Восстановление коэнзимов

Плоская структура монослоя белка на электроде приводит к тому, что электрохимические реакции восстановления коэнзим-ных групп в составе монослойной пленки протекают при потенциалах, которые приближаются к редокс-потенциалу свободных групп. Было также обнаружено, что после образования монослоя происходит дальнейшая адсорбция белковых макромолекул с образованием второго и последующих слоев, причем эта адсорбция протекает уже обратимо с сохранением нативной структуры белка. Часть белковых макромолекул, внедренных в поры монослоя, также сохраняет нативную форму, и они могут участвовать в виде нативных молекул в электрохимических реакциях. [c.237]

В активном центре цитохромоксидаз высших животных содержатся два гема а (см. рис. 46) и два иона меди. Темы цитохромоксидазы химически идентичны, но за счет различного окружения имеют разные функциональные и спектральные свойства. Цитохромоксидаза—протонный насос. При транспорте одного электрона происходит перенос двух протонов, один из которых используется при восстановлении кислорода до воды в активном центре комплекса, а другой пересекает мембрану. Терминальная оксидаза ряда бактерий отличается от цитохромоксидазы митохондрий. Так, например, у Е.соИ она состоит из четырех полипептидов, двух гемов типа Ь (bssg и Ьзез) и двух ионов меди. Этот фермент окисляет не цитохром с, а восстановленный коэнзим Q. [c.128]

В присутствии кислорода главным источником энергии для аэробных организмов становится окислительное фосфорилирование. Пировиноградная кислота — конечный продукт пути Эмбдена — Мейергофа — Парнаса — претерпевает в этих условиях декарбоксилирование с окислением и ацилирует коэнзим А. Образующийся при этом ацетялкозкзида А . может вступать в цикл трикарбоновых кислот, приводящий к полному экислению до двух молекул СОа с образованием пяти молекул восстановленных пиридиновых и флавиновых нуклеотидов, что соответствует синтезу 15 молекул АТФ. [c.370]

Четырехэлектронное восстановление кислорода цитохромоксидазой приводит к образованию воды. Однако свободное окисление, как и возможная утечка электронов с промежуточных переносчиков в дыхательной цепи, может привести к генерации токсичных форм кислорода. Так, например, такой высокореакционный кофермент, как коэнзим О, действующий в середине дыхательной цепи, в частности семихинон коэнзима О, будучи одноэлектронным переносчиком, иногда передает электрон не своему естественному окислителю (цитохрому ), а молекулярному кислороду, что приводит к образованию супероксида (О ). Молекулярный кислород содержит два неспаренньгх электрона с одинаково ориентированными спинами, занимающими внепшие орбитали, каждая из которых может принять еще один электрон. Таким образом, в приводимой выше реакции могут иметь место четыре одноэлектронных перехода [c.207]

Применение, Для количественного восстановления дисульфидных групп и в качестве реактива на дисульфидную группу. Дитиоэритрит действует подобрю Дитиотреитолу (см.), и для большинства случаев их применения оба реактива эквивалентны по своей эффективности, однако для исследования дисульфидов, таких как Коэнзим А,. дитиоэритрит предпочтителен, тем более, что он более доступен [1]. [c.144]

Коэнзим А играет также ключевую роль в биосинтезе жирных кислот, который в настоящее время детально изучен. Так как связь С—8 в ацетильном производном коэнзима очень активна, то на первой стадии идет конденсация двух молей ацетил-СоА (I) с элиминированием СоА (II) и образованием ацетоацетил-СоА (III). При восстановлении карбонильной группы, дегидратации и гидрогенизации получается н-бу-танон-СоА (VI). [c.716]

Действие катализатора биологического характера, энзима, можно проиллюстрировать на примере восстановления альдегидов и кетонов с помощью оксидоредуктазы и пиридиннуклеотид-ного коэнзима [3]. К настоящему моменту известно, что в процессах восстановления и окисления, катализируемых указанными энзимами, агентом, переносящим водород, является пиридиновое кольцо никотинамида, который в то же время восстанавливается в положении 4. Типичный коэнзим — никотинймидадениндинук-леотид (НАД+), который принимает участие в следующей реакции [c.168]

Ко1. Маслянокислое В. также идет по пути спиртового Б. до пировиноградной к-ты или до уксусного альдегида, в ферментативном превращении к-рых в масляную к-ту наряду с уже упоминавшимися ко-ферментами участвуют коэнзим А (Ко А) и флавин-адениннуклеотид (ФАД) и его восстановленная форма (ФАД Н. ). Пировиноградная к-та, уксусный альдегид и уксусная к-та являются промежуточными продуктами и при ацетопоэтиловом, ацетонобутиловом, про-пионовокислом, 2—3-бутиленгликолевом брожениях. [c.234]

Источником электронов, мобилизуемых в акте дыхания, служат молекулы восстановленных органических веществ. На рис. 72 они представлены различными соединениями, образующимися в качестве промежуточных продуктов на начальных этапах превращений дыхательного материала. Из схемы видно, что первый этап окисления больщинства промежуточных продуктов распада дыхательного субстрата осуществляется с участием пиридиновых дегидрогеназ. Последние передают мобилизованные ими электроны флавиновым дегидрогеназам, откуда они переносятся на негеминовое железо, затем на коэнзим Р и далее через систему цитохромов на кислород. Несколько отличен путь электронов при дегидрировании янтарной кислоты, которое осуществляется непосредственно флавопротеидом, без участия пиридн-новых дегидрогеназ. [c.242]

В отличие от рассмотренных выше фенольных соединений, биологически активные хиноны — убихинон (коэнзим Q) и витамины Кх (филлохинон), К2 (менахинон), К3 (менадион) не имеют в своей структуре подвижного атома водорода, благодаря которому они могли бы легко вступать во взаимодействие со свободными радикалами. Тем не менее в последние годы получены экспериментальные результаты, свидетельствуюпцие, что эндогенный убихинон [379—382] и витамины группы К [383] являются эффективными потенциальными антиоксидантами и способны предохранять биологические мембраны от повреждаюш его действия свободнорадикальных процессов. Установлено, что антиоксидантным действием обладают восстановленные формы этих соединений, постоянно регенерируемые в клетке в результате окислительно-восстановительных реакций, катализируемых различными флавопротеидами [379, 381—383]. Значения констант скоростей реакций восстановленных форм со свободными радика- [c.51]

Невозможность объяснения формирования исследуемых зависимостей диффузионными причинами особенно наглядно демонстрируется при исследовании действия различных субстратов. Линейная зависимость Fд/pOг становилась нелинейной в присутствии НАД-зависимых субстратов (рис. 4). Еще большее приближение к гиперболической зависимости имело место при окислении сукцината (рис. 5). При этом наблюдалась значительная сравнительно с другими субстратами активация потребления кислорода и видимая Ям (О) существенно уменьшалась. Более того, отношение скоростей дыхания сукцинат—эндогенные субстраты при высоком рОг (140—150 мм рт. ст.) было меньше, чем при низких рОг (30—60 мм рт. ст.). Т. е. эффективность влияния сукцината на дыхание была больше в области низких значений напряжения кислорода. Таким образом, сукцинат не только превращал линейную зависимость в гиперболическую, но и снижал порог чувствительности препаратов к низким значениям рОг, а также имел, преимущества в окислении в области низкого рОг сравнительно с другими субстратами. Это хорошо согласуется с известными свойствами сукцината, имейщего кинетические преимущества для окисления в условиях увеличения степени восстановленности на участке сукцинат-дегидро-геназа-коэнзим Q, что наблюдается при низких значениях рОг. [c.37]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология