Димер бактериохлорофилла

БХл) 2 — возбужденный димер бактериохлорофилла [c.5]

БХл)2 — катион-радикал димера бактериохлорофилла [c.5]

Возбужденный димер бактериохлорофилла отдает электрон убихинону. Этот процесс ориентирован поперек мембраны и протекает в направлении ее цитоплазматической стороны. Он включает ряд промежуточных этапов, на которых происходит последовательное восстановление и окисление мономера бактериохлорофилла, [c.45]

Более новые исследования привели к выводу, что в реакционный центр бактериального фотосинтеза входят два димера бактериохлорофилла а и димер бактериофеофитина [37, 38]. Предлагается следующая модель реакционного центра и первичных фотопроцессов переноса электрона на первичный акцептор X через промежуточный переносчик У, которым может быть либо димер бактериофеофитина, либо димер бактериохлорофилла [c.25]

С несколько иной целью метод направленного мутагенеза был применен при исследовании структуры первичного донора в бактериальном фотосинтетическом реакционном центре. Известно, что аксиальными лигандами атомов Mg в димере бактериохлорофилла служат остатки Гис 173 и Гис 200. Нри замене Гис 200 на Phe или Leu происходит выпадение Mg и феофитинизация одной из молекул бактериохлорофилла в димере. Такая модификация реакционного центра и образование гетеродимера не ингибирует фотохимической активности, но изменяет кинетические и спектральные характеристики процессов переноса электрона. Так, величина квантового выхода первичного разделения зарядов у мутанта уменьшена в 2 раза по сравнению с контролем, а константа скорости этой реакции упала до f = 1/30 пс по сравнению с f = 1/4 пс у интактных центров. [c.338]

В работе Де Во и Чанса понижение температуры клеток пурпурных бактерий (СкготаИит) позволило впервые выявить и измерить температурную зависимость скорости такого рода реакции окисления цитохромов фотоокисленным димером бактериохлорофилла С Р (см. рис. ХШ.1). Оказалось, что при понижении температуры от 300 до 120 К характерное время реакции увеличивается от 1 мкс до 2,5 мкс, оставаясь практически неизменным при дальнейшем понижении температуры. Принципиальный вывод, следующий из этих экспериментов, состоял в том, что окисление цитохромов в фотосинтетических мембранах не требует обычных активационных механизмов, подобных окислительно- восстановительным реакциям в растворах, а протекает по другим законам. Основополагающая концепция, выдвинутая в результате обнаруженного эффекта, базируется на физическом явлении туннельного переноса электрона, который может происходить между молекулами донора В и акцептора А в условиях, когда энергия электрона меньше высоты разделяющего их активационного барьера. Напомним основные положения теории туннельного переноса (гл. ХП1). [c.367]

С участием димера бактериохлорофилла (Р870) с образованием окисленного димера и анион-радикала бактериофеофитина. В азд. 7-2.2.1 первичные стадии разделения зарядов в реакционных центрах обсуждаются более подробно. [c.67]

В РЦ пурпурных бактерий была распшфрована кинетика переноса электрона между Р (димер бактериохлорофилла), А1 (бактериофеофитин БФФ), Аг (первичный хинон Рд), Аз (вторичный хинон Рв). [c.160]

Расстояние между димером бактериохлорофилла и первичным хиноном (Rb. rubrum), оцененное по температурной за- [c.27]

Здесь С — цитохром Р — фотохимически активный пигмент реакционного центра (димер бактериохлорофилла а, Р870) Ql, Qll— соответственно, первичный и вторичный хиноны к, кз— псевдомономолекулярные константы скорости, пропорциональные концентрации экзогенного донора и акцептора соответственно кз — константа скорости, пропорциональная интенсивности действующего света к.2, кг, к.4, к — соответствующие константы скорости переноса электронов между цитохромом и пигментом, а также между Ql и 0ц. Предполагается, что все указанные переносчики входят в единый комплекс. Для простоты рассмотрим только окислительно-восстановительные реакции переносчиков. Перенос электронов в реакционном центре, происходящий согласно схеме (8.17), может быть описан исходя из графа состояний комплекса, представленного на рис. 39 (см. также гл. 3). 0(1) на рисунке означает, что соответствующий переносчик электронов окислен (восстановлен). Согласно данным, представленным в гл. 1, для констант скорости справедливы следующие соотношения [c.183]

Расположение редокс-групп. Наиболее важным результатом рентгеноструктурного анализа реакционных центров Rps. viridis явилось выяснение расположения окислительно-восстановительных простетических групп. На рис. 20 результаты этого анализа представлены таким образом, чтобы были видны только простетические группы. Четыре гема цитохрома с располагаются друг за другом над димером бактериохлорофилла. Расстояние между атомами железа двух соседних гемов колеблется от 1,4 до 1,6 нм. Атом железа гема, ближайшего к (БХл)2, находится на расстоянии 2,1 нм от двух ионов магния, входящих в состав (ВХл)2. Димер ориентирован параллельно длинной оси комплекса реакционного центра. Он как бы зажат между а-спиральными колоннами D, принадлежащих субъединицам М Vi L (соответственно Dm и Dl). Каждая из этих колонн несет остаток гистидина, имидазольная группа которого служит лигандом для Mg2+ в (БХл)2- [c.52]

Смотреть страницы где упоминается термин Димер бактериохлорофилла: [c.107] [c.411] [c.309] [c.315] [c.316] [c.48] [c.69] [c.258] [c.259] [c.293] [c.24] [c.27] [c.28] [c.29] [c.32] [c.245] [c.53] [c.53] [c.5] [c.44] [c.53]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология