Химотрипсин гидролиз дипептидов

В качестве примера рассмотрим синтез дипептида Ас—Phe— Ala—NHj под действием химотрипсина. Известно, что химотрипсин расщепляет амидные и сложноэфирные связи, образованные карбоксильными группами ароматических аминокислот Phe, Туг, Тгр. Реакция протекает через промежуточную стадию образования ацилфермеита, который далее деацилируется с участием воды как нуклеофила. В присутствии других нуклеофилов — аминокислот, их амидов и пептидов можно получить продукты как гидролиза, так и аминолнза. [c.150]

ХИМОТРИПСИН, фермент класса гидролаз, относится к эндопептидазам. Мол. масса бычьего X. 25 300, р1 9, оптим. каталитич. активность при pH 7,5—8,0, состоит из трех цепей, связанных дисульфидными мостиками. По типу каталитяч. центра относится к группе серин-гистидиновых гидролаз. Образуется в поджелудочной железе позвоночных из предшественника (химотрипсиногена) последоват. отщеплением двух дипептидов в середине цепи. Катализирует гидролиз белков, пептидов, эфиров и амидов аминокислот проявляет специфичность к гидрофобным аминокислотам, участвует в расщеплении белков пищи в тонком кишечнике. Ингибируется ионами тяжелых металлов, борорг. к-тами, диизопропилфторфосфатом и др. Избирательно гидролизует белки пораженных тканей. Использ. для лечения тромбозов, ожогов. [c.654]

Химотрипсин-ЭТО протеолитический фермент, секретируемый из поджелудочной железы в тонкий кишечник в виде неактивного предшественника, или зимогена, называемого химотрипсиногеном. Химотрипсиноген, представляющий собой полипептидную цепь из 245 аминокислотных остатков и содержащий пять дисульфидных связей, образованных пятью остатками цистина, активируется в тонком кишечнике под действием другого протеолитического фермента-трипсина. Трипсин гидролизует четыре пептидные связи и удаляет из молекулы химотрипсршогена два дипептида в положениях 14-15 и 147-148. В результате образуется активный химотрипсин, состоящий из трех полипептидных цепей, ковалентно связанных двумя дисульфидными мостиками, один из которых соединяет А- и В-цепи, а второй-В- и С-цепи, как показано на рис. 2. Для проявления активности химотрипсина необходимы остаток гистидина 57 и остаток аспа- [c.251]

Химотрипсин в щелочной среде (pH 8) гидролизует в пептидах преимущественно связи тех же ароматических кислот, что и пепсин, но с другой стороны — со стороны карбоксила. Трипсин рвет пептидные связи со стороны карбоксила у остатков лизина и аргинина. Кирбокси-пептидазы осуществляют гидролиз концевой аминокислоты, имеющей свободный карбоксил. С аминного конца белка или пептида подобный гидролиз осуществляют аминопептидазы. Они входят в состав ферментного выделения стенок тонких кишок. Здесь пищеварение заканчивается полным гидролизом до аминокислот в результате действия на дипептиды фермента дипептидазы. Аминокислоты всасываются через стенки кишеч-иика и поступают в кровь. [c.701]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология