Белки регулярные GTP-зависимые

Сополимеры в зависимости от характера распределения разл. звеньев в макромолекуле делят на регулярные и нерегулярные. В регулярных макромолекулах наблюдается определенная периодичность распределения звеньев. Простейшие примеры-чередующиеся сополимеры стирола с малеиновым ангидридом или нек-рых олефинов с акриловыми мономерами, построенные по типу. .. АВАВАВАВ..., где А и В-мономерные звенья (см. Сополимеризация, Радикальная полимеризация). Более сложные регулярные последовательности чередования звеньев реализованы, напр., в полипептидах-сополимерах а-аминокислот. Для нерегулярных сополимеров характерно случайное, или статистическое (т.е. подчиняющееся определенной статистике, но не регулярное), распределение звеньев оио наблюдается у мн. синтетич. сополимеров. В белках нерегулярные последовательности звеньев задаются генетич, кодом и определяют биохим. и биол. специфичность этих соединений. Сополимеры, в к-рых достаточно длинные непрерывные последовательности, образованные каждым из звеньев, сменяют друг друга в пределах макромолекулы, наз. блок со по ли мера ми (см. Блоксополимеры). Последние нах регулярными, если длины блоков и их чередование подчиняются определенной периодичности. При уменьшении длины блоков различие между блоксополимерами и статистич. сополимерами постепенно утрачивается. К внутр. (неконцевым) звеньям макромолекулярной цепи одного хим. состава или строения м. б. присоединены одна или неск. цепей другого состава или строения такие сополимеры наз. привитыми. [c.441]

Как известно, молекулы белка построены из большого числа аминокислот. Поэтому при изучении структуры белка методом ИК-спектроскопии нельзя просто воспользоваться теми данными, которые были получены при исследовании полипептидов. В работе [137] изучали зависимость конформации от состава аминокислот для тех синтетических полипептидов, которые моделируют составные части белков. Было показано [1895, 1896], что при денатурировании дезоксирибонуклеиновых кислот в их спектрах исчезают полосы при 1645 и 1680 см и вместо них появляются полосы при 1660 и 1690 см- . Первые две полосы соответствуют регулярным водородным связям между звеньями пурина и пиримидина, которые придают прочность двойной спирали. Исследования проводили с использованием растворов в тяжелой воде. В работе [136] обсуждается необходимость спектроскопического изучения биополимеров, находящихся в Н2О и ВгО, поскольку эти жидкости являются их естественными растворителями. Там же рассмотрены соответствующие методики исследования. Изучены конформацион-ные изменения, происходящие при денатурации белков плазмы крови [1314, 1315J. Исследованы колебания пролинового кольца в пoли-L-пpoлинe [257, 259], который является составной частью многих белков. Был сделан вывод, что полосу при 1440 см можно использовать только для определения содержания остатков иминокислот в молекуле полипептида. [c.344]

Все молекулы определенного белка идентичны и, следовательно, имеют одинаковую относительную молекулярную массу, которая в зависимости от типа белка составляет от десятков до сотен тысяч, а иногда и больше. В этом заключается отличие белков от некоторых других природных полимеров (например, целлюлозы или синтетических полимеров), макромолекулы которых имеют разную длину (хотя и получены регулярным повторением одной и той же структурной единицы), а значит, могут иметь разную относительную молекулярную массу. [c.192]

При эмпирическом подходе и обсуждении пространственного строения белковых молекул речь всегда идет лишь о конфигурации полипептидной цепи при полном игнорировании конформационных возможностей боковых цепей аминокислотных остатков. Между тем, именно взаимодействия боковых цепей, в которые входят около двух третей атомов молекулы белка, ответственны в наибольшей степени за стабилизацию и уникальные физические и биохимические свойства нативной конформации природной гетерогенной аминокислотной последовательности. В силу этого обстоятельства на локальных участках белковой цепи в зависимости от аминокислотного порядка возможна реализация самых разнообразных структур, причем, главным образом, нерегулярных. Представление о том, что у гетерогенной последовательности наиболее компактными, энергетически предпочтительными во всех случаях оказываются только структуры с регулярной основной цепью, не подкрепляется физическими соображениями общего характера, противоречит экспериментальным данным и результатам теоретического анализа. У белков с нерегулярным расположением вдоль цепи боковых радикалов пространственные структуры с регулярными формами основной цепи, очевидно, не могут во всех случаях обеспечить максимальное число эффективных внутримолекулярных контактов, а поэтому не могут быть всегда самыми стабильными. [c.80]

Больным с почечной недостаточностью нужен регулярный диализ для удаления из крови токсичных шлаков , главным образом мочевины и мочевой кислоты. Чтобы уменьшить зависимость больного от этой процедуры, следует свести к минимуму вьщеление азота. Это достигается с помощью диеты, которая сбалансирована по общему количеству аминокислот и по их относительному содержанию, т.е. пища должна состоять из белков с биологической ценностью, близкой к 100. Поскольку в яйцах содержатся все незаменимые а.минокислоты и биологическая ценность яиц выше, чем зерна, с питательной точки зрения яйца более сбалансированы, чем зерно, и служат лучшей пищей для больных. [c.1002]

Если принять модель регулярного соленоида, это даст степень снижения линейных размеров хромосомной фибриллы в 6 раз по сравнению со 100 А-нуклеосомной фибриллой, а по сравнению со свободной ДНК — примерно в 40 раз. Хотя детали строения соленоида не установлены, ясно, с какими белками связано его образование. 300 А-фибрилла распадается, коль скоро из хроматина удаляется тем или иным способом гистон Н1, и ее нельзя восстановить ни при каких концентрациях солей в растворе. Как отмечалось выше, Ю. В. Ильин в нашей лаборатории в свое время показал решающую роль гистона Н1 в конденсации хроматина. Очевидно, что эта конденсация зависит от перехода 100 А-фибриллы в 300 А, причем последняя уже, как, правило, нерастворима в водных растворах, давая преципитат. В более поздних работах нашей лаборатории зависимость конденсации хроматина от присутствия гистона Н1 была продемонстрирована на примере минихромосомы SV40. В присутствии Н1 они выглядели при электронной микроскопии как компактные частицы 300 А в диаметре. Удаление гистона Н1 вело к разворачиванию структуры и появлению четко различимых нуклеосом, связанных линкерной ДНК. Их число равно 22—24 на минихромосому (см. рис. 16). [c.101]

Из рисунка видно, что вращательное движение кольца тир-21 в белке носит менее регулярный характер по сравнению со свободным фрагментом вследствие столкновений с атомами микроокружения, которые тормозят движения кольца. Зависимость от времени нормированной корреляционной функции [c.314]

В последних работах Маркуса был развит более общий подход, в котором рассматривается не одна-единственная оптимальная траектория переноса в белке, а их набор. При вычислении константы переноса принимались во внимание орбитали целого ряда электронно-взаимодействующих атомов аминокислотных остатков белка, между донорной и акцепторной группами, которые дают наибольший вклад в суперобменное взаимодействие. Оказалось, что для отдельных белков получаются более точные линейные зависимости, чем при учете одной-единственной траектории. Однако, в этом случае наблюдаются различные наклоны этих зависимостей у разных белков (у миоглобина и цитохрома отличия в величинах наклонов были более чем в два раза). Эта разница указывает на регулярные изменения скоростей [c.398]

Мышечные клетки содержат два сорта белковых волокон толстые волокна, построенные из миозина, и тонкие — из актина (рис. 2). Эти волокна лежат параллельно продольной оси клетки и образуют раздельные системы, заходяшие более или менее глубоко во взаимное зацепление в зависимости от степени сокращения мышцы [61, 62]. Короткие поперечные мостики связывают между собой обе системы. Типичная картина наблюдается в поперечнополосатых мышцах. Тонкие волокна актина присоединены к так называемым 2-полосам, также состоящим из белка. Миозиновые волокна образуют регулярные А-полосы, расположенные на равных расстояниях между 2-полосами. Сеть образующих А-полосы мио-зиновых волокон пронизана тонкими волокнами актина (рис. 2, в). [c.285]

В. с., макромолекулы к-рых содержат несколько типов мономерных звеньев, наз. сополимерами. В зависимости от характера распределения звеньев в макромолекулах различают регулярные и нерегулярные сополимеры. В регулярных сополимерах распределение различающихся мономерных звеньев характеризуется определенной периодичностью. Простейшими примерами могут служить чередующиеся сополимеры стирола с малеиновым ангидридом и нек-рых олефинов с ЗОг, построенные по принципу. ..АВАВАВ... (А и В — различные мономерные звенья), и др. Возможны и более сложные регулярные последовательности чередования звеньев, что, в чгастности, характерно д.ття различных аминокислотных остатков в нек-рых белках, напр, глицин — пролин — оксипролин в коллагене, В нерегулярных сополимерах распределение звеньев случайное. Это характерно для многих синтетич. сополимеров. В нуклеиновых к-тах и в большинстве белков нерегулярные последовательности звеньев задаются соответствующим кодом и определяют биохимич. и биологич. специфичность соответствующих соединений. Сополимеры, в к-рых звенья каждого типа образуют достаточно длинные непрерывные последовательности, сменяющие друг друга в пределах макромолекулы, наз. блоксополимерами (см. Блоксополи.меры). Последние наз. регулярными, если длины блоков и их чередование подчиняются определенной периодичности. При уменьшении длины блоков различие между блок-сополимерами и статистич. сополимерами постепенно утрачивается. [c.272]

М. к. Пулатова, В. Н. Рогуленкова и Л. П. Каюшин [197] повторили опыты Л. А. Блюменфельда и Горди, исследовав тщательно зависимость характера сигнала ЭПР облученных белков от степени вакуумирования. Ими было обнаружено, что в случае, если облучение белка ведется в глубоком вакууме, сигнал ЭПР имеет форму дублета глицил-глицинового типа, т. е. подтвердились данные Горди. По мере поглощения облученным белком воздуха дублетный сигнал превращается в синглет, подобный тому, который был зафиксирован Л. А. Блюменфельдом далее, с течением времени сигнал исчезает. Дублетный сигнал, полученный для денатурированных белков, по мере поглощения ими воздуха не меняет своей формы, а лишь уменьшается со временем. Никакие пептиды, в которых водородные связи пептидных групп СО и НН замыкаются на концевые карбоксильные или аминные группы (в частности глицил-глицин), не обнаруживают перехода дублетной формы сигнала в синглетную, т. е. этот эффект не обнаруживается в пептидах, не имеющих регулярной сетки пептидно-водородных связей. Однако синтетические полипептиды, имеющие а-спиральную конфигурацию молекулярных цепей, ведут себя подобно нативным белкам. Если разрушить эту конфигурацию нагреванием, расплавить регулярную сетку водородных связей и перевести полипептиды в аморфное состояние, их поведение оказывается аналогичным денатурированным белкам. Авторы делают предположение, что при поглощении белками кислорода воздуха и, может быть, паров воды облегчается переход электронов из ловушек в зону проводимости. Неспаренные электроны мигрируют по цепочкам пептидно-водородных связей в те места, где они могут рекомбинировать. В противном случае рекомбинация невозможна, так как предполагаемые ловушки электронов в белках стерическн недоступны. Эта работа заставляет принять во внимание особую роль регулярной сетки пептидно-водородных связей для интерпретации данных ЭПР облученных белков. [c.301]

В то время как изменения вращательной дисперсии синтетических полипептидов, подвергающихся переходам спираль — клубок, интересны для исследования сами по себе, их огромнейшее значение заключается и в том, что они способствуют познанию аналогичных явлений, наблюдающихся для белковых молекул. Зависимость оптической активности большинства нативных белков от длины волны описывается одночленным уравнением Друде, однако Янг и Доти [596] указали, что кривая нормальной вращательной дисперсии должна исчерпывающе характеризовать образец полипептида, содержащий менее 40% вещества в а-спиральной конформации. Согласно их анализу, увеличивающееся содержание а-спиралей должно приводить к сдвигу критической длины волны Ас в сторону более высоких значений, и в соответствии с этим Ас можно считать показателем степени спиральности. Однако детальное рассмотрение вращательной дисперсии нативного и денатурированного белков [597 ] показало, что Ас может оставаться неизменной во время денатурации белка или даже перемещаться в направлении, противоположном предсказанному Доти и Янгом. Это отсутствие регулярности вызвано, вероятно, наличием в белковых молекулах конформаций различных типов, которые, как и следовало ожидать на основании целого комплекса эффектов, наблюдаемых для синтетических полипептидов [598], вносят свой вклад в аномальную вращательную дисперсию. [c.202]

Б. Хэвстин [64] рассмотрел корреляцию между аминокислотным составом и степенью спиральности у 40 белков, определенной по параметру Ьд в уравнении Моффита-Янга. Полученные данные согласовывались с гипотезой Блоута и предположением Кендрью о разрушающем влиянии на а-спираль остатков Ser и Thr, хотя четкой зависимости обнаружено не было. Б. Хэвстин высказал предположение о том, что генетический код задает нативную конформацию белка, т.е. компоновку третичной структуры из вторичных, регулярных форм, путем локализации в последовательности остатков Ser и Thr, а также Pro и ys для прерывания а-спирали. [c.244]

Вместе с тем хорошо известно, что благоприятный эффект влияния физических нагрузок будет тем значительнее и сохранится тем дольше, чем раньше они будут целенаправленно использоваться. Это связано с характером приспособительных изменений, возникаюших в организме в результате регулярных занятий физическими упражнениями, имеюш ими обш ую направленность с тенденциями онтогенеза. Выявлена ведуш ая роль мьплечной деятельности в реализации генетических программ развития человека. Показано, в частности, что степень активации генетического аппарата клетки находится в тесной зависимость от объема и интенсивности применяемых физических нагрузок. Двигательная активность в данньк условиях выступает в качестве основного фактора стимуляции адаптивного биосинтеза белка. Благодаря этому в период восстановления после физической нагрузки наблюдается не просто возвра-ш ение к исходному уровню, а сверхвосстановление энергетических и пластических ресурсов организма, что приводит не только к расширению рабочих возможностей, созданию благоприятных условий для роста и развития, но и увеличению продолжительности жизни (И.А.Аршавский, 1967, 1982). [c.386]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология