Водородные связи пептидными группами

Водородная связь между пептидными группами [c.12]

Белковая цепь приобретает чрезвычайную устойчивость, сворачиваясь в правостороннюю а-спираль (рис. 21-17). В такой структуре аминокислотные остатки направлены наружу от оси спирали, а группы С=0 одного витка спирали связаны с группами Н—N следующего витка водородными связями. Водородные связи образуются между сильно электроотрицательными атомами, например Р или О, и атомами водорода с небольшим локальным избытком положительного заряда. Такие связи имеют главным образом электростатическое происхождение и зависят от способности двух атомов к тесному сближению. Атомы О и Р, имеющие небольшие размеры, способны давать такие связи более крупные атомы О обычно не могут образовать водородных связей. В белках водородные связи играют очень важную роль они возникают между кислородным атомом карбонильной группы и атомом водорода аминогруппы, принадлежащими полипептидной цепи. Как видно из рис. 21-13, частично двоесвязный характер пептидной связи С—N не только обеспечивает плоскостность пептидного звена, но также делает атом кислорода несколько отрицательным, а атом азота с присоединенным к нему атомом водорода несколько положительными. Это и создает благоприятные условия для образования водородных связей. [c.316]

Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации. Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкивания или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например за счет пирроли-диновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориен- тируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно [c.373]

В составе белковых тел макромолекулы белков могут образовывать более сложные структуры. Главной структ> рой являются формы белковых молекул, в которых цепь из атомов С и N приобретает форму спирали за счет внутримолекулярного образования водородных связей пептидными группами удаленных друг от друга остатков аминокислот (рис. 28.1). На один виток спирали приходится около 3,5 остатков аминокислот [c.721]

Причина дестабилизирующего влияния серина и треонина на а-спираль заключается в водородных связях, которые могут образовывать боковые цепи этих остатков с пептидными группами. Такая связь возможна у монопептидов Ser и Thr в конформациях R при соответственно Xi 60° и %2 - -60°. В а-спирали она конкурирует с водородной связью между группой N-H пятого остатка Ser (Thr) и группой С=0 первого остатка, что, естественно, снижает устойчивость спирали. На спиральных участках белков, напротив, внутренняя водородная связь приводит к стабилизации данного состояния основной цепи в конформации R. В конформации В остатков Ser и Thr также возможна водородная связь O -Н. .0=С в пре- [c.188]

Пептидная цепь может укладываться в пространстве в виде спирали (наподобие винтовой лестницы). В одном витке спирали помещается около четырех аминокислотных остатков. Закрепление спиральной структуры обеспечивается водородными связями между группами С=0 и ЫН, направленными вдоль оси спирали (на рис. 16.4 показана только часть этих водородных связей). Все боковые радикалы К аминокислот находятся снаружи сп фали. Такая конформация названа а-спиралью. [c.419]

Вторичная структура белков. Это первый этап пространственной организации полипептидных цепочек, контролируемый водородными связями пептидных групп, как внутримолекулярными, так и межмолекулярными. Основными видами вторичной структуры являются а-спираль, характерная как для всей молекулы белка (кератин волос, миозин и тропомиозин мышц), так и только для отдельных участков белкового полимера (инсулин). Она стабилизирована внутримолекулярными водородными связями >С=0- Н-Ы<. [c.97]

Было показано, что синтетические полипептиды, такие, как поли-7-бензил-1-глутамат, в твердых пленках (см. стр. 68) и в определенных органических растворителях (см. стр. 103) существуют в спиральной, стержнеобразной конформации. Полагают, что фактором, играющим основную роль при возникновении и сохранении этой конформации, является образование водородных связей между группами СО и ЫН пептидных связей. Многие синтетические полипептиды являются полиэлектролитами. Примером могут служить полиглутаминовая кислота и полилизин, повторяющиеся звенья которых имеют следующее строение [c.577]

Если бы а-спираль была единственным типом вторичной структуры белков, то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Поскольку это не так, следует заключить, что а-спирали составляют лишь отдельные участки полипептидных цепей. Отклонение от а-спиральной структуры вызвано разнообразными факторами к ним относится содержание пролина, оксипролина и (или) валина в пептидной цепи. После образования пептидной связи амидный водород отсутствует в пролине и оксипролине, и эти аминокислотные остатки не могут участвовать в образовании водородных связей в а-спирали. Изопропильная группа валина, по-видимому, ослабляет а-спираль из-за стерического отталкивания. [c.408]

Некоторые белки и многие пептиды можно получить в кристаллическом состоянии, и они были проанализированы рентгеновской кристаллографией (гл. 3). Дважды лауреат Нобелевской премии Лайнус Полинг показал, что во многих соединениях пептидная цепь свернута в -спираль (рис. 12.14, а) — структуру, подобную винтовой лестнице. При такой структуре углы между связями имеют их нормальные значения и в то же время становятся слабыми пространственные взаимодействия между объемистыми боковыми цепями, которые направлены от центра спирали. Эта структура поддерживается водородными связями между группами С=0 и МН разных остатков, и на один виток спирали приходится 3,6 остатка. Такое скручивание называется вторичной структурой белка. [c.271]

Ферменты состоят из аминокислот, связанных пептидными связями. Молекула фермента имеет чередующиеся полярные группы СООН, NHa, NH, ОН, SH и др., а также гидрофобные группы. Первичная структура фермента обусловливается порядком чередования различных аминокислот. В результате теплового хаотического движения макромолекула фермента изгибается и свертывается в рыхлые клубки. Между отдельными участками полипептидной цепи возникает межмолекулярное взаимодействие, приводящее к образованию водородных связей. Возникает вторичная структура фермента в [c.295]

Энергия различных водородных связей колеблется от 2 до 9 кал [100]. Поскольку молекула воды является типичным диполем, можно было ожидать, что водородные связи между группами NH и группами СО будут разрываться молекулами воды и что вода таким образом будет проникать в щели между сложенными в складки пептидными цепями [101]. Рентгенограммы кристаллических белков показали, однако, что пептидные цепи остаются в том же складчатом состоянии и в присутствии воды [2]. [c.138]

Ответ. Во всех белковых молекулах есть пептидная связь — ЫН—СО— между аминокислотными остатками и водородные связи между группами —ЫН— и —СО—. В белках, в состав которых входит аминокислота цистеин, между различными фрагментами полипептидной цепи образуется дисульфидный мостик —8—8—. [c.123]

Вторичная структура белка определяет спиралевидное закручивание белковой молекулы при помощи водородных связей между амидными группами (—СО...Н—Н—) поли-пептидной цепи. Энергия одиночной водородной связи невелика, однако таких связей в белковой молекуле может быть несколько десятков или сотен, так что общая энергия водородных связей достигает значительных размеров. [c.100]

Водородные связи могут возникать как между различ- ными молекулами, так и внутри одной молекулы, если в этой молекуле имеются группы с донорной и акцепторной способностями. Например, именно внутримолекулярные водородные связи играют основную роль а образовании пептидных цепей, которые определяют строение белков. [c.96]

Дисульфидная связь возникает между принадлежащими различным цепям остатками цистеина. Атомы серы из групп —SH двух остатков этой аминокислоты в результате окислительного отщепления от них атомов водорода соединяются подобно тому, как они соединены в молекуле цистина (стр. 287). Водородные связи образуются за счет атома водорода (стр. 106) между атомами азота и кислорода пептидных групп. Например [c.292]

Молекулярная цепь, построенная из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями, называется полипептидом. В макромолекулу белка входит одна или несколько полипептидных цепей, по всей длине которых распределены оставшиеся свободные группы —ЫНг и —СООН. Полипептидные цепи или закручиваются в спираль, витки которой закреплены внутримолекулярными водородными связями, или располагаются параллельно, в виде лент (рис. 106). [c.261]

Пептидная цепь имеет определенную пространственную форму, которая составляет вторичную структуру белка. В природных белках пептидная цепь имеет форму спирали, обычно ее называют а-спиралью. Спиралевидная форма молекулы сохраняется за счет возникновения водородных связей между атомами водорода и кислорода в пептидной группе, которые располагаются между витками спирали (рис. 29.1). [c.448]

М. к. Пулатова, В. Н. Рогуленкова и Л. П. Каюшин [197] повторили опыты Л. А. Блюменфельда и Горди, исследовав тщательно зависимость характера сигнала ЭПР облученных белков от степени вакуумирования. Ими было обнаружено, что в случае, если облучение белка ведется в глубоком вакууме, сигнал ЭПР имеет форму дублета глицил-глицинового типа, т. е. подтвердились данные Горди. По мере поглощения облученным белком воздуха дублетный сигнал превращается в синглет, подобный тому, который был зафиксирован Л. А. Блюменфельдом далее, с течением времени сигнал исчезает. Дублетный сигнал, полученный для денатурированных белков, по мере поглощения ими воздуха не меняет своей формы, а лишь уменьшается со временем. Никакие пептиды, в которых водородные связи пептидных групп СО и НН замыкаются на концевые карбоксильные или аминные группы (в частности глицил-глицин), не обнаруживают перехода дублетной формы сигнала в синглетную, т. е. этот эффект не обнаруживается в пептидах, не имеющих регулярной сетки пептидно-водородных связей. Однако синтетические полипептиды, имеющие а-спиральную конфигурацию молекулярных цепей, ведут себя подобно нативным белкам. Если разрушить эту конфигурацию нагреванием, расплавить регулярную сетку водородных связей и перевести полипептиды в аморфное состояние, их поведение оказывается аналогичным денатурированным белкам. Авторы делают предположение, что при поглощении белками кислорода воздуха и, может быть, паров воды облегчается переход электронов из ловушек в зону проводимости. Неспаренные электроны мигрируют по цепочкам пептидно-водородных связей в те места, где они могут рекомбинировать. В противном случае рекомбинация невозможна, так как предполагаемые ловушки электронов в белках стерическн недоступны. Эта работа заставляет принять во внимание особую роль регулярной сетки пептидно-водородных связей для интерпретации данных ЭПР облученных белков. [c.301]

Возможны и другие водородные связи -с группами ОН, SH, СООН боковой цепи аминокислот. Между гидрофобными частями молекулы также существует взаимодействие (гидрофобная связь). Полипептиды имеют спиральную структуру пептидных цепей, подтвержденную рентгеноструктурными исследования1Йи. а-Спираль содержит в одном витке 3,7 остатка аминокислоты и является самой стабильной (в у-спирали на один виток приходится 5,1, в п-спнрали — АА аминокислотных остатка). [c.353]

Согласно Полингу и Кори, вторичные структуры П. рассчитывают, исходя из предположения, что все пептидные звенья образуют водородные связи между группами NH и СО, причем в спиральных конформациях образуются как внутрицопочечные, так и межцепочеч-ные связи, а в вытянутых структурах — только меж-цепочечиые. Теоретически возможны три спиральные конформации нолипептидных цепей —а, 7 и п (таблица). [c.13]

Пониманием вторичной структуры белков, т. е. структуры, обусловленной образованием водородных связей между группами, участвующими в образовании пептидных связей, мы в большой мере обязаны замечательным работам Полинга и Кори. На основе обширных рентгеноструктурных исследований, проведенных на низкомолекулярных кристаллических амидах, Полинг, Кори и Бренсон сформулировали ряд требований, которые должны быть удовлетворены для образования наиболее стабильной вторичной струк- [c.98]

Вода не расщепляет дисульфидных связей при комнатной температуре. Причиной набухания волос и шерсти во влажной атмосфере является, вероятнее всего, разрыв связей между пептидными цепями, образующими кератиновое волокно. При этом могут разрываться либо солеобразные связи (схема IV) между противоположно заряженными боковыми цепями аминокислот [15], либо водородные связи между группами ЫН и СО внутри пептидной цепи (схема II) или между двумя прилегающими пептидными цепями (схема V) [16]. [c.207]

Эти связи густой сеткой соединяют между собой по различным направлениям отдельные участки или звенья белковой молекулы. Помимо пептидной и некоторых форм циклических связей, пептидные группы связаны между собой водородными связями. Кроме того, между боковыми отростками пептидных цепей существуют также различные химические связи (эфирные, дисульфид-ные и др.)- В результате плотность упаковки звеньев пептидной цепи очень велика, а сама глобула приобретает характер очень прочного, устойчивого образования. А. Г. Пасынокий указывает, что та минимальная энергия, которая необходима для удаления одного аминокислотного остатка из глобулы белка, составляет не менее 10 ккал на авогадрово число остатков. [c.335]

Сравнительно недавно Сор, Бертье и Пульман сделали попытку провести более корректные расчеты 1649]. Методом молекулярного самосогласованного поля они рассчитали значения всех обменных интегралов, необходимые для определения молекулярных орбит в цепочке пептидно-водородных связей. Кроме этого, они учли сравнительную легкость перехода одного из 2р-электронов неподс-ленной пары кислорода на разрыхляющую орбиту, что не было принято во внимание Эвансом и Джерджели, а также различие в триплетных и синглетных состояниях. Расчет проводился для изолированной пептидной группы, двух групп, связанных водородными связями, трех групп и т. д. Полученное авторами распределение энергетических уровней для монопептида оказалось в хорошем соответствии с экспериментально наблюдавшимися линиями в спектре поглощения формамида [609]. [c.293]

Белки — это природные полимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями. Последовательность аминокислотных остатков называется первичной структурой белка. Полипептидная цепь скручена в пространстве в спираль за счет водородных связей между группами —ЫН— и —СО—. Пространственная структура полипептидной цепи называется вторичной структурой. Трехмерная конфигурация закрученной спирали в пространстве, образованная за счет дисульфидиых мостиков —8— 8— между цистеиновыми остатками и ионных взаимодействий, называется третичной структурой. [c.123]

Ферменты — высокомолекулярные белковые соединения, состоящие из аминокислот, связанных пептидными связями. В составе природных белков встречается около двадцати аминокислот. Молекулярная масса ферментов лежит в пределах от 10 до 10 . Молекула фермента в своем составе имеет чередующиеся полярные группы СООН, ННа, МН, ОН, 5Н и другие, а также гидрофобные группы. Первичная структура фермента обуславливается порядком чередования различных аминокислот. В результате теплового хаотического движения макромолекула фермента изгибается, свертывается в рыхлые клубки. Между отдельными участками полипептидной цепи возникает межмолекулярное взаимодействие, приводящее к образованию водородных связей другие участки могут взаимодействовать за счет электростатических или ван-дер-ваальсовых сил [c.632]

Спрятанная группа Asp-102 вызывает поляризацию ими-дазольного кольца, так как такой спрятанный отрицательный заряд приводит к появлению в соседнем положении положительного заряда. Это позволяет протону мигрировать вдоль водородных связей, так что протон гидроксильной группы Ser-195 способен перейти к His-57. Активный остаток серина превращается в реакцнонноспособный нуклеофил, который может атаковать расщепляемую пептидную связь. [c.221]

Банными. Иная картина наблюдается в отношении неполярных радикалов. Их силовое поле в полярном растворителе остается ненасыщенным. Это создает тенденцию к агрегации — к образованию более или менее прочных молекулярных комплексов. Указанному процессу способствует также водородная связь, возможная между макромолекулами, а также взаимодействие групп противоположной химической активности. Например, расположенные в различных молекулах радикалы — ЫНа и — СООН, взаимодействуя между еобой, образуют между макромолекулами мостик вида—ЫН—СО—. Это — пептидная связь, характерная для белковых веществ и полиамидных полимеров (стр. 237, 254). [c.279]

Конец цепи с аминогруппой называется Ы-концом, конец цепи с карбоксильной группой — С-концом пептидной цепи. Между СО-группой одной пептидной группировки и NH-гpyппoй другой пептидной группировки могут легко образовываться водородные связи. Группы, входящие в состав радикала К аминокислот, могут вступать во взаимодействие друг с другом, с посторонними веществами и с соседними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнообразные структуры. [c.370]

Дпейдинга, в которых связи атома азота уплощены для лучшего понимания почти линейности связи N—Н---0 = С и транс-расположения амидных групп (цилиндр, имеет диаметр 7,5 см). -Пептидная спираль закручена В1низ налево (Ы-конец — наверху), Д-пептндная —направо. Полный оборот спирали включает 3,67 аминокислотных остатка. Группа С=0 направлена вниз и связана с группой М—Н, направленной вверх. Следует отметить, что при образовании связей возникает ряд кольцевых хелатных структур. Так, водородные связи между С0(,) и ЫН(з), между С0(2) и ЫН(4) замыкают двенадцатичленное кольцо, в [c.710]

Комплекс (2 1) дезоксигуанозин — актиномицин был получен в кристаллическом виде, и его строение исследовано методом рентгеноструктурного анализа . Оказалось, что феноксазиновое кольцо расположено в центре комплекса, одна пептидная петля находится над ним, а другая — под ним (на рисунке справа). Строение пептидной цепи наиболее удобно можно проследить для верхней петли. В дидезокси-гуанозиновом комплексе сохраняется та же симметрия второго порядка, что и в самом актиномицине. Фенаксозиновое кольцо удерживается между плоскими гуанозиновыми кольцами за счет сил Ван-дер-Ваальса. Обратите внимание, что две аминогруппы гуаниновых колец образуют прочные водородные связи с карбонильными группами остатков треонина. Наряду с ними имеются также более слабые, нелинейные водородные связи между атомами N-3 гуанинов и NH-группами тех же остатков треонина. Симметричная пара водородных связей соединяет две карбонильные и NH-группы D-валиновых остатков в пептидных петлях. [c.210]

В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов. Высокая химическая специфичность ферментов связана отчасти с уникальной макроструктурой этих полимеров. Сложность общей структуры белков можно оценить на примере фермента рибоиуклеазы (рис. 25-12). В то время как вторичная структура белков определяется только водородными связями, многочисленные изгибы полипептидной цепи, придающие глобулярным белкам третичную структуру, зависят не только от пептидных связей и водородных связей между амидными группами, но и от других типов связей, а именно а) дисульфидных связей в цистине б) ионных связей, в которых участвуют дополнительные аминогруппы или карбоксильные группы в) водородных связей и г) гидрофобных взаимодействий (рис. 25-13). [c.410]