Термолизин активный центр

Системы водородных связей. Впервые о системах водородных связей как о реальности стало возможным говорить, когда Л. Полинг и сотр. на основе данных рентгеноструктурного анализа, предложили две модели вторичной структуры белков а-спирали и р-структуры [104,103]. В настоящее время системы пептидно-водородных связей, как их иногда называют, представленные в этих и некоторых других типах вторичных структур, считаются обычным элементом белков. Однако в связи с получением структурной информации с высоким разрешением (0,15—0,2 нм), появляется все больше сведений о системах водородных связей (или солевых мостиков ), состоящих из полярных аминокислот. Такие системы были обнаружены в целом ряде белков цитохром ах С551, Сг, с [84, 116, 128], термолизине [66], каталазе [99] и многих других. Необходимо также отметить, что подобные системы являются важным элементом структуры активных центров ферментов (т. н, системы передачи заряда [85]), а также наблюдаются при взаимодействии большого числа субъединиц, например, в вирусе табачной мозаики [33]. Детальный анализ некоторых из изученных систем, являющихся экспериментальным подтверждением формулируемой нами концепции систем сопряженных ионно-водородных связей, будет дан в следующей главе. [c.34]

НК—С=0-группами а-спиралей (НК—С=0, НЫ—С=0), уходящих в структуру белка. Учитывая ориентацию НЫ—С=0-групп, при расстановке протонов в таких системах возникает определенное направление (мы отметили его стрелками), которое сохраняется и по другую сторону от лиганда. Напомним, что и в цитохроме с также можно проследить направление ССИВС. Авторы отмечают, что пока неизвестно, имеет ли эта система какое-либо функциональное значение или она образована для структурной стабилизации . Ряд ССИВС с атомом 2п в качестве лиганда обнаружены также в активном центре термолизина [29], где найдено необычно большое число заряд-зарядных взаимодействий , а также в активном центре карбок-сипептидазы [66]. [c.77]

Изученные в отношении структуры активного центра ферменты этой группы содержат связанные с белком атомы цинка. Несмотря на большие различия первичной структуры и пространственного строения двух основных представителей Zn-зависимых протеаз - карбоксипептидазы А и термолизина, строение их активных центров очень сходно [1348,1349]. [c.92]

Как и в карбоксипептидазе, в активном центре термолизина расположена боковая цепь остатка аргинина (Аг ОЗ). [c.92]

Недавно были опубликованы очень важные результаты дальнейших исследовании, касающихся роли кальция в термостабильности термолизина (Dahlquist et al., 1976). Показано, что избыток ионов Са + стабилизирует нативный голофермент, препятствуя тому, что, по-видимому, является кооперативным структурным переходом, приводящим в конечном счете к автолизу фермента при температурах выше 50°С. Подобным стабилизирующим действием не обладают ни цинк (присоединяющийся к участку, отличному от участков связывания четырех ионов Са2+), ни тербий (присоединяющийся к двойному участку связывания Са +). Если тербий присоединяется не к двойному участку связывания Са +, а к другим участкам молекулы, то при этом также наблюдается ее стабилизация, что навело авторов иа мысль о вовлечении в переход, вызывающий автолиз фермента, участка молекулы, отличного как от активного центра, так и от двойного участка связывания Са +. При условии, что ионы тербия прочно присоединены к двойному участку связывания Са +, удаление двух других ионов Са + из соответствующих участков приводит к необратимому изменению фермента, сохраняющего лишь около 40% исходной каталитической активности. Однако измененный таким способом термолизин денатурируется при низкой температуре и при нагревании не стабилизируется ионами Са +. [c.302]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология