СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКА Аминокислоты

В плохо отфильтрованных сырых жирах могут присутствовать белковые и другие вещества. Эти примеси весьма нежелательны. В производстве их стараются удалить различными способами, так как они ухудшают товарный вид, способствуют порче жиров и увеличивают потери при рафинации и хранении жиров. Структурными элементами белков являются в основном аминокислоты. Белки состоят из углерода (50—55%), водорода (6,5—7,3%), азота (15—18%) и кислорода (21—24%). Кроме того, почти все белки содержат серу. Белки, обладая большой гидрофильностью, нерастворимы в жирах. Наличие белков в сырых жирах в состоянии коллоидных растворов объясняется тем, что они образуют молекулярные соединения с фосфатидами и вместе с ними растворяются в жирах. [c.132]

Аминокислоты — структурные элементы белков. В молекулах природных белков встречается около 20 аминокислот. Как видно из табл. 3, некоторые из белковых цепей аминокислот несут отрицательный заряд, тогда как другие заряжены положительно одни боковые группы гидрофобны, другие, наоборот, полярны и, следовательно, сильно сольватируются водой. [c.8]

Нахождение а природе. Наиболее распространенными являются а-аминокислоты — структурные элементы белка, основы животной жизни. Скелет молекулы белка состоит из остатков а-аминокислот, соединенных амидными связями. [c.306]

АМИНОКИСЛОТЫ - СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ СТРОЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ [c.40]

Белии — важнейшие компоненты живого вешества, входящие в состав клеточной ткани и участвующие в процессах биосинтеза. Белки — это сложные полимеры, построенные индивидуальными аминокислотами. Простые белки — протеины — состоят только из аминокислот сложные белки — протеиды — помимо аминокислот содержат другие структурные элементы. Большинство белков состоят из 20 аминокислот (аланин, глицин, лейцин и др.). Все [c.100]

Белки, или протеины (что в переводе с греческого означает первые или < аж-нейшие ), количественно преобладают над всеми другими макромолекулами, присутствующими в живой клетке, и составляют более половины сухого веса большинства организмов. В предьщущей главе мы рассматривали аминокислоты - структурные элементы белков - и простые пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями. Теперь мы займемся структурой белков, молекулы которых представляют собой очень длинные полипептидные цепи, построенные из многих аминокислотных звеньев. [c.137]

Нуклеиновые кислоты, наряду с белками, выдвинулись на первый план, и всестороннее изучение их должно способствовать познанию самых ван<ных и самых сокровенных свойств организма. Весьма существенным доводом в пользу особого значения нуклеиновых кислот для жизненных процессов является то, что, по-видимому, все организмы, и высшие и низшие, за исключением некоторых паразитических форм, обладают способностью собственного и независимого синтеза нуклеиновых кислот. Этим свойством наделены даже те высшие животные, о которых мы знаем, что они лишены способности синтезировать некоторые аминокислоты, являющиеся основными структурными элементами белков. [c.95]

Тонкие различия в первичной структуре родственных белков часто удается выявить методом отпечатков пальцев . Метод этот состоит в том, что белок подвергают частичному перевариванию с помощью одного или нескольких протеолитических ферментов, а затем разделяют продукты гидролиза и идентифицируют их, пользуясь для этого либо электрофорезом, либо хроматографией на бумаге. На фиг. 32 приведены полученные таким способом отпечатки пальцев , или пептидные карты , нормального и аномального гемоглобинов. Детальное изучение этих пептидных карт показывает, что все пептидные пятна, за исключением одного, идентичны. Таким способом генетически измененный структурный элемент выявляется очень легко, и для установления природы структурного изменения нет надобности устанавливать полную аминокислотную последовательность всей молекулы. Действительно, в ряде случаев весьма определенные указания относительно природы имеющегося замещения можно получить просто исходя из результатов анализа аминокислотного состава соответствующих пептидов, выделенных из двух белков. Но, конечно, однозначные доказательства замены одной аминокислоты на другую получают только после установления аминокислотной последовательности анализируемых пептидов. [c.96]

Белки, вводимые с пищей в организм, никогда ие вступают в состав тканей тела без предварительного их расщепления. Строго говоря, организмом используется для питания не самый белок, а его структурные элементы— отдельные аминокислоты и, вероятно, простейшие полипептиды. [c.311]

В настоящее время установлена совершенно конкретная связь между различными формами обмена. Она выражается в том, что отдельные структурные элементы белков, жиров и углеводов могут превращаться друг в друга после соответствующей химической перестройки. Так, например, аминокислоты используются для синтеза углеводов и наоборот. На этой стороне связи мы остановимся более подробно. [c.378]

Нуклеиновые кислоты — высокомолекулярные соединения, распадающиеся при полном гидролизе на три типа веществ азотистые основания — пуриновые и пиримидиновые основания, сахара (пентозы) и фосфорную кислоту. Пуриновые и пиримидиновые основания находятся в таком же состоянии к нуклеиновым кислотам, как аминокислоты к белкам, хотя число азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот, значительно меньше, чем число аминокислот в белках. Однако молекулярный вес нуклеиновых кислот часто бывает выше, чем молекулярный вес белков. Рассмотрим кратко строение основных структурных элементов, входящих в состав нуклеиновых кислот. [c.223]

В настоящее время с полной определенностью можно говорить о совершенно конкретной связи между различными формами обмена. Она выражается в том, что отдельные структурные элементы белков, жиров и углеводов могут превращаться друг в друга после соответствующей химической перестройки. Так, например, аминокислоты могут быть использованы для синтеза углеводов и наоборот. Но дать полную картину последовательного хода рассматриваемых превращений пока еще не представляется возможным. [c.360]

Имеется ряд характерных цветных реакций, которыми обычно пользуются для обнаружения белков в биологических объектах. Они являются реакциями на структурные элементы белка — на пептидную связь и различные аминокислоты. Важнейшие из них следующие. [c.51]

Аминокислоты - соединения, содержащие одну или несколько амино- и карбоксильных групп. Наиболее распространенными являются а-аминокислоты - структурные элементы белка - основы живой ткани. Скелет молекулы белка состоит из остатков аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. Аминокислоты - солеобразные соединения, являются твердыми веществами и, как правило, пе имеют четких температур плавления, хорошо растворимы в воде и плохо в органических растворителях. Наиболее характерное свойство аминокислот - амфотерность. [c.43]

Очевидно, эта аминокислота не проявляет особенно интересных химических свойств, а ее биологическое значение сводится к роли структурного элемента в тех случаях, когда важно располол<ить структуру в небольшом объеме (компактно). Структурные белки (коллаген, шелк, шерсть) содержат значительные количества глицина. [c.28]

Аминокислоты широко распространены в природе. Многие из них имеют исключительное значение, так как являются структурными элементами, из которых строятся молекулы белков. [c.278]

Белки — высокомолекулярные биополимеры, структурными элементами которых являются а-аминокислоты. Молекулярная масса белков варьирует в очень широких пределах от 10000 Да до нескольких сотен тысяч и более. Физико-химические и физические свойства белков определяются качественным и количественным составом входящих в них аминокислот. [c.80]

До сих пор при рассмотрении периодических структурных элементов полипептидной цепи не принималось во внимание влияние боковых радикалов аминокислот на конформацию белковой молекулы. Но белки, в особенности глобулярные, характеризуются трехмерным расположением полипептидной цепи, за стабилизацию которого помимо обсуждавшихся водородных связей в основном ответственны нековалентные взаимодействия. [c.381]

Среди природных соединений известно много веществ, в которых одним из важнейших структурных элементов является ядро индола. Например, ь-триптофан (XV), найденный во многих белках, является незаменимой аминокислотой. В связи с тем что триптофан не вырабатывается в организме млекопитающих, он обязательно должен входить в рацион питания человека. Одним [c.320]

Электрохимические исследования аминокислот, нуклеиновых кислот и белков непосредственно связаны между собой, поскольку первые являются структурными элементами более сложных макромолекул. Электрохимические исследования двадцати основных 1-а-аминокислот [230—232] показали, что только шесть из них — цистеин, цистин, метионин, гистидин, тирозин и триптофан — окисляются на пирографитовом и стеклоуглеродном электродах. В области pH от 1 до 10 их окисление протекает необратимо при н.и.э.>1,0 В, причем с ростом pH потенциал полуволны или максимум тока смещается в отрицательную сторону. Процессы окисления сопровождаются пассивацией электрода продуктами реакции. По данным ЯМР- и ИК-спектроскопии, продукты реакции имеют сложную полимерную структуру, что не позволяет пока перейти к детальному анализу механизма. Тем не менее полученные результаты оказались полезными при интерпретации электрохимического поведения белков, адсорбированных на графитовых электродах [245, 246]. [c.163]

Разрушение белков в природных процессах происходит сту пенчато — от более крупных полипептидных остатков к более мелким дипептидным и аминокислотам и регулируется соответствующими ферментами. В полуанаэробной среде распад белков может идти замедленно. На.личие в белковой молекуле самых различных групп — аминных, карбоксильных, гидроксильных, сульфгидрильных, сульфидных и других обусловливает высокую реакционную способность отдельных структурных элементов белка. Разрушение белковой молекулы приводит к освобождению реакционных групп, которые могут участвовать в разнообразных реакциях вторичного синтеза. Приведенная краткая характеристика сложного строения белковой молекулы, ступенчатость ее распада, реакционная способность отдельных ее фрагментов показывают большие возможности для участия белковых веществ в природных процессах. [c.20]

При помощи изотопного метода можно также изучать и скорость кругооборота, или обновления , различных веществ в организме, т. е. скорость взаимосвязанных процессов синтеза и распада различных сложных веществ и структурных элементов тела. Например, чем быстрее появляются в составе тканевых белков введенные извне меченные радиоактивной серой или радиоуглеродом (0 ) аминокислоты и чем больший процент обычных, немеченых молекул замещается мечеными, тем, очевидно, энергичнее протекают в организме процессы обновления тканевых белков. [c.213]

Была показана особая роль белков в жизнедеятельности организма и значение их в питании. Изучая промежуточные превращения аминокислот — структурных элементов белковой молекулы, можно было отметить огромное количество разнообразных реакций, к которым они способны. Наряду с общим типом превращений, дезаминированием, переаминированием и декарбоксилированием, все аминокислоты подвергаются частным превращениям, свойственным только данной аминокислоте эти превращения приводят к образованию специфических веществ, включающихся в общую цепь реакций обмена. Установлено, что на завершающем этапе обмена простых белков в животном организме синтезируется мочевина — главный конечный продукт этого обмена. [c.356]

Без белков или их составных частей — аминокислот — не м о-жет быть обеспечено воспроизводство основных структурных элементов органов и тканей, а также образование ряда важнейших веществ, как, например, ферментов и гормонов. [c.321]

Мы начнем наше рассмотрение с химии а-аминокислот, т. е. тех структурных элементов, из которых построены белки после этого мы обсудим проблему сборки аминокислот в полимерные соединения, рассмотрим некоторые свойства белков и в заключение кратко опишем методы выделения белков из природных объектов и методы их очистки. Более подробно структура белков рассматривается в гл. IV. [c.40]

Итак, роль Р-РНК может быть определена как функция адаптера ее задача — донести активированную аминокислоту с присущим ей запасом химической энергии к тем структурным элементам клетки — рибосомам, митохондриям, пластидам, где осуществляется расположение аминокислот в требуемом порядке и где происходит синтез пептидной связи, т. е. собственно построение молекулы белка. Вначале предполагалось, что матрицей, или той химической структурой, которая определяет специфическую последовательность амп- [c.84]

После работ А. Я. Данилевского о биуретовом характере связей структурных элементов белков аналогичная мысль была положена в основу полипептидной теории строения белков, высказанной и экспериментально обоснованной классиком органического синтеза Фишером (1906). Еще в 1901 г. Фишер синтезировал ди- и трипепдиды глицилглицин и фенилглицилглицин [264]. Остатки аминокислот соединялись между собой линейным образом так, что элементы воды как бы удалялись из карбоксила одной и аминогруппы второй аминокислоты [c.266]

С помощью жидкостной хроматографии, применяемой в последние годы, в подземных водах установлен целый ряд аминокислот, являющихся структурными элементами белков и наряду с карбоксилом содержащих аминогруппу NH2. В настоящее время в подземных водах обнаруживают MOHO- и дикарбоновые аминокислоты (аспарагиновая, глутаминовая, глинцин, аланин), диаминокислоты (лизин) и другие в количествах п-Ю - пЛО" мг/л. [c.14]

К концу XIX в. из белков было выделено свыше десяти аминокислот. Исходя из результатов изучения продуктов гидролиза белков, немецкий химик Э. Фишер (1852-1919) предположил, что белки построены из аминокислот. Это положение послужило основанием для его многолетних исследований химии аминокислот и белков, завершившихся созданием в начале XX в. пептидной теории строения белков. В результате работ Э. Фишера стало ясно, что белки представляют собой линейные полимеры а-аминокислот, соединенных друг с другом амидной (пептидной) связью, а все многообразие представителей этого класса соединений могло быть объяснено различиями аминокислотного состава и порядка чередования разных аминокислот в цепи полимера. Однако эта точка зрения не сразу получила всеобш ее признание еш е в течение трех десятилетий появлялись иные теории строения белков, в частности такие, которые основывались на представлении, что аминокислоты не являются структурными элементами белков, а образуются как вторичные продукты при разложении белков в присутствии кислот или ш елочей. [c.17]

Белки представляют собой полимеры аминокислот. Они играют роль главного структурного элемента в организмах животных. Ферменты, катализаторы биохимических реакций, по своей природе принадлежат к белкам. Все встречающиеся в природе белки образованы приблизительно 20 аминокислотами. Аминокислоты хиральны, т.е. способны существовать в виде несовместимых друг с другом изомерных форм, являющихся зеркальными отражениями друг друга,-энантиомеров. Обычно биологической активностью обладает только одна из двух энантиомерных форм. Структура белков определяется последовательностью аминокислот в полимерной цепи, скручиванием или растяжением цепи, а также общей формой молекулы. Все эти аспекты белковой структуры оказывают важное влияние на их биологическую активность. Нагревание или другие виды обработки могут инактивировать, или денатурировать, белок. [c.464]

Она характеризует свойство антигенов реагировать на антитела и связана с определенными элементами структуры антигена. Эти структурные элементы называются антигенными детерминантами, или эпитопами они расположены на поверхности белков и представлены небольшим числом аминокислот. Понятие последовательностных и конформационных детерминантов [99, 100] ввели и уточнили Атассии и Смит [2]. Они различают детерминанты непрерывные и прерывистые . Первые образуются последовательностью аминокислот, соседствующих в первичной структуре белка, и имеют особую конформацию благодаря всей совокупности структуры белка. Антигенные детерминанты прерывистого типа образуются посредством последовательного сочетания аминокислот, не рядом расположенных в первичной структуре белка. Иммунизация нативными белками, по всей видимости, вызывает в основном образование антител, специфич- [c.90]

Достичь этой цели, т.е. предсказания по аминокислотной последовательности конформационно-жестких и лабильных участков, можно тремя способами. Один из них универсален, а два других, хотя и имеют частный характер, представляют самостоятельный интерес и могут дополнять и контролировать друг друга. Первый способ требует распределения пространственного строения пептидных участков фиксированной длины по определенным таксономическим группам - шейпам, обобщенным структурным элементам цепи, отражающим потенцию соседних остатков к средним взаимодействиям. По ряду причин оптимальными являются пентапептидные участки. Их структурная селекция по шейпам может быть осуществлена с помощью "скользящей рамки" с шагом в один остаток для всех белков, нативные конформации которых известны. Максимально возможное число шейпов у фрагмента из п остатков равно 2" при л = 5 оно составляет 16. Можно надеяться, что систематика белковых пентапептидных участков, количество которых превышает 100 тыс., по 16 группам и последующий анализ каждой группы приведут к установлению корреляций между составом и порядком аминокислот в пентапептидах, с одной стороны, и шейпам основной цепи, с другой. Такие корреляции, очевидно, не будут однозначными, и для большинства пентапептидов приемлемыми окажутся три-четыре, а то и большее число шейпов. Специальные расчеты, однако, показали, что и в этом случае конформационно-жесткие участки смогут обнаружиться по тенденции к снятию энергетического вырождения шейпов фрагментов, перекрывающихся по 1-4 остат- [c.592]

Аминокислоты. Роль структурных элементов в белках выполняют -аминокислоты, отличающиеся друг от друга строением боковых групп (боковых иепей), обозначенных к в состав белков входят, как правило, аминокислоты в Ь-конфигураиии. [c.27]

Другие особенности полисахаридов - результат химических связей, образуемых мономерами с фосфатными остатками и т.д. Полимеры и клеточные стенки приобретают при этом новые свойства. Несмотря на изменчивость, у грибов известны группоспецифичные особенности строения клеточной стенки. Она всегда содержит несколько типов полисахаридов. У почкующихся клеток всех классов грибов здесь высока доля маннозы, тогда как в гифах больше нейтральных моносахаридов, например, фукозы (метилпентоза), галактозы или глюкозы, а также белка. В различных количествах наряду с собственно структурными элементами клеточной стенки как включения в ней обнаружены меланины, растворимые сахара, пептиды, аминокислоты, фосфаты и другие соли. [c.24]

Однако количество информации, заключенной в одной-единственной клетке человека, все еще намного превьннает возможности доступных в настоящее время цифровых компьютеров человек пока еще не способен выразить в цифрах все многообразие биохимических фактов и взаимосвязей. Двадцать аминокислот, из которых построены все белки-это не просто двадцать кодирующих единиц, ибо значение любой данной аминокислоты в белке может быть различным. Например, значение серина может быть обусловлено тем, что в молекуле этой аминокислоты содержится полярная гидроксильная группа, способная образовывать водородную связь. Оно может быть также связано с тем, что серин входит в качестве важного структурного элемента в состав активного центра фермента (в случае трипсина) или регуляторного центра (в случае гликоген-фосфорилазы) или же быть носителем фосфатных групп (в казеине-белке молока). Перевести четырехбуквенный язык ДНК и двадцатибуквенный язык белков на язык цифр в том случае, когда эти буквы имеют множество значений, пока еще не представляется возможным. [c.852]

Н. Д. Зелинскому, В. С. Садикову и Н. И. Гаврилову удалось выделить нз гидролизата белков ряд производных дикетопиперазина, что и позволило указанным авторам говорить о дикетопиперази новом кольце как об одном из структурных элементов белковой молекулы. Кроме того, были найдены цветные реакции (например, с пикриновой кислотой), которые дают белки и дикетопиперазины, но не дают ни полипептиды, ни отдельные аминокислоты. [c.44]

Простейшим способом расщепления сложной белковой молекулы на ее структурные элементы является кипячение белка с достаточно концентрированными кислотами или щелочами. Так, например, если богатые белком веогества (яйцо, кусок мышцы, кожи и т. и.) нагревать в течение 10— 12 г с 5—10-кратным количеством 25% серной или 30% соляной кислоты, то, в конце концов, получается темная жидкость, содержащая продукты гидролиза белка, не дающие уже характерных реакций на белки. Темный цвет гидролизата белков зависит от вторично образующихся при такой обработке плохо растворимых веществ,- называемых гуминами. Гумины могут быть. в Toii или иной мере отделены от гидролизата путем фильтро-ван1 я, адсорбции на животном угле и т. д. В полученном слабо окрашенном фильтрате находятся конечные продукты гидролиза белка — аминокислоты./ Эти соединения могут быть легко выделены из гидролизата в свободной форме или в виде солей, очищены и получены в кристаллическом состоянии. Огромное количество работ по изучению продуктов полного гидролиза разнообразных белков показало, что в состав молекул простых белков входят только аминокислоты. [c.24]

АМИНОКИСЛОТЫ — карбоновые к-ты, содержащие одну или неск. аминогрупп, В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксила различают а-, f5-, -А. и т. д. А. широко распространены в природе. а-А. являются структурными элементами молекул белков. Из белковых гидролизатов выделено св. 20 а-А., имеюших (за исключением про-линаи оксипролина) общую формулу R H NH2) 00H. Природные а-А. делят на след, группы. [c.90]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология