Железо негемовое

Сукцинатдегидрогеназа (КФ 1.3.99.1) принадлежит к типичным ферментам, прочно связанным с внутренней мембраной митохондрий. Сукцинатдегидрогеназа, способная к реконструкции, представляет собой белок (м. м. ок. 100 000 Да), содержащий в своем составе флавинадениндинуклеотид, ковалентно связанный с полипептидом, 8г-атомов негемового железа и 8г-моль сульфида, освобождающегося при подкис-лении среды. Белок катализирует окисление сукцината искусственны- [c.415]

Негемовое железо содержится [c.533]

С тех пор было обнаружено несколько новых компонентов дыхательной цепи, прежде всего убихиноны и белки, содержащие негемовое железо. [c.363]

Среди оксигеназ, включающих в продукт оба атома Ог, наиболее известны ферменты, разрывающие двойные связи ароматических соединений в положениях, соседствующих с ОН-группами или между ОН-группами, как показано в уравнении (10-43). Другие диоксигеназы расщепляют алифатические соединения. Хорошо известным примером является расщепление р-каротина с образованием витамина А (дополнение 12-В). Несколько диоксигеназ было выделено в кристаллическом виде из бактерий. Они оказались белками, содержащими негемовое железо мол. вес одной субъединицы составлял 50000 или более. Эти белки обычно содержат Ре(П), но у них нет лабильной серы [1]. С другой стороны, триптофандиоксигеназа (триптофанпнрролаза гл. 14, разд. И) является гемовым ферментом. Она катализирует реакцию, описываемую уравнением (10-45). Атомы кислорода, помеченные звездочкой, поступают из Ог. [c.435]

Многие ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, содержат атомы железа. Примером могут служить цито-хромы, присутствующие в каждом живом организме. Они содержат гем-группы, связанные с белком иначе, чем в молекулах миоглобина и гемоглобина. Интересным является белок, содержащий негемовое железо (так называемый высокопотенциальный железосодержащий белок), выделенный из клеток нескольких видов пурпурных бактерий. Он может обратимо одноступенчато (путем потери одного электрона) окисляться ионом гексацианоферрат(П1) кислоты [Ре(СК)б] и другими окислителями и, вероятно, катализирует какие-то окислительные процессы, важные для физиологии бактерий. На рисунке, где приведена [c.443]

В состав активных центров ферментов, взаимодействующих с Oj, обычно входят ионы переходных металлов (медь, гемовое или негемовое железо) или флавины (коферментные формы витамина рибофлавина). [c.125]

Изучение у прокариот электронтранспортных цепей, функционирующих в процессах дыхания и фотосинтеза I и II типов, выявило принципиальное сходство между ними. В обеих системах электронного транспорта есть флавопротеины, хиноны, цитохромы и белки, содержащие негемовое железо, позволяющие переносить электроны вниз по термодинамической лестнице. Таким образом, по существу обе электронтранспортные цепи являются окислительными. Разнообразие в их организации обнаружено при более детальном изучении и выражается как в широком наборе доноров и акцепторов электронов, так и в конкретной организации самих цепей химическом строении переносчиков, принадлежащих к одному типу, их наборе, расположении и т.д. [c.97]

Среди компонентов дыхательной цепи обнаружены также убихинон (коэнзим О) и белки, содержащие негемовое железо, так называемые железосерные белки. [c.192]

Белки, содержащие негемовое железо [c.197]

Кроме железа, входящего в состав цитохромов, в митохондриях имеются белки, содержащие негемовое железо. В этих белках атомы железа связаны с атомами серы цистеиновых остатков либо прямо с 8 , поэтому их часто называют железосерными белками и обозначают как Ре—8. [c.197]

Обесцвечивание бактериохлорофилла сопровождается появлением сигнала ЭПР со значением g =l,82 по-видимому, это обусловлено восстановлением первичного акцептора, возможно негемового железа [96]. Судя по другим данным, акцептором является хинон [97] (или убихи-нон в Rhodopseudotnonas). Соответствующей модельной реакцией служит фотовосстановление бензохинона при обесцвечивании хлорофилла, происходящее в спиртовом растворе [98]. Первичным акцептором в-фотосистеме I хлоропластов, по-видимому, является особый Ре-З-белок [99. [c.47]

Негемовые железосодержащие белки. Белки, содержащие железо и не содержащие по-рфириновую группу. [c.1014]

Переносчиком кислорода в нескольких группах беспозвоночных, например в плодовых червях Sipun ulidoidea, служит белок, содержащий негемовое железо, гемэритрин [Иа]. Субъединицы этого белка, содержащие около ИЗ аминокислотных остатков, часто образуют октамеры с симметрией С4. В каждом мономере имеется активный центр, содержащий два атома Ре(П) на расстоянии 0,34 нм друг от друга. Считается, что молекула кислорода располагается между атомами железа, как указано на представленной ниже схеме (взятой из работы Клотца и др. [Иа]) [c.369]

Дополнительным участником дыхательной цепи является железосерный белок FeS (негемовое железо). Он участвует в окислительно-восстановительном процессе, протекающем по одноэлектронному типу. Первый участок локализации FeS находится между ФМП и KoQ, второй - между цитохромами Ь и с . Это соответствует тому факту, что со стадии ФМП путь протонов и электронов разделяется первые накапливаются в митохондриальном матриксе, а вторые идут на гидрофобные переносчики - KoQ и цитохромы. [c.310]

Все содержащие молибден ферменты имеют мол. вес 100 000 или выше и часто содержат по два атома молибдена. Однако никаких данных об образовании димера атомами молибдена нет димер образуют скорее субъединицы белка, с которыми связан металл. Ннтратредуктаза Е. oli, насколько известно, содержит крупную субъединицу с мол. весом 150 000, меньший пептид с мол. весом 55 000, один атом Мо, 12 атомов негемового железа и 12 сульфидов , не устойчивых к кислотам. Она образует также димеры и тетрамеры. Имеются данные, согласно которым молибден во всех этих ферментах присутствует в составе низкомолекулярного кофак-тора . [c.86]

Гем обнаружен у всех организмов, за исключением анаэробных клостридий и молочнокислых бактерий. Молочнокислые бактерии примечательны тем что, по-видимому, вообще не содержат железа, тогда как клостридии богаты соединениями, содержащими негемовое железо. Гемопротеиды в крови обратимо связывают кислород, в то время как в концевых оксидазных системах, а также в гидроксилазах и оксиге-назах гемопротеиды активируют кислород, делая его способным взаимодействовать с углеродными соединениями или с водородом. Другие гемовые соединения катализируют реакции не с Ог, а с Н2О2. К ним относятся пероксидазы и каталазы. Еще одну группу составляют гемовые ферменты, функцией которых является только перенос электронов. [c.366]

Еще более очевидно присутствие белков с негемовым железом у клостридий, которые вообще не содержат гема. Именно из этих бактерий был выделен первый негемовый железосодержащий белок, названный ферредоксином. Этот белок, обладающий поразительно низким восстановительным потенциалом Е° = —0,41 В), участвует в реакции, катализируемой пируват ферредоксин—оксидоредуктазой (гл. 8, разд. К,3), в фиксации азота у некоторых видов и в образовании Нг. Он представляет собой небольшой белок зеленовато-коричневого цвета, содержащий всего 54 аминокислотных остатка, но образующий комплекс с восемью атомами железа. Если снизить pH до 1, освобождается восемь молекул H2S. Таким образом, белок содержит восемь атомов ла- бильной серы , каким-то образом связанных железо-сульфидными связями. Ферредоксины оказались только первыми представителями большого семейства открытых позднее железо-серных белков [37—39]. Большинство из них содержит железо и лабильную серу в отноше-яии 1 1, но число атомов железа на молеку. белка оказывается различным. Кроме того, одна группа белков вообще не содержит лабиль -ной серы железо в них удерживается боковыми цепями четырех астат [c.379]

При функционировании цитохром P-450-гидроксилаз происходит перенос электронов от NADH или NADPH, через флавопротеид и далее на ферредоксин (Fd) или рубредоксин. По-видимому, один из этих последних белков, содержащих негемовое железо, затем восстанавливает железо, входящее в комплекс субстрата с цитохромом Р-450, иэ [c.444]

Флавопротеины содержат прочно связанные с белком простетические группы, представленные изоаллоксазиновыми производными —окисленными флавинмононуклеотидом (ФМН) и флавинадениндинуклеотидом (ФАД). Флавопротеины входят в состав океидоредуктаз —ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. Некоторые Флавопротеины содержат ионы металлов. Типичными представителями флавопротеинов, содержащих также негемовое железо, являются ксантин-оксидаза, альдегидоксидаза, СДГ, дигидрооротатдегидрогеназа, ацил-КоА-дегидрогеназа и транспортирующий электроны флавопротеин. На долю двух последних приходится до 80% митохондриальных флавопро- [c.85]

Типичными представителями клостридиев, осуществляющих маслянокислое брожение, являются С. butyri um и С. pasteurianum. Они сбраживают сахара с образованием масляной и уксусной кислот, СО2 и Н2 (рис. 57). Превращение глюкозы до пирувата осуществляется по гликолитическому пути. Следующая реакция — разложение пирувата до ацетил-КоА и СО2, сопровождающееся образованием восстановленного ферредоксина (Фд). Реакция катализируется ферментом пируват ферредоксин-оксидоредуктазой и является ключевой в маслянокислом брожении. Особенности реакции — участие в ней белков, содержащих негемовое железо и кислотолабильную серу (Ре8-белки). [c.232]

Отличительная особенность Ре8-белков — строение их активного центра, содержащего негемовое железо, связанное нековалентными связями с кислотолабильной серой и серой, входящей в состав цистеиновых остатков пептидной цепи. Разные типы железосероцентров (Ре8-центры) щироко распространены в клетках. Простейший из них содержит один атом железа, нековалентно связанного в молекуле белка, получивщего название рубредоксина, с четырьмя остатками цистеина (рис. 58,. 4). [c.234]

В настоящее время получены данные о структуре мембранных реакционных центров фотосинтезирующих бактерий (Р. Хубер, X, Михель). Так, в состав реакционного центра пурпурных бактерий Rhodopseudomonas viridis входят цитохром с и три белка (субъединицы), называемые Л (легкий), С (средний), Т (тяжелый). Про-стетическими группами, ассоциированными с белками реакционного центра, являются четыре молекулы бактериохлорофилла б, две молекулы бактериофеофитина б, две молекулы хинона, два атома негемового железа и каротиноиды. [c.634]

В молекуле NADH-дeгидpoгeнaзы присутствует помимо флавиннуклеотид-ной простетической группы еще несколько атомов негемового железа. Эти атомы собраны в несколько групп, в которых они объединены с равным числом ато- [c.519]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология