Люцифераза

Попытки выделить из организмов светящийся материал восходят к прошлому столетию, когда французский физиолог Р. Дюбуа в 1887 г.. получил из светящихся моллюсков два экстракта, используя для этого в одном случае холодную, а в другом — горячую воду [162]. Ему удалось показать, что если к соединению, полученному экстракцией холодной водой, которое он назвал люциферазой, добавить термостабильное соединение, экстрагированное горячей водой, наблюдается испускание света. Термостабильное соединение Дюбуа назвал люциферином. Эти названия сохранились и стали общепринятыми. Люциферины образуют семейство соединений их структура установлена уже для многих видов организмов (рис. 13-30) [c.71]

Схема 7.8-17. Использование бактериальных люцифераз в определении этанола дпя по/ ения в воз жденном состоянии комплекса с восстановленным кофактором флавина (FM Ш2). [c.552]

Схема 7.9-5. АТФ в цикле генерации света люциферазой светляков. [c.601]

ФМН.Нг и альдегид R СНО играют роль кофакторов люциферазы. [c.481]

Этот процесс катализируется специальным ферментом — люциферазой. [c.38]

Такая ферментативная оксигенация, происходящая в результате атаки молекулы О2 карбанионом с последующим декарбоксилированием, происходит без помощи сопряженного кофактора. Тем самым ферменты, обеспечивающие этот процесс, отличаются по механизму действия от бактериальной люциферазы, флавинзависимой монооксигеназы [299]. В бактериальной системе 4а-флавин-гидропероксид участвует в хемилюминесцентной реакции в присутствии альдегида. [c.427]

Наличие фермента люциферазы необходимо для запуска процесса. Искусственная хемилюминесценция люминола (5-амино-2,3-дигидро-1,4-фталазиндиона) известна с середины прошлого века. Реакция включает окисление щелочных растворов люминола, обычно с использованием Н2О2 в присутствии иона Ре(СН)бЗ- [c.111]

Очевидно, окисление этого Люцифер ина вызывает электронное возбуждение какой-то другой молекулы, по всей вероятности, пурпурного белка , также необходимого для люминесценции. Полагают, что комплекс люциферина и пурпурного белка вступает в реакцию с люциферазой (на рис. 13-30 она сокращенно обозначена как Е—N1 2) -при этом высвобождается формильная группа, ранее участвовавшая образовании енольно-эфирной связи. Образующаяся альдегидная группа взаимодействует с аминогруппой фермента, а шиффово основание реагирует далее с кислородом [схема (13-40)] [c.73]

Правильность изложенной теории была проверена в опытах с использованием 02. В случае люциферина из ypridina действительно наблюдалось включение одного атома 0 в молекулу СО2, при исследовании же люциферинов из светляков и Renilla никакого включения Ю в СО2 не происходило. Таким образом, в двух последних случаях механизм действия люциферазы иной. Возможно, к карбонильной группе присоединяется гидроксил-ион и образуется гидроперекисное промежуточное соединение, согласованный распад которого на продукты опять-таки сопровождается испусканием света. Эту идею подтверждает включение в СО2 двух атомов 0 из Ha 0. Обмен обоих атомов кислорода СО2 может осуществляться в результате реакции (13-42) между аддуктом и растворителем. [c.74]

ОКИСЛЯТЬ альдегид, что сопровождается испусканием света [172, 173]. Сообщалось также о присутствии в некоторых люциферазах неиден-тифицированного пока нового флавина [174]. [c.75]

Разиовцдности Ф.м. а. Среди наиб, чувствительных Ф.м.а. особое место занимают библюминесцентные методы (см. Люминесцентный анализ). Чаще других используют процессы, катализируемые ферментом люциферазой светляков. Система включает люциферин (ф-ла I, люциферин светляка), к-рый в присут. АТФ подвергается катализируемому люциферазой окислению кислородом с образованием люминесцирующего в-ва. Высокий квантовый выход биолюминесценции, применение полиферментных сопряженных р-ций позволяет определять нек-рые соед. при концентрации 0,001-0,1 пМ. [c.79]

Для непрерывного испускания света бактериям необходим фермент (названный бактериальной люциферазой), длинноцепочечный алифатический альдегид или родственное ему соединение в качестве субстрата (так называемого люциферина), молекулярный кислород и восстановленный флавинмононуклео-тид (РМКгНг). Полагают, что свет испускается в виде флуоресценции возбужденным окисленным флавиннуклеотидом, образующимся в ходе реакции. [c.389]

Механизмы испускания света другими организмами в принципе сходны и различаются лишь степенью ассоциации или сложности люциферин-люциферазной системы. Так, у гидроидной медузы Aequorea люцифераза и люциферин [коэлентеразин (11.12)] остаются прочно связанными в виде стабильного фо- [c.389]

Биолюминесценция есть хемилюминесценция — химическая реакция, сопровождающаяся испускапием видимого света (у различных летающих светляков длины воли лежат в интервале 550—595 нм). В реакции участвуют фермент люцифераза (Е), -окисляемый субстрат люциферин (LHj), кислород воздуха и АТФ [c.480]

ЛФА окисляется кислородом в присутствии люциферазы — расщепляется ацил-аденилатная связь и карбоксильная группа отщепляется в виде Oj. [c.481]

Люцифераза — белок с молекулярной массой около 50 ООО, не содержащий какого-либо кофактора. Структуры люцифери-нов других организмов отличаются от указанной. [c.481]

Люцифераза. ФМН.Нг + R. HO = Реактивный комплекс, Комплекс + Ог Люцифераза + ФМН + R OOH. [c.481]

Наконец, известны отдельные процессы испускания света, происходящие в живых организмах — светящихся бактериях и светляках. Это явление называют биолюминесценцией. Примером такой реакции является катализируемое люциферазой из светляков окисление люцифериладенилата (8) (см. 2.1). Поскольку образование люцифериладенилата требует участия АТФ, интенсивность свечения связана с количеством АТФ в образце. Это открывает возможность измерять количество АТФ в образце по уровню биолюминесценции с исключительно высокой чувствительностью (до 10 1 моль). [c.253]

Люциферин вырабатывается в особых фотосекреторных клетках ракуш-кового рачка ypridina, обитающего у побережья Японии. Другие секреторные клетки животного содержат фермент люциферазу. В присутствии этого [c.521]

Смотреть страницы где упоминается термин Люцифераза: [c.427] [c.71] [c.72] [c.73] [c.74] [c.80] [c.551] [c.599] [c.387] [c.390] [c.481] [c.481] [c.482] [c.382] [c.382] [c.92] [c.92] [c.401] [c.369] [c.388] [c.311] [c.84]

Основы и применения фотохимии (1991) -- [ c.111 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.387 ]

Биохимия природных пигментов (1986) -- [ c.388 , c.390 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.311 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.431 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.290 ]

Физическая биохимия (1949) -- [ c.77 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.237 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.571 , c.572 ]

Происхождение жизни Естественным путем (1973) -- [ c.156 ]

Генная инженерия растений Лабораторное руководство (1991) -- [ c.34 , c.97 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.138 , c.316 , c.376 , c.383 , c.384 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.489 , c.497 ]

Генетическая инженерия (2004) -- [ c.393 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология