Гомология первичных структур белков

Изучение физиологически активных пептидов, антибиотиков, ферментов, структурных белков, рецепторных взаимодействий типа гормон — белок и белок — белок, эволюционных взаимосвязей и недавно открытой гомологии первичной структуры между некоторыми онкогенами и нормальными белками — все эти достижения открывают для исследователей вдохновляющую перспективу. Таким образом, в работу с белками все более и более вовлекаются специалисты в различных областях биологической науки. О методологии химии белка опубликован столь обширный материал, что начинающий исследователь может испытывать затруднения С чего начать . [c.8]

Белок S-100 специфичен для нервной системы [10]. Он широко представлен как в нейронах, так и в глиальных клетках и охарактеризован как цитоплазматический и мембранно-связанный белок М 20 ООО он состоит из двух Са2+-связывающих полипептидных цепей. Видимо, S-100 принадлежит к группе сходных белков, для одного из которых, РАР 1Ь-белок (сокращение для кислого белка богатого фенилаланином), недавно была определена первичная структура [11]. S-100 имеет значительную структурную гомологию с Са +-связывающим мышечным белком тропонином С. Функция S-100 не выяснена в гл. 11 мы вернемся к его возможному участию в развитии нервной системы и пластичности. [c.315]

Ф.- глобулярный белок, его молекула в зависимости от источника состоит из 1, 3 или 4 полипептидных цепей, содержащих по 95-100 аминокислотных остатков, из них 4-6 приходится на цистеин высокое содержание глутаминовой и аспарагиновой к-т определяет кислые св-ва Ф., р1 ок. 4. Мол. м. (8-24) 10 типичное значение ок. 10. Для мн. Ф. из высших растений и водорослей известна первичная структура и обнаружена высокая степень гомологии. Ряд Ф. присутствует в клетках в виде олигомерных структур. [c.85]

На рис. 119 приведено сопоставление первичных структур меж-цистронового участка L24-L5 и начала цистрона белка L5 ак места действия репрессорного белка S8, с одной стороны (вверху), и участка рибосомной 16S РНК, связывающего белок S8 (внизу). Видна большая гомология, включая совпадение последовательностей 7 участков, от 3 до 7—9 остатков каждый. Еще большая гомология видна из сравнения предсказанных вторичных структур этих двух участков, узнаваемых белком S8 (рис. 120). [c.240]

Ранее из предсказанных последовательностей нуклеотидов была приведена первичная структура белков РВ1 и РВ2 штаммов WSN и PR/8 вирусов [27, 36, 58, 69]. Поскольку оба гена РВ1 и РВ2 имеют одинаковое число нуклеотидов и кодируют основные белки одинаковых размеров и поскольку оба белка участвуют также в процессе транскрипции и могут взаимодействовать с теми же матрицами вирусной РНК, при сравнении первичной и вторичной структур этих двух белков можно обнаружить некоторые общие черть в отнопхении способов взаимодействия РНК — белок. Для выяснения существования какой-либо гомологии на уровне первичной структуры были определены обе меж- и внутрибелковые гомологив и гомологии соответствующей последовательности нуклеотидов (табл. 25). Удивительным оказалось наличие повторяющегося- [c.253]

Другой водорастворимый переносчик электронов играет роль восстановителя фотоокисленного Хлуоо. Это медь-содержащий белок пластоцианин. В первичной структуре пластоцианина обнаружена гомология с субъединицей II цитохромоксидазы — конечного фермента дыхательной цепи, содержащего медь и железо (см. разд. 3.4.5). [c.69]

Определена также полная последовательность сегмента S3 дцРНК реовируса типа 3, который кодирует белок aNS [237]. Его длина 1198 нуклеотидов, открытая рамка (366 кодонов) начинается с 28-го нуклеотида. Гомологии между S2 и S3 не выявлено. На основе аминокислотной последовательности aNS, определенной по первичной структуре РНК, построена модель вторичной структуры этого белка [237]. [c.274]

Если белок содержит ряд структурно сходных повторяющихся доменов, то наблюдается строгое соответствие отдельных экзонов доменам или субдоменам белковой молекулы. Гены, относящиеся к так называемому сверхсемейству генов иммуноглобулинов , содержат разное число экзонов, кодирующих домены полипептидной цепи, каждый из которых включает около ПО а. о. Гомология между отдельными доменами этих белков, выполняющих разные функции в организме, наблюдается на уровне первичной, вторичной и третичной структуры. Гены этого семейства могут содержать один экзон (ген р2-микроглобулина), два или четыре (гены секретируемых антител В-клеток) и, наконец, пять экзонов (ген гликопротеина плазмы человека). р-Кристаллины мыши содержат четыре белковых домена, каждый из которых включает определенный структурный мотив полипептидной цепв , "щ х [c.192]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология