Витамин связывание белков

Молекула антигена попадает в полость между легкой и тяжелой цепями антитела - антигенсвязывающий центр. Примером такого взаимодействия может служить связывание у-гидроксилированной формы витамина К с иммуноглобулином G (миеломный белок NEW). Поданным рентгеноструктурного анализа, с антигеном контактируют 10-12 аминокислотных остатков, расположенных в гипервариабельных участках тяжелой и легкой цепей на рисунке эти остатки обозначены цифрами, указывающими их позиции. [c.150]

Путем химических исследований экстрактов сетчатки было показано, что зрительные пигменты представляют собой соединения, у которых хромофор каротиноидной природы прикреплен к белку. Типичный пигмент родопсин (зрительный пурпур) содержит 11-чис-ретиналь в качестве каротиноидного хромофора и белок опсин. Рис. 8.11 показывает родство между рети-налем, ретинолом (витамином А) и -каротином. Животные синтезируют ретинол из каротиноидов растительного происхождения, а ретиналь получается в сетчатке при ферментативном окислении ретинола, Опсин является окрашенным белком, найденным исключительно в палочках фотопсин обнаружен в колбочках при связывании с ретиналем образует иодопсин). Опси- [c.238]

В 1916 г. в опытах на животных было показано токсичное действие сырого яичного белка употребление печени или дрожжей снимало этот эффект. Фактор, предотвращающий развитие токсикоза, был назван витамином Н. Позже было установлено, что в дрожжевом экстракте печени и желтке куриного яйца содержится пищевой фактор, отличный от всех других известных к этому времени витаминов. Этот фактор стимулирует рост дрожжей и азотфиксирующих бактерий Rhizobium, в связи с чем он и получил название биотин (от греч. bios—жизнь), или коэнзим R. В 1940 г. было установлено, что все три названия (биотин, витамин Н и коэнзим R) относятся к одному и тому же химически индивидуальному соединению. Выделенное из сырого яичного белка вещество оказалось гликопротеином—белком основного характера, названным авидином этот белок обладает высоким сродством связывания с биотином с образованием нерастворимого в воде комплекса. Комплекс не подвергается расщеплению в пищеварительном тракте, поэтому биотин не всасывается, хотя и содержится в пищевых продуктах. [c.228]

Часть 2 посвящена основам катализа металлоферментами. Здесь сделана попытка уяснить, каким образом присутствие белков влияет на реакционную способность комплексов переходных металлов. На трех примерах детально рассматривается, как белок может влиять на термодинамику отдельных стадий процесса [например, на константу равновесия координационного связывания молекулярного кислорода с железом (П) в гемоглобине и мио-глобиие], на кинетику отдельных стадий (например, в реакциях железа, находящегося в составе пероксидазы и каталазы) и на термодинамику всего процесса в целом (как, например, при эндотермическом восстановлении молекулярного азота в гидразин за счет другой термодинамически выгодной реакции). Изложение не ограничено только железом и молибденом. Приведены данные об изо-меразных реакциях витамина В12. Несколько ранее в этой части отмечается, что кофактором, с которым координационно связывается молекулярный кислород, может быть не только железо-порфириновый комплекс, но и негемовое железо, медь и даже ванадий природа испробовала различные пути решения проблемы координационной химии — проблемы связывания кислорода. [c.9]

Витамин-К-зависимые белки синтезируются в эндоплазматическом ретикулуме в виде белков-предщественников, содержащих сигнальный участок и участок узнавания для у-карбоксилирования. После отщепления сигнального пептида белок с помощью участка узнавания связывается с витамин-К-зависимой карбоксилазои, локализирующейся в мембранах эндоплазматического ретикулума. В результате этого связывания у-карбоксиглутаматкарбоксилаза переходит из не- [c.79]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология