Гликопротеин связи углевод-белок

Полисахариды соединительных тканей (хондроитинсульфаты, гепарин и др., см. стр. 541) образуют с белками этих тканей комплексы, которые долгое время считали комплексами ионного типа, образованными сульфогруппами сульфированных углеводов и основными группами белка. В настоящее время, однако, установлено, что в действительности это белково-углеводные соединения, связанные ковалентной, хотя и довольно лабильной, связью. Комплекс хондроитинсульфата с белком, который был выделен из гиалинового хряща в условиях, исключающих гидролитический разрыв связей , имеет молекулярный вес, достигающий нескольких миллионов. Он содержит, по-видимому, около 20 цепей хондроитинсульфата, присоединенных к белковой цепи , т. е. относится к гликопротеинам типа П1. Результаты мягкого щелочного гидролиза свидетельствуют о наличии 0-гликозидных связей в этом гликопротеине , однако возможно, что они не являются единственным типом связи . После обработки гиалуронидазой, расщепляющей углеводные цепи, и папаином, расщепляющим белковую цепь, выделены гликопептидные фрагменты, содержащие галактозу, ксилозу, а также аминокислоты, в том числе серин . Исследования, проводимые в настоящее время, должны дать окончательный ответ на вопрос о природе связи в комплексе. [c.580]

Второй гликопротеин куриного белка — овомукоид имеет молекулярный вес примерно 28 ООО и содержит около 20% углеводов, в числе которых находится манноза, галактоза, глюкозамин и небольшие количества N-ацетилнейраминовой кислоты. Считается наиболее вероятным, что овомукоид содержит три одинаковые или близкие по структуре олигосахаридные цепи , из которых для одной однозначно доказана гликопеп-тидная связь ацилгликозиламидного типа через аспарагиновую кислоту и N-ацетилглюкозамин. Высказано предположение, что другие связи могут быть О-гликозидными . Строение углеводных цепей- овомукоида еще не установлено, однако в результате протеолиза и частичного кислотного гидролиза выделено несколько гликопептидов. По имеющимся данным, углеводная цепь овомукоида содержит галактозу, маннозу и глюкозамин в соотношении 1 4 8. Распад по Смиту показывает, что концевыми остатками являются галактоза и манноза олигосахаридные цепи гликопротеина, по-видимому, сильно разветвлены . [c.576]

Кроме легко определяемых свободных углеводов, в крови имеются и такие, которые более или менее прочно связаны с белками крови. По Мейеру, можно разбить последние на две группы — I, в которой связь эта легко разрывается и которую он называет глюкопротеинами, и II, где эта связь значительно прочнее и которую он предлагает назвать мукоидами. Примером последних может послужить гликопротеин сыворотки (серо-мукоид). [c.209]

Биологические мембраны построены в основном из белков, липидов и углево-дов. Белки и липиды составляют основную часть сухой массы мембран. Доля углеводов обычно не превышает 10-15%, причем они связаны либо с молекулами белка (гликопротеины), либо с молекулами липидов (гликолипиды). В мембранах различного происхождения содержание липидов колеблется от 25 до 75% по массе по отношению к белку (табл. XV.1). [c.6]

Детальная классификация соединений этого типа еще невозможна из-за недостатка наших знаний сб их структуре. К ним относятся гликопротеины — биополимеры с пептидными и полисахаридными цепями гликолипиды — биополимеры, имеющие наряду с полисахаридными или олигосахаридными цепями остатки липидного типа гликолипопротеины — биополимеры, содержащие фрагменты пептидного, углеводного и липидного характера тейхоевые кислоты, полимерная цепь которых построена из остатков полиолов, соединенных фосфодиэфирными связями, а в боковые цепи входят остатки аминокислот и моносахаридов. Количественное соотношение фрагментов того или иного типа в смешанных биополимерах варьирует в очень широких пределах. Известны, например, гликопротеины, содержащие лишь небольшое количество углеводов (1—5%) и стоящие, таким образом, близко к белкам наряду с этим в таких гликопротеинах, как групповые вещества крови, содержится около 80/о углеводов. [c.565]

Гликозидные связи внутри углеводного компонента, а также связи между углеводом и белком устойчивы по отношению к щелочи [59, 60]. Однако до сих пор не проводились исследования углеводных компонентов после обработки гликопротеина щелочью. Кипячение раствора (-кислого гликопротеина в присутствии этанола и эфира также вызывает его денатурацию, но образовавшийся при этом продукт все еще хорошо растворим [19]. Пока не установлено, какие химические изменения происходят во время этой обработки. [c.75]

При изучении гликопротеинов мы сталкиваемся со всеми проблемами, которые относятся к области изучения как углеводов, так и белков. Но существование макромолекул, в которых углеводы и белки связаны между собой ковалентными связями, выдвигает ряд новых проблем, что делает необходимым их особое рассмотрение мы надеемся, что эти проблемы достаточно ясно изложены в этой книге. [c.293]

В настоящее время уже известно много белков, содержащих углеводы, и число их продолжает расти. В гл. 1 тома 2 приведен обзор данных о некоторых из этих гликопротеинов, изученных наиболее подробно. Для большинства из них полностью установлен аминокислотный и углеводный состав, особенности же строения их углеводных компонентов известны лишь для немногих гликопротеинов. Только для нескольких гликопротеинов точно установлен тип связи между углеводной и пептидной частями. [c.295]

Из аорты человека выделено соединение, состоящее гепарина и белка, которое содержит ковалентную связь и является гликопротеином . После обработки его гиалуронидазой и протеиназами , а также в результате мягкого кислотного гидролиза получены низкомолекулярные гликопептиды 0-ксилозид серина и галактозилксилозид серина , что непосредственно доказывает природу одного из типов связи гепарина с пептидной цепью бглка в гепарин-белковом комплексе. Структура кси-лозида серина была подтверждена встречным синтезом . Таким образом, в настоящее время наличие ковалентной связи между белковой частью и углеводами соединительной ткани можно считать строго доказанным. [c.580]

ПРОТЕОГЛИКАНЫ, углевод-белковые компоненты животных тканей, в к-рых полисахаридные цепи ковалентно связаны с белком, занимающим в молекуле центр, положение. В отличие от гликопротеинов, углеводные цепи в молекулах П. всегда представлены мукополисахаридами (хонд-роитинсульфатами, дерматансульфатом, кератансульфатом, гепарансульфатом и гепарином). [c.111]

Термин гликопротеин часто используют для обозначения любого соединения, содержащего углеводную и белковую части, в том числе для гликопротеинов, протеогликанов и углевод-белко-вых комплексов. Гликопротеины содержат белковую цепь, состоящую из 300 и более остатков природных -а-аминокислот. С основной белковой цепью ковалентно связаны боковые углеводные Цепи, являющиеся остатками гетероолигосахаридов. Они обычно разветвлены (см. рис. 26.3.2) и могут содержать нейтральные моносахариды (Л-глюкозу, Л-галактозу, Л-маннозу, -фукозу), сновные (2-амино-2-дезокси-Л-глюкозу, 2-амино-2-дезокси-Л-га-актозу) и кислые (б-амино-З.б-дидезокси-Л-глицеро- -гала/сго- [c.215]

Биополимеры, содержащие одновременно пептидные и полисахаридные цепи, уже достаточно давно найдены в животных организмах. Позднее они были обнаружены также в микроорганизмах и растениях и в настоящее время составляют наиболее обширный и изученный класс смешанных биополимеров. Существует известная неопределенность в номенклатуре этих соединений, которые часто называются углевод-белковыми соединениями или комплексами они известны и под наименованиями мукополисахаридов (для веществ, содержащих большое количество углеводов), мукопротеинов (для веществ, содержащих больше белковых фрагментов), мукоидов и т. п. В последнее время их чаще всего называют гликопротеинами, независимо от соотношения в них пептидной и полисахаридной части, и мы принимаем здесь зто наиболее целесообразное название. Гликопротеины выделены из многих секреторных жидкостей, таких, как плазма крови, цереброспинальная жидкость, моча, синовиальная жидкость, слюна, желудочный сок и т. п. Они имеются в эритроцитах, нервной ткани и т. д. Очень многие белки содержат определенное количество углеводов , присоединенных в виде олиго- или полисахаридных цепей, и в сущности являются гликопротеинами сюда относятся овальбумин и овомукоид — главные компоненты белка куриного яйца, Y-глобулин и другие белки крови, многие ферменты, такие как, например, рибонуклеаза В, така-амилаза, глюкозооксидаза из Aspergillus niger, некоторые гормоны, в частности гормоны гипофиза (тиреотропин, фолликулостимулирующий гормон), и др. Важнейшая функция гликопротеинов связана, по-видимому, с обеспечением всех видов клеточных взаимодействий, таких, как скрепление клеток в тканях, иммунохимическое взаимодействие, оплодотворение и т. п. (см. гл. 22). [c.566]

Гликонротеины поэтому лучше определить [44] как конъюгированные белки, содержащие в качестве простетических групп один или несколько гетеросахаридов с относительно небольшим числом моносахаридных остатков, лишенных повторяющегося звена и присоединенных ковалентно к поли-нентидной цени. Ввиду а) различий между гликопротеинами в числе, составе и величине гетеросахаридных простетических групп, б) разнообразия состава белковой части гликопротеинов и в) сильно меняющегося содержания углеводов кажется, что отсутствие регулярно повторяющегося звена, небольшое число моносахаридных остатков в гетеросахариде и его ковалентная связь с белком — единственные структурные особенности, общие для всех протеинов животного происхождения. Напротив, структурными особенностями, общими для углеводной части всех животных полисахарид-белковых комплексов, являются наличие повторяющегося звена и относительно большое число моносахаридных остатков. В некоторых из них связь между полисахаридом и белком ковалентна, в других—может быть электростатической. [c.34]

В гликопротеинах гликозидная связь осуществляется либо за счет гидроксильных групп боковых групп, либо с участием азота аспарагина, хотя известен один пример 5-замещения в белке мочи, из которого был выделен дигалактозилцистеин [14]. Однако во всех случаях углевод теряется при мягком кислотном гидролизе. Лучшим является способ, когда кислотному гидролизу предшествует ферментативное удаление углеводных остатков, так как присутствие последних может приводить к деструкции аминокислот в процессе гидролиза. [c.232]

Как видно из приведенных в табл. 25.3.1 данных, в миелине отношение липид белок выше, чем в других мембранах это соответствует специфической функциональной роли миелина. Напротив, для протекания высокоэффективных процессов окисления во внутренней мембране митохондрий необходимо присутствие нескольких ферментов и отношение липид белок у нее ниже. В мембране эритроцитов содержится относительно большое количество углеводов. Основной гликопротеин мембраны эритроцитов, гликофорин, как было показано [6], ориентирован на поверхности мембраны так, что Л -концевая часть его полипептидной цепи, несущая все ковалентно связанные остатки углеводов, выступает во внешнюю среду такими поверхностными олигосахаридами являются некоторые групповые антигены крови и рецепторы, включая рецептор вируса гриппа. Схематическое изображение возможного расположения белков, липидов и углеводов в биологической мембране, приведенное на рис. 25.3.1, основано на жидкомозаичной модели [7]. Полярные молекулы липидов образуют бимолекулярный слой (см. разд. 25.3.3), тогда как белки могут быть или связаны с поверхностью (так называемые внешние белки), или внедрены в бислой (так называемые внутренние или интегральные белки). В некоторых случаях белок может пронизывать бислой. Жидкомозаичная модель завоевала всеобщее признание предполагают, что мембрана в физиологических условиях является текучей, а не статичной. Так, липидные и белковые компоненты в изолированных [c.109]

Белковые компоненты углевод-белковых комплексов состоят из аминокислот, соединенных пептидными связями. Вместе с тем наблюдаются и некоторые характерные для данного класса соединений особенности, например пониженное содержание ароматических и серусо дер-жащих аминокислот. В некоторых гликопротеинах наблюдается повышенное содержание оксикислот — серина и треонина, а так же проли-на и глицина [56]. Высокомолекулярные белки тликопротеинов обычно имеют стандартный набор ами1ЮКислот. [c.72]

В книге подробно рассмотрены методы исследования гликопротеинов и обсуждены особенности их структуры. Проанализированы суш ествующив методы выделения гликопротеинов из сложной смеси родственных им веществ — белков, полисахаридов и др., методы проверки их гомогенности, определение величины и формы молекул. Методы установления состава гликопротеинов изложены с рассмотрением осложнений, возникающих при гидролизе смешанных биополимеров. Накопленный за последние годы опыт исследования гликопротеинов позволил авторам изложить общие методы изучения структуры гликопротеинов, включая методы фрагментации, выделения и исследования фрагментов. Особое место уделено углевод-пептидным связям в гликопротеинах. [c.5]

Чрезвычайно трудно сравнивать данные, полученные в конце XIX и начале XX столетия, а также в течение последующих тридцати лет, с данными, полученными при исследовании (-кислого гликопротеина в настоящее время. Это объясняется различием в методах выделения гликопротеинов, так как в некоторых случаях даже трудно установить, какое количество чистого гликопротеипа содержали ранее изученные препараты. Некоторые из ранних работ были проведены с белками, которые не коагулировались нагреванием, в то время как другие исследователи имели дело с гликопротеинами, соосажденными с альбумином. Необходимо также помнить, что хотя из всех гликонротеинов сыворотки крови человека а -кис-лый гликопротеин имеет самое высокое содержание углеводов, входящие в него углеводы составляют только 5—10% общего количества углеводных компонентов, связанных с белками крови. Наиболее резкое различие между ранее выделенными фракциями гликонротеинов и тем веществом, которое мы теперь называем а -кислым гликопротеином, обнаруживается при обработке этих препаратов щелочью. Фракции, полученные ранее, легко расщеплялись щелочью на углеводную и белковую части, тогда как сс -кислый гликопротеин очень устойчив к нагреванию в растворе щелочи. В связи с тем что в болео поздних работах было показано сходство углеводных ком понентов всех гликонротеинов плазмы человека, сведения, касающиеся [c.67]

Были обнаружены ферменты, специфически расщепляющие 0-гликозид-ные связи, соединяющие N-ацетилгексозамин с серином и треонином, и N-гликозидную связь между N-ацетилглюкозамином и амидной группой аспарагина (том 1, гл. 10). Для изучения строения и конфигурации углевод-пептидной связи было бы удобно использовать гликозидазы, действующие только на определенный тип связи. Если бы были найдены гликозидазы, действующие на нативный гликопротеин, можно было бы получить нерас-щепленный апопротеин. Пока еще такой возможности нет. Даже при очень мягкой щелочной обработке, при которой происходит расщепление 0-глико-зидных связей, соединяющих углеводный и сериновые или треониновые остатки, происходит расщепление некоторых пептидных связей. Ферментативное отщепление гетеросахаридов может помочь оценить роль углеводного участка молекулы в биологической активности определенных гликопротеинов. Данные, полученные при обработке нейраминидазой клеточных рецепторов вируса гриппа и некоторых гормонов, убедительно показали важную роль нейраминовой кислоты в биологической активности этих белков. [c.295]

На основании имеющихся в настоящее время данных можно предполагать, что существуют два различных механизма, определяющих последовательность углеводов и аминокислот в гликопротеинах. Последовательность аминокислот должна быть обусловлена тем же механизмом, который вообще ответствен за образование первичной структуры белков. Предполагают (хотя окончательно и не доказано), что аминокислоты включаются в пептидную цепь гликопротеипа, не образуя комплекса с углеводами присоединение же углеводной части происходит позднее. Так, например, в овальбумине фосфорилирование сериновых остатков происходит после того, как заканчивается построение пептидной цепи из соответствующих аминокислот. Если эти предположения верны, то в таком случае специфическая структура гетеросахарида, т. е. природа и последовательность сахаров и тип связей менаду ними, зависит от специфических ферментов, осуществляющих перенос углеводных остатков от донора, который в большинстве случаев представляет собой нуклеотидфосфатсахар, к акцептору. Определенное значе- [c.295]

Смотреть страницы где упоминается термин Гликопротеин связи углевод-белок: [c.84] [c.299] [c.299] [c.73] [c.76] [c.137] [c.221] [c.215] [c.264] [c.265] [c.137] [c.185] [c.322] [c.24] [c.29] [c.30] [c.33] [c.295] [c.68] [c.377] [c.33] [c.377]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология