Люцифераза определение АТР

Схема 7.8-17. Использование бактериальных люцифераз в определении этанола дпя по/ ения в воз жденном состоянии комплекса с восстановленным кофактором флавина (FM Ш2). [c.552]

Наряду с гомогенным вариантом ЛИКА на основе конъюгатов АТР — антиген известны гетерогенные модификации. Описано применение ЛИКА для количественного определения тироксина и мио-глобина. Способ проведения анализа в этом случае включает стадии взаимодействия конъюгата с иммобилизованными антителами и отмывки. Затем связь между антигеном и АТР гидролизуется слабой кислотой, молекула интактного АТР поступает в раствор, где ее определяют с помощью люциферазы светляков. [c.127]

В некоторых окислительных реакциях с участием ферментов они начинают светиться — это биолюминесценция. Если использовать датчик с иммобилизированным ферментом люциферазой, которая реагирует с самыми различными белковыми соединениями, то в зависимости от их концентрации интенсивность свечения меняется, и это изменение можно регистрировать. Таким способом анализируют десятки соединений участвующих в обменных процессах живой клетки. При нанесении на подложку не только люциферазы, но и других сопряженных с ней ферментов, получается универсальный слоеный датчик, с помощью которого регистрируется определенный набор параметров процесса. [c.46]

Как показали исследования, свечение водорослей обычно происходит в результате механических, химических или иных раздражителей. Например, в море под ударами волн или выпадением осадков. В лаборатории — при встряхиваний культуры или прибавлении к ней фиксаторов спирта, формалина и т. д. Светятся только определенные участки клеток, совпадающие со скоплением капелек жира или масла. Свечение обусловлено процессом окисления специфических органических соединений, объединяемых под общим названием люциферинов, которое осуществляется при помощи специфического фермента люциферазы (Тарасов, 1943 Богоров, 1954 Hasting, Sweeney, 1958). [c.15]

Вместе с тем имеются данные о выживании ГММО в окружающей среде. Установлено, что бактерии Е. соИ, содержащие рекомбинантные плазмиды с клонированными генами (генами устойчивости к ампициллину и генами синтеза фермента люциферазы), при определенных условиях способны выживать в лабораторных водных микроэкосистемах. Рекомбинант- [c.242]

Определение антимикробной активности хлортетрациклина. Этот метод основан на изменении скорости ферментативного процесса, а грамицидина С — на нарушении функции мембраны и вьщелении фермента люциферазы и соответственно на изменении интенсивности свечения культуры люминесцентных бактерий РкоюЬас1епит leшgnathi после контакта их с антибиотиком (Шендеров и др., 1985). Эти же люминесцентные бактерии можно использовать при определении антибиотической активности тетрациклина, окситетрациклина и рифамицина. [c.178]

В 1976 г. впервые были получены препараты иммобилизованной люциферазы бактерий. В 1977 г. люциферазу светляков иммобилизовали на стеклянных шариках и на Br N-сефарозе. Из стеклянных шариков были изготовлены стержни, с их помощью определяли 10 моль/л и более высокие концентрации НАД-Нг и АТФ. Позднее в качестве носителей применяли диализные пленки, ацетатцеллюлозные мембраны, целлюлозу и др. Иммобилизованные люциферазы имеют в 10—100 раз более высокую стабильность, их можно использовать многократно для определения АТФ, [c.95]

Модифицированный метилалкантиосульфонатом антиген инактивирует люциферазу, связываясь с цистеиновым остатком ( ys 106 а-субъединицы) активного центра. На определенной стадии иммуноанализа, требующей количественного определения маркера, S — S-связь между модифицированным антигеном и активным центром фермента восстанавливается действием тиоловых = агентов, при этом реактивированный фермент выходит в раствор, где его активность легко измеряется. [c.130]

Хотя АТР и является специфической мишенью, исторически важный метод определения АТР с помошью люциферазы не пригоден для биосенсорных приложений из-за его сложности. С помощью описываемых ниже гораздо более гибких хемилюми-несцентных систем гораздо легче достичь высокой чувствительности. Тем не менее довольно успешно используют люциферазу, иммобилизованную совместно с другими аналитически важными ферментами [И]. Этот метод позволяет определять на уровне 1 фмоль клинически важный (при заболеваниях сердца) фермент креатинкиназу. Если же еще добавить автоматизированные проточные системы, то можно получить довольно практичные сенсорные устройства [25, 59]. [c.490]

Люцифераза, выделенная из земляного червя Diplo ardia longa, представляет собой медьсодержащий белок и обладает пероксидазной активностью. Это представляет ценность для определения HjOj и некоторых оксидаз [36]. Как будет показано ниже, пероксидазные реакции могут служить основой прекрасных хемилюминесцентных [c.493]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология