Белковые соединения, исследование

Основным направлением в получении пиридинкарбоновых кислот следует считать различные методы прямого окисления азотсодержащих гетероциклических соединений. Исследование этих процессов обусловлено возможностью практического использования кислородсодержащих производных пиридина, которые отличаются, прежде всего, значительной физиологической ак 1ивностью. По этой причине карбонильные и карбоксильные производные пиридина нашли широкое применение в медицинской практике [1]. Первое место в этом отношении принадлежит никотиновой кислоте, которая является составной частью большого числа лекарственных препаратов кордиамина, цезола н других. Амид никотиновой кислоты (витамин РР) предупреждает и излечивает пеллагру, укрепляет нервную систему, улучшает углеводный и белковый обмен [2—4]. Суточная потребность человека в витамине РР составляет 20—30 мг. В больших количествах никотиновая кислота требуется для витаминизацг1и пищевых продуктов и кормов животных [2, 5]. Изоникотиновая кислота и ее производные являются основой противотуберкулезных препаратов [3, 6]. [c.3]

Белки или протеины — наиболее важные производные а-аминокислот, а с позиции их биологических свойств и особого положения в живой природе, белки представляют собой отдельный класс природных соединений, причем очень важный класс. Но учитывая их биологическую значимость и высокую молекулярную массу (от Ю до 10 кО), можно считать белковые соединения все-таки прерогативой биохимических и биофизических исследований. Поэтому здесь мы коснемся только их химической части рассмотрим белки как производные а-аминокислот, т.е. как полипептиды высокой степени поликонденсации. [c.94]

Некоторые из описанных в данном обзоре методов селективного расщепления играют важную роль в определении последовательности расположения аминокислот в пептидах и белках. В настоящее время только наиболее перспективные из этих методов находят практическое применение в той мере, в какой они пригодны для установления связи между строением и биологической активностью белковых соединений. Однако для исследования более сложных белков могут потребоваться другие методы. Можно надеяться, что проблемы, которые возникнут в связи с изучением этих белков, будут стимулировать изыскание новых методов селективного рас- [c.248]

Изложенные сведения об аминокислотных и белковых соединениях алкалоидов и некоторых родственных алкалоидам веществ показывают, что эта область исследована мало. Приведенные примеры свидетельствуют о возможности получения соединений такого типа с интересной биологической активностью, а также о приоритете и существенном месте нашего исследования в этой области. [c.194]

Исследование белковых соединений методами зонального и фронтального электрофореза. [c.331]

Последующие шаги на пути развития химии белковых соединений были тесно связаны с внедрением органического анализа в практику исследований и постепенным превращением его в надежный и удобный метод установления количественного элементарного состава органических соединений. Появление органического анализа в белковой химии привело к переходу от описательного периода исследований к новому периоду аналитических исследований. Для того чтобы этот переход осуществился, необходимо было распространить новый метод исследований и на белковые вещества. [c.23]

Как указывалось выше, имеются различные типы углевод-белковых соединений, отличающихся по составу и строению углеводных фрагментов и их размерами по отношению к пептидным компонентам. Эти различия определяют способы выделения и очистки таких биополимеров, а также выбор методов, дающих возможность определить струк туру соединений или их отдельных участков. Для структурных исследований необходимо использовать препараты веществ, полностью очищенные от примесей. [c.76]

Из сказанного выше вытекает, что кристаллическое состояние является важным и интересным для изучения, но все-таки одним из частных состояний твердого вещества. Не менее важно и интересно не периодическое, но регулярное состояние вещества. В подобном состоянии находятся высокомолекулярные, в частности, белковые вещества. При таком взгляде на твердое вещество кристаллическая решетка перестает быть основой для его изучения. И все наше внимание сосредоточивается на остове твердого вещества, тем более, что, как отмечалось выше, в отличие от абстрактной кристаллической решетки остов — реальный объект — непрерывная цепь, сеть или каркас, построенные из атомов, соединенных атомными связями. Остов может быть выделен в свободном состоянии, если в него входит достаточное количество вещества, равное, как, например, показывает опыт выделения кремнекислородных и углеродных остовов, по крайней мере 40% массы исходного твердого соединения. Остов — это носитель дальнего порядка, задаваемого межатомным взаимодействием. Отсюда следует, что изучение химического строения, конструирование и сборка атомных моделей вещества — старые надежные методы химического исследования — являются главными методами изучения твердого вещества. Вместе с тем настало время для конструирования и химической сборки твердых веществ и притом не только сравнительно простых, но и самых сложных веществ, в том числе различных материалов. При этом, конечно, следует руководствоваться не только химическими соображениями. Необходимо принимать также в расчет выводы теории устойчивости и прочности материала. Эта теория целиком основывается на учете межатомного и межмолекулярного взаимодействия и химического строения. Например, жесткость материала характеризуется модулем Юнга Е. При этом исходят из того, что, нагружая твердое вещество, мы действуем непосредственно на его межатомные связи. Отсюда ясно, что различие величины Е для разных веществ обусловлено различием жесткости самих химических связей. Модуль Юнга равен для алюминия всего 0,8-10 кГ/мм , для сапфира—4-10 а для алмаза 12-Ю кГ/мм . Именно исключительная прочность и жесткость связей С — С в алмазе делает его самым твердым и жестким из твердых веществ. [c.243]

Терпены, естественные алкалоиды, углеводы и белковые вещества долгое время считали неизведанными областями в химии. Исследование алициклических соединений позволило понять строение терпенов, а анализ гетероциклов — алкалоидов. Стереохимия помогла уяснить строение углеводов и белковых веществ. Материал органической химии, и особенно ароматического ряда, растет в ужасающих размерах. Когда я, — писал Ф. Ф. Бейльштейн в 1894 г., — 33 года тому назад начал собирать этот материал для специального изучения его и для целей преподавания, свободно можно было следить за успехами органической химии, теперь это многим кажется задачей невыполнимой . [c.259]

Естествен вопрос, что же сдерживало выявление структурных черт, общих для всего класса белков. Объясняется ли длительность поиска случайным стечением обстоятельств и трудностями технического порядка или же имелись субъективные причины и продолжительность и тернистость пройденного пути были неизбежны Ведь если сравнить формулы отмеченных природных соединений, то вряд ли белки покажутся значительно сложнее нуклеиновых кислот или сахаров. Скорее наоборот, тип их химического строения скорее может удивить своей простотой. Проблема белка, как и другие проблемы естествознания принципиального характера, имеет свою судьбу. Помимо субъективного фактора, решение здесь зависит от уровня теоретического и экономического развития фундаментальных наук и объема накопленных знаний, актуальных именно для данной проблемы. Проследим с этой точки зрения историю химических исследований белковых молекул. [c.60]

Рассмотренные в этой главе методологические вопросы теоретического конформационного анализа были разработаны для исследования пространственного строения низкомолекулярных органических соединений. Что же касается нашей темы - структурной организации белков, то задача такого масштаба перед расчетным методом не ставилась, и поэтому многие важнейшие вопросы, вставшие на пути к априорному расчету нативных конформаций белковых макромолекул, остались незатронутыми. Так, даже в принципе не была обсуждена сама возможность использования классического подхода, предполагающего независимость электронного и конформационного состояний молекулы. Если считать справедливыми изложенные в этой главе бифуркационную и физическую теории структурной организации белка, то доказательство применимости механической модели к данному объекту является самой главной и прежде всего требующей ответа задачей. Однако принципиальная возможность использования полуэмпирического конформационного анализа в исследовании белков также еще не предопределяет положительного решения других вопросов. Необходима методология, специально разработанная для расчета пространственного строения белковых молекул. Верхним пределом применимости изложенного метода конформационного анализа, как показано ниже, являются лишь три- и в простейших случаях тетра- и пентапептиды. Таким образом, второй важнейший вопрос на пути к решению проблемы структурной организации белка заключается в создании специфического методологического подхода, в который существующий метод конформационного анализа вошел бы как составная часть. [c.107]

Сформулированные принципы структурной организации природных олигопептидов являются необходимой основой для решения задачи структурно-функциональной организации этих соединений, обсуждаемой в следующем томе. Сейчас же важно отметить, что установление таких принципов подвело наше рассмотрение непосредственно к самому ответственному моменту исследования одной из фундаментальных задач проблемы белка - завершающему этапу изучения структурной организации белковых молекул и к решению вопроса о возможности априорного расчета их нативных трехмерных структур на основе известной аминокислотной последовательности, предложенной автором теории и разработанного им метода расчета. Перед обсуждением результатов конформационного анализа белков и количественной оценки функций дальних взаимодействий еще раз напомню о роли ближних и средних взаимодействий в структурной организации олигомерной аминокислотной последовательности. [c.403]

Для изучения вторичной и третичной структуры белка применяются самые разнообразные методы. Наиболее полные данные были получены при изучении дифракции рентгеновских лучей на различных белковых соединениях. Ряд данных, имеющих пр инципиальное значение для понимания вторичной структуры белка, был 1Получен при помощи таких методов, как инфракрасная спектроскопия и спектрополяриметрия. Пожалуй, следует отметить, что большинство из применяемых в этих исследованиях методов дают некоторую среднюю характеристику конфигурации полипептидных цепей и их упаковки в белке и оказываются нечувствительными к структуре отдельных небольших участков молекулы, если их конфигурация не соответствует конфигурации основной массы цепей. [c.536]

Разряд именно сульфониевой формы с образованием каталитической волны подтвержден исследованиями Лампрехта [10, с. 234], в соответствии с которыми каталитическая активность цистеина сохраняется и при замене его 5Н-группы на остаток меркурбензоата (К5Н СбН4СООН). Роль кобальта (И) при возникновении каталитических волн состоит в образовании комплексов с серосодержащими соединениями, что подтверждается влиянием их на 1/2 Со и повышением каталитической активности белковых соединений за счет увеличения заряда катализатора на две единицы. Каталитическая же активность белков, содержащих одновременно амино- и сульфгидрильные группы, [c.239]

Химический состав органического аэрозоля весьма сложен. В органическом компоненте атмосферного аэрозоля обнаруживают сложную смесь разнообразных алифатических и ароматических соединений, массовая концентрация которых обычно мало отличается от 1 г/см , сложные белковые соединения и др. Исследования проб атмосферных осадков и аэрозольного вещества на фильтрах показали, что растворенная в спирте фракция в высушенном состоянии представляет собой коричневую аморфную массу, в инфракрасном спектре которой наблюдаются полосы поглощения 2,8 6 и 7 мкм [292]. Менее окисленные органические соединения по сравненению с экстрактированным спиртом были получены промывкой сухого аэрозольного вещества в бензине. Полученная желтоватая маслянистая масса характеризуется полосами 2,8 3,4 5,8 и 6,9 мкм. Однако полученные экстракты детальному химическому анализу не подвергались. Имеющиеся сведения о химическом составе органического компонента атмосферного аэрозоля крайне бедны, что затрудняет исследования оптических свойств органического аэрозоля и выявление роли этого компонента в лучистом теплообмене атмосферы. [c.55]

Исследования 30—40-х годов по этому вопросу Местра (1930), Штоля (1936), Моммартса (1938), Штоля и Видемана (1938, 1941), Катца и Вассинка (1939), Френча (1942), Годнева и Осиповой (1947, 1948) и ряда других ученых также показали действительное существование хлорофилл-белковых соединений не только в хлоропластах высших растений, но и у водорослей и бактерий. Многочисленные исследования позволили установить, что комплексные соединения простетических групп со своими белковыми носителями присущи всем растительным пигментам. Это относится в равной мере как к уже хорошо известным фито-хромам — зеленым (хлорофилл а и 6) и желтым (каротин и ксантофилл) —так и ко вновь изученным в последние годы (хлоро- [c.184]

История исследований белков, по сравнению с другими классами природных соединений, наиболее богата событиями и открытиями, поскольку эти вещества вездесущи в живой природе, очень многообразны и наиболее сложны по структуре. Кроме того, их сложность и большие молекулярные размеры сочетаются с низкой устойчивостью и трудностью индивидуального выделения. Но к настоящему времени многие барьеры на этом пути преодолены. Достаточно быстро и надежно хроматографически определяется аминокислотный состав белков и последовательность их соединения между собой рентгеноструктурный анализ позволяет установить пространственную структуру тех белковых молекул, которые удается получить в виде кристаллов различными вариантами метода ЯМР успешно исследуется поведение белков в растворах, в процессах комплексообразования, т.е. в ситуации, близкой к той, которая имеет место в живой клетке. В настоящее время принято различать четыре структурных уровня в архитектуре белковых молекул первичная,вторичная,третичная и четвертичная структуры белков. [c.94]

Если суммировать структурные пселедования, приведенные во второй и третьей главах, то можно составить табл. 51. Из нее видно, что в основном уже изучено строение молекул всех главных, за исключением триптофана, аминокислот. Однако не все структурные работы выполнены на достаточно высоком уровне. Между тем к точности структурных исследований аминокислот предъявляется повышенная требовательность, поскольку на результатах этих исследований и исследований пептидов базируется стереохИ мия белковых соединений. Поэтому в дальнейшем наряду с определением еще неизвестных структур наверняка будут проводиться доуточнения ряда структур. Тем не менее имеющийся структурный материал уже позволяет делать общие выводы о строении аминокислот. [c.134]

Целым рядом исследований было установлено, что на интенсивность пенообразования, помимо фйзико-химических свойств ПАВ, значительное влияние оказывает состав сточных вод, а именно присутствие взвешенных веществ, углеводов, органических и минеральных кислот, белковых соединений и продуктов их распада, различных солей и, в частности, солей жесткости воды. Поэтому эффективность этого процесса подвержена сравнительно большим колебаниям. Как было показано выше, при воздействии нга пенообразование смеси ПАВ проявляется синергизм. [c.70]

Поскольку речь идет о механизме разделения белков, прежде всего необходимо обратить внимание на первые работы, которые явились следствием многолетних исследований в области препаративной химии белковых соединений. В этих работах разделение двух белков достигалось подбором таких условий, при которых один белок полностью адсорбируется, тогда как другой в тех же условиях остается растворенным и перемещается вместе с фронтом системы растворителей. Из соображений, которые были нриведены выше (стр. 118), нельзя, однако, при хроматографировании на бумаге идентифицировать белки на основе значений Лу, равных О или 1. Поэтому в последующих работах были выбраны такие условия,чтобы белки [c.498]

Вопросу об использовании белковых веществ в качестве дыхательного субстрата были посвящены исследования И. П. Бородина, В. С. Буткевича, Щульце и других ученых. Исходя из современного состояния знаний об энзиматических системах дыхания, можно утверждать, что наряду с углеводами клетка использует в качестве нормального субстрата дыхания и белковые соединения. Это вытекает из установленной в современных опытах чрезвычайно высокой динамичности белковых веществ клетки. С помощью меченых атомов показано, что относительная стабильность содержания в тканях белковых веществ, в действительности, явление кажущееся. Оно основано лишь на хорошей сбалансированности, отрегулированности процессов распада и новообразования белковых веществ, которые осуществляются в живой системе непрерывно и с большой активностью. [c.275]

Исследованиями установлено, что в зависимости от нагрузки на ил, или от так называемого трофического уровня (уровня питания), в активном иле можно наблюдать постепенную смену микрофлоры и микрофауны и изменение характера отнощений между микроорганизмами ила. Когда на единицу массы микроорганизмов приходится большое количество загрязнений — более 300 мг БПКполн на 1 г беззольного вещества в сутки, что соответствует первому трофическому уровню, то в иле конкурируют гетеротрофные бактерии и сапрозой-ные простейшие, которые усваивают лишь растворенные примеси. Свободно плавающих ресничных очень мало. Разнообразие видов простейших мало, и при этом наблюдается количественное преобладание какого-либо одного из них. При меньшем количестве питания или втором трофическом уровне (100—300 мг БПК ПОЛН нз 1 г беззольного вещества в сутки) отношения между микроорганизмами носят характер хищник—жертва . Хищниками в этом сообществе являются голозойные ресничные простейшие, а жертвой — гетеротрофные бактерии. В таком иле отмечается большое разнообразие видов простейших без преобладания какого-либо одного вида ил хорошо флокулирует и оседает. При третьем трофическом уровне — с наименьшим количеством питания (менее 100 мг БПКполн на 1 г беззольного вещества в сутки) — имеют место отношения метабиоза между гетеротрофными и нитрифицирующими бактериями. Так, например, нитрифицирующие бактерии окисляют азот аммиака, который появляется в больших количествах вследствие аммонификации белковых соединений, проводимой гетеротрофными бактериями. Из простейших в таком иле максимальное развитие получают хищники и прикрепленные инфузории, коловратки, черви, использующие в качестве питания бактерии, голозойные инфузории, иловые частицы. [c.101]

В практике микробиологических исследований широко применяется метод прямого счета бактерий непосредственно под микроскопом, предложенный А.С. Разумовым, который обычно и дает обшую количественную характеристику бактериального населения подземных вод. Величина отношения количества еапрофитов к обшему числу бактерий также может косвенно характеризовать состав бактериальной микрофлоры, так как сапрофиты развиваются при наличии в воде белковых соединений, часто являющихся показателями загрязнения. Средние значения этого отношения в чистых водах равны примерно 10" , в загрязненных 10 , в грязных 10 , в незагрязненных lO" —10". Некоторые данные о содержании бактерий в подземных водах приводятся в табл. 3. [c.17]

Этому вопросу были посвящены исследования Л. А. Блюмен- фельда с сотр. По Л. А. Блюменфельду, молекула фермента-белка до начала взаимодействия с субстратом находится в конформаци-онно равновесном состоянии. В активном центре белковая молекула становится неравновесной для соединения фермент — субстрат и элементарный акт ферментативной реакции и заключается в конформационном изменении макромолекул фермент-субстратного комплекса, причем скорость этого изменения определяет и скорость превращения субстрата в продукт реакции. [c.325]

Последние годы ознаменовались огромными успехами в изучении строения и функций важнейших биологически активных полимеров. Благодаря развитию новых методов разделения н очистки веществ (различные методы хроматографии, электрофореза, фракционирования с использованием молекулярных сит) и дальнейшему развитию методов рентгеноструктурного анализа и других физико-химических методов исследования органических соединений стало возможным определение строения сложнейших природных высокомолекулярных соединений. Изучено строение ряда белков (работы Фишера, Сейджера, Стейна и Мура). Установлен принцип строения нуклеиновых кислот (работы Левина, Тодда, Чаргаффа, Дотти, Уотсона, Крика, Белозерского) и экспериментально доказана их определяющая роль в синтезе белка и передаче наследственных признаков организма. Определена последовательность нуклеотидов для нескольких рибонуклеиновых кислот. Широкое развитие получили работы по изучению строения смешанных биополимеров, содержащих одновременно полисахаридную и белковую или липидную части и выполняющих очень ответственные функции в организме. [c.53]

Известно, что отношение S/N в нефтях изменяется в очень широких пределах (от 0,70 до 47,3, по данным А.Н. Резникова). Однако значения больше 15 и меньше 1 встречаются довольно редко. Чтобы понять причины столь широкого диапазона колебаний значений S/N, необходимо проследить путь азота и серы от исходного 08 до нефти. Весь азот нефтей некогда был зафиксирован с помощью биосистем из атмосферы. Первичный продукт ассимиляции азота — аминокислоты. Именно они, претерпев ряд сложных преобразований, дают всю гамму азотсодержащих соединений каустобиолитов. Изначально исходное ОВ содержит много азота. Например, доля азота в диатомовых и пиридиниевых водорослях 2,5 и 4,6 % соответственно, в копеподовом зоопланктоне и бентосе 9,9 и 12,3 %, в бактериях 12,1 %. Азот и сера в биосистемах сосредоточены в основном в белках. При этом в отличие от нефтей доля азота во много раз превышает содержание серы. Так, по данным О.С. Петренко, в растительных белках азота 15,2—19 %, а серы 0,3—2,4 %. Результаты исследований современных морских и озерных отложений показывают, что белковые компоненты, куда входит азот, — наиболее нестабильная часть исходного органического материала. [c.77]

Общие сведения. Электрофорез в полиакриламидном ге 1е, как и другие виды аналогичных исследований, основан на использовании неодинаковой электрофоретической подвижности ралличных белковых фракций. Кроме того, гель играет роль молекулярного сита вещества, имеющие размеры молекул большие, чем диаметр кор геля, проходят чере гель, не проникая внутрь его частиц соединения же, хар0ктсризуюи1иеся размерами молекул меньшими диаметра пор геля, будут проходить гель по порам, и поэтому их. днижение окажется замедленным. Благоднря способности избирательно адсорбировать более мелкие молекулы молекулярное сито позволяет разделить фракции с различным молекулярным весом. [c.38]

В последующих главах рассматриваются результаты конформацион-1 0го анализа большой серии природных олигопептидов. Их пространст- енное строение практически полностью определяется взаимодействиями ежду близко расположенными в цепи остатками, и поэтому они представляют собой естественные объекты исследования средних взаимодействий. Здесь нельзя было ограничиться анализом единичных примеров в силу по крайней мере двух обстоятельств. Во-первых, изучение конформационных возможностей природных олигопептидов является, как станет ярно позднее, самым ответственным и сложным, но в то же время 1 иболее интересным этапом на пути к априорному расчету трехмерных структур белков. Очевидно, понимание пространственного строения и механизма спонтанной, быстрой и безошибочной укладки белковой последовательности в нативную конформацию невозможно без установления инципов пространственной организации эволюционно отобранных низко- лекулярных пептидов. Между природными олиго- и полипептидами нет четко очерченных границ, и количественная конформационная теория лее простых молекул является естественной составной частью конформационной теории более сложных соединений той же природы. Во-вторых, Й1ание пространственной организации и динамических конформационных свойств природных олигопептидов - гормонов, антибиотиков, токсинов и т.д. - необходимо -вакже для изучения молекулярных механизмов узнавания, действия и регуляции биосистем, выявления структурно-функциональных особенностей пептидов и белков. [c.233]

Аналогичные мероприятия, но с некоторым отставанием по времени проводились также и в отношении концентратов. Как уже упоминалось выше, фирма Гранд минотри а фев де Франс очень оперативно изучила возможности, которые дает турбосепарация муки из конских бобов. Исследования увенчались успехом и завершились организацией коммерческого производства и сбыта готовой продукции. Однако эта технология оказалась непригодной для шротов из подсолнечника и рапса, поскольку белковые и небелковые частицы не разделяются механическим путем. Изготовление концентратов из этих шротов возможно только по жидкому способу, который уже применяется на сое, путем экстрагирования водно-спиртовым растворителем довольно существенного количества небелковых соединений. Но по этим двум причинам способ неприемлем для промышленных шротов из подсолнечника и рапса, выпускаемых до сих пор. Во-первых, содержание белков в них очень низкое и они входят в состав целлюлозной шелухи семян, во-вторых, присутствие глюкозинолатов ставит под сомнение питательные достоинства этих белков. Итак, технологическая обработка подсолнечника и генетическое улучшение рапса позволяют в настоящее время приблизить получаемые продукты из них к желаемому уровню по содержанию азота [c.13]

Во многих других случаях, наоборот, запасные белки откладываются в вакуолях. Именно вакуолярный аппарат, разделяясь на части в процессе вызревания семян, порождает белковые тельца. Вакуолярное происхождение белковых телец, в частности, было установлено в эндосперме клещевины [34], пшеницы, ячменя и овса [71, 12, 93], а также в семядолях некоторых бобовых — фасоли обыкновенной [69], Vigna ungui ulata [36] или сои [122]. Транспорт запасных белков из места синтеза— шероховатой эндоплазматической сети к вакуолям, где они накапливаются, может осуществляться путем непосредственного соединения этих двух структур. В крахмалистом эндосперме овса действительно обнаружены [93] отчетливые очертания соединения между элементами эндоплазматической сети и вакуолями. Просвет в ШЭС прямо и без перерыва переходит в межвакуоль-ное пространство. Однако некоторые исследования свидетельствуют об участии пузырьков Гольджи в переносе ШЭС-вакуоль. По данным исследований [12[, диктиосомы, секретирующие интенсивно окрашенные пузырьки, располагаются вокруг формирующихся белковых телец в эндосперме семян некоторых зерновых культур (пшеница, ячмень, овес, рис). Содержимое белковых телец, как и пузырьков, может быть переварено протеазами. [c.136]

Перечень предложенных в 1920-1940 гг. теорий и гипотез можно было бы продолжить, но, по-видимому, приведеных уже достаточно для постановки следующих двух вопросов чем были вызваны фактический отказ от пептидной теории Фишера и появление такого большого количества существенно отличающихся и даже взаимоисключающих друг друга концепций химического строения белков и почему все они, несмотря на пестроту в химическом отношении, непременно постулировали существование белковых молекул только в форме циклических группировок Для сложившейся в послефишеровский период ситуации характерно прежде всего наличие заметного несоответствия между достаточно высоким уровнем развития аналитической и синтетической органической химии и неудовлетворительным состоянием белковых исследований. В химии белка отсутствовали надежные количественные методы выделения, очистки и анализа, а также методы расщепления, гарантирующие от вторичных реакций и образования побочных соединений. По этим причинам, а часто и вследствие неиндивидуальности выделенных белков среди продуктов их распада находили массу самых разнообразных веществ, строение которых органическая химия того времени уже умела анализировать. Поскольку разделить их на первичные и вторичные не представлялось возможным, выбор в каждом случае оказывался случайным, обусловленным вкусами и интуицией автора. Это ответ на вторую часть первого вопроса. [c.63]

К середине 1940-х годов пептидная теория белков Фишера и Вальд-шмидт-Лейтца была почти повсеместно принята. Встал вопрос о точном знании деталей химического строения, т.е. о конкретном порядке расположения аминокислот в белковых цепях. Впервые такое сложное исследование удалось провести в течение десятилетия (1945-1954 гг.) ф. Сенгеру, определившему аминокислотную последовательность инсулина. Вторым белком была рибонуклеаза А. Полная структура этого фермента расшифрована С. Муром, К. Хирсом и У. Стейном (1960 г.). Вскоре идентификация химичекого строения белков стала производиться с помощью автоматических секвенаторов и приобрела рутинный характер. Однако достижения в решении первой фундаментальной задачи проблемы белка не принесли удовлетворения. Сначала не вызывало сомнений, что химические и физические свойства белков получат свое объяснение, как только станет известно химическое строение их молекул. Однако основанная на опыте всей органической химии и биохимии надежда на то, что установление химического типа и строения молекул окажется достаточным для понимания хотя бы в общих чертах их специфического функционирования, не оправдалась. Тем самым определение структуры из конечной цели исследования превратилось в необходимый для последующего изучения белков начальный этап. Утвердилась мысль, что химическая универсальность и практически необозримое многообразие свойств соединений этого класса при строгой специфичности его отдельных представителей связаны с особенностями пространственных структур белковых молекул. [c.67]