит через хинон и ряд переносчиков назад к Рзуо, восстанавливая его. При этом на уровне цитохромов образуется АТФ. Чтобы синтезировать восстановительные эквиваленты, необходимо либо использовать в качестве донора электронов молекулярный водород, который может напрямую восстановить НАД", либо осуществить обратный перенос электронов с затратой АТФ. [c.186]

Первые работы в этой области были посвящены изучению гемолиза, вызвакного облучением видимым светом в присутствии эозина и кислорода в них исследовалось также уменьшение процента выживаемости Parame ium audatum, облучаемого в присутствии кислорода и различных красителей. Было точно установлено, что в большинстве таких экспериментов для возникновения достаточно четкого эффекта необходимо наличие всех трех указанных выше факторов. Наиболее естественная теория фото-динамического эффекта, по-видимому, состоит в следующем. Энергия возбуждения передается от сенсибилизатора кислороду, в результате чего образуется так называемый активный кислород. Вполне возможно, что он находится в состоянии для возбуждения которого требуется всего 37,5 ккал (7623 А). Если механизм реакции совпадает с предполагаемым нами механизмом, то при уменьшении энергии кванта возбуждающего света ниже указанного значения фотодинамическая эффективность должна заметно уменьшаться даже при наличии соответственного красителя, поглощающего этот свет. Единственный эксперимент для проверки сформулированной выше гипотезы был выполнен Гаффроном [52]. Он нашел, что бактериофеофитин чувствителен к излучению с длиной волны более 8000 А. Отсюда он сделал заключение, что в молекуле кислорода состояние участвует в реакции только тогда, когда этот энергетический уровень очень сильно смещен, что может иметь [c.128]

Последующее восстановление Р+ происходит от доноров электрона в ЭТЦ в соответствии с рис. ХХУП.2 и ХХУП.6. В схеме (ХХУП.4.2) символом РЩ обозначены компоненты РЦ Р — фотоактивный пигмент, I — первичный акцептор, Q — следующий за ним акцептор. Роль I в РЦ выполняют порфириновые молекулы пигментов (хлорофилл в РЦ ФС I, феофитин в РЦ ФС П, бактериофеофитин в РЦ пурпурных бактерий). В качестве вторичного акцептора выступают молекулы хинона (РЦ пурпурных бактерий), пластохинона (РЦ ФС П) или железосерные белки (РЦ ФС I). Эффективность отрыва электрона от Р и перенос его на / и далее на Q зависят от состояния компонентов РЦ. Так, если I исходно восстановить в темноте, например за счет создания достаточно низкого окислительно-восстановительного [c.297]

Восстановление первичного пластохинона Qa в опытах с двумя последовательными вспышками регистрировали по изменению поглощения при 320 нм. Было установлено, что понижение температуры или действие диурона приводит к замедлению переноса электрона на пластохинон. Как и в пурпурных бактериях, эта реакция сопровождается другими изменениями поглощения, в частности при 550 нм (эффект С -550). Этот эффект представляет собой электрохромный сдвиг полосы поглощения -каротина и является индикатором восстановления Qaj подобно тому, как в РЦ пурпурных бактерий восстановление Qa сопровождается электрохромным сдвигом полосы поглощения бактериофеофитина. [c.327]

Для изучения природы релаксационных процессов в высокоупорядоченном комплексе переносчиков используются различные воздействия, модифицирующие систему водородных связей в РЦ изотопное замещение Н2О на D2O, модификация водородных связей в образцах криопротекторами, многоатомными спиртами (этиленгликоль, пропиленгликоль), апротонными растворителями (диметилсуль-фоксид). Эти воздействия, делая водородные связи менее лабильными, замедляют релаксационные процессы, уменьшают подвижность и увеличивают жесткость макромолекул. Как оказалось, они замедляют в 2-2,5 раза перенос электрона в РЦ. На рис. XXVIII.2 представлены изменения поглощения при 665 нм, соответствующие появлению и исчезновению восстановленного бактериофеофитина под влиянием изотопного замещения D2O на Н2О и действия диметилсульфоксида. Видно, что указанная модификация системы водородных связей приводит к замедлению переноса электрона на этапах Р Бфф и Бфф Qa- Степень эффекта, вызванного действием криопротектора, увеличивается в зависимости от его гидрофобности и коррелирует с глубиной его проникновения во внутренние области фотосинтетических мембран. Одновременно с замедлением прямого переноса Р Бфф появляется компонента восстановления Р в ходе рекомбинации Р+ <— Бфф (рис. XXVIII.2, в, кривая 2) со временем О, 7-1 не, что сопровождается возникновением замедленной люминесценции с тем же характерным временем. [c.363]

Наблюдаемые кинетические эффекты говорят о том, что перенос электрона на бактериофеофитин сопровождается молекулярной релаксацией с участием [c.363]

Кроме того, у 51-оостояния хлорофилла существует слабое поглощение в области 800—830 нм. Время жизни возбужденного синглетного состояния хлорофилла а составляет несколько наносекунд 4351, а для бактериофеофитина а оно равно 2,0 0,2 не 14211. [c.50]

Добавление 2,6-диметил бен зох и нона вызывает тушение 51-со-сгояния хлорофилла о, однако появление радикалов не зарегистрировано, Подобным же образом -бензохинон тушит Згсосгояние бактериофеофитина и снова без образования радикалов. Таким образом, тушение хинонами 8 -состояния хлорофилла а и бактериофеофитина а обусловлено диссипацией энергии без заметного образования радикалов со временем жизни более 10 пс. Как будет показано ниже, ситуация здесь существенно иная, чем для нижних триплетных состояний хлорофиллов, которые образуют с хинонами легко регистрируемые радикалы [203, 437, 8621. [c.50]

С участием димера бактериохлорофилла (Р870) с образованием окисленного димера и анион-радикала бактериофеофитина. В азд. 7-2.2.1 первичные стадии разделения зарядов в реакционных центрах обсуждаются более подробно. [c.67]

Смотреть страницы где упоминается термин Бактериофеофитин: [c.107] [c.46] [c.357] [c.636] [c.636] [c.391] [c.39] [c.63] [c.186] [c.340] [c.227] [c.375] [c.285] [c.308] [c.309] [c.365] [c.49] [c.63] [c.63] [c.66] [c.258] [c.284] [c.291] [c.293] [c.294]

Биохимия природных пигментов (1986) -- [ c.357 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.391 ]

Фотосинтез Том 2 (1953) -- [ c.38 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.29 , c.49 , c.59 , c.64 , c.67 , c.70 , c.291 , c.291 , c.293 , c.293 , c.295 ]

Транспорт электронов в биологических системах (1984) -- [ c.5 , c.24 , c.27 , c.29 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.34 , c.44 , c.45 , c.49 , c.52 , c.53 , c.55 , c.57 , c.59 , c.66 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология