Температурная зависимость скоростей ферментативных процессов

Температура. Дыхание, подобно другим ферментативным процессам, зависит от температуры. В определенных температурных границах эта зависимость подчиняется правилу Вант-Гоффа (скорость химических реакций удваивается при повышении температуры на 10 °С). В интервале температур от О до 20 °С Qlo дыхания равен 2-3. При температурах выше 20 °С величина может понижаться. Одна из причин этого -уменьшение растворимости О2 в жидкостях при повышении температуры. Эффект температуры проявляется обычно вместе [c.171]

Температурная зависимость скоростей ферментативных реакций в отличие от простых гомогенных каталитических процессов характеризуется появлением температурного оптимума, вызванного тепловой денатурацией фермента. Опыты с предварительным выдерживанием ферментов при разных температурах позволяют выбрать такие условия определения температурных коэффициентов начальных скоростей, при которых не происходит заметного образования неактивных форм фермента. В этих условиях всегда наблюдается рост начальной скорости и величины V при возрастании температуры. Температурный оптимум — возрастание, а затем уменьшение скорости при увеличении температуры объясняется инактивацией фермента при высоких температурах, т. е. уменьшением доли реально работающих глобул фермента. Это подтверждается как зависимостью скорости реакции при температурах выше оптимальной от времени пребывания фермента при этой температуре, так и всеми косвенными данными, позволяющими судить о денатурации белка. [c.81]

Общеизвестно, что скорости химических реакций резко возрастает с температурой. Так же хорошо известно, что катализаторы направляют реакцию по пути, характеризующемуся меньшим значением свободной энергии активации. Это означает, что температура несколько меньше влияет на скорость каталитического процесса, чем на соответственные некаталитические реакции. Однако зависимость скорости ферментативных реакций от температуры представляется не столь простой, как в случае обычных каталитических реакций. Во-первых, необходимо учитывать повреждающее действие темйературы на сам катализатор. Помимо того, отдельные стадии ферментативного катализа могут характеризоваться (и, скорее всего, характеризуются) разной температурной зависимостью. Вряд ли приходится удивляться тому, что в прошлом многие энзимологи просто указывали температурные оптимумы для ферментов при определенных условиях, не отмечая (или не надеясь), что,эти данные можно было бы использовать в целях анализа механизма данной реакции. Однако успешное использование термодинамических и активационных параметров в исследованиях механизма органических реакций и возможность кинетического изучения индивидуальных стадий ферментативных реакций дают основание думать, что такой взгляд, пожалуй, слишком пессимистичен. [c.198]

ТЕМПЕРАТУРНАЯ ЗАВИСИМОСТЬ СКОРОСТЕЙ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ ПРОЦЕССОВ [c.76]

Что касается температурной зависимости скоростей ферментативных реакций, то этот вопрос также достаточно сложен, и здесь встречается ряд дополнительных трудностей по сравнению с обычными каталитическими процессами, поскольку ко всему прочему в этом случае приходится сталкиваться с проблемой термолабильности белковых глобул. От температуры зависят не только константы Михаэлиса и константы скорости распада фермент-субстратных комплексов, но и положение оптимума pH. С температурой изменяется третичная структура фермента, а при повышенных температурах наблюдается тепловая денатурация белковых глобул. При соответствующей постановке экспериментов некоторые из этих факторов можно изучить [c.77]

Влияние температуры. С ростом температуры скорость ферментативной реакции проходит через максимум. Рост скорости с ростом Т при Т < Ттах обусловлен тепловой активацией химических процессов и температурной зависимостью концентраций активных форм фермента. Рост значений У ах и констант скоростей различных стадий с увеличением температуры часто описывается в узких [c.190]

Влияние температуры. С ростом температуры скорость ферментативной реакции проходит через максимум. Рост скорости с увеличением Т при 7 <Та,ах обусловлен тепловой активацией химических процессов и температурной зависимостью концентраций активных форм фермента. Рост значений Кщах и констант скорости различных стадий часто описывается в узких интервалах ДГ = 20—40° С уравнением Аррениуса при изучении реакций в широких диапазонах температур на зависимостях gk 1/Т наблюдаются изломы. [c.245]

Как уже указывалось, любая ферментативная реакция представляет собой цепь последовательных процессов, каждое звено которой характеризуется собственной константой скорости, значениями энергии активации и пространственного фактора. Поэтому, определяя экспериментально стационарную скорость ферментативной реакции при разных температурах и вычисляя по этим данным энергии активации, исследователь часто получает фиктивную величину — значение кажущейся энергии активации, которое трудно отнести к какой-то определенной стадии реакции. По этим причинам при изучении температурной зависимости результирующей скорости ферментативного процесса оказывается невозможным вычисление предэкспоненциального множителя и пространственного фактора. Все это приводит к настоятельной необходимости разработки специальных методов ферментативной кинетики, позволяющих вычислять константы скорости отдельных стадий процесса и на основе изучения их зависимости от температуры рассчитывать другие кинетические константы. [c.24]

Все эти рассуждения в равной мере можно отнести и к анализу температурных зависимостей кинетических параметров ферментативных реакций (например, которые зачастую представляют собой комбинации констант скоростей индивидуальных процессов [см. уравнение (6.10)], в свою очередь обычно зависящих от pH среды см., например, (6.181)]. Поэтому изучение температурных зависимостей может представить интерес лишь в том случае, когда известен механизм протекания реакции и установлена его лимитирующая стадия. [c.264]

Из этих соотношений и результатов измерений V и К т, приведенных в табл. 9, видно, что в каталитическом действии холинэстеразы лимитирующими стадиями процесса являются вторая и третья, но не стадия образования комплекса Михаэлиса. Следовательно, различия в скорости гидролиза субстратов определяются главным образом этими стадиями. Вопрос о возможном соотношении величин к+2 и к+ будет рассмотрен (см. стр. 179) на основании исследования температурной зависимости ферментативного действия холинэстераз. [c.161]

Температурные зависимости. Ферментативные реакции характеризуются обычно энергиями активации порядка 40—120 кДж/моль. В то же время скорость процессов, протекающих в диффузионной области, должна слабо зависеть от температуры-, поскольку [c.104]

Термодинамические характеристики ферментативных реакций находят с помошью формулы (6,22). Константы скорости, определенные из кинетических экспериментов, интерпретируют, предполагая, что рассматриваемый процесс адиабатичен. Свободную энергию, энтальпию и энтропию активации находят из температурной зависимости к. Согласно (6,22) [c.367]

При каталитическом действии ионов водорода энергия активации реакции составляет 21,2 ккал моль, энтропия активации — 17,4 энтр. ед. Реакция, катализируемая ОН"-ионами, характеризуется энергией активации 29 ккал моль и энтропией +395нтр. ед. Ферментативный гидролиз аденозинтрифосфата под действием миозина был изучен при различных условиях (pH, солевая среда и т. д.). При этом было установлено, что для суммарной реакции энергия активации составляет от 10 до 25 ккал моль (в зависимости от условий). Для значения Е 12,4 ккал моль, найденного в работе Лейдлера и соавторов [1], вычисленная величина А5 составляет—8 знтр.ед. Исследование температурной зависимости образования первичного комплекса фермента с аденозинтрифосфатом — процесса, определяющего каталитический эффект,— показало, что при этом энергия активации равна 21,2 ккал моль, а энтропия активации составляет - -44 энтр. ед. Таким образом, даже при наличии высокого энергетического барьера скорость реакции существенно возрастает за счет благоприятного энтропийного фактора. [c.28]

Кроме того, за счет много-стадийности ферментативного процесса при одних температурах одна стадия может лимитировать скорость ферментативной реакции, а при других температурах— другая стадия. Поэтому температурные зависимости равновесной константы фермента- [c.186]

Михаэлиса, константы скоростей распада отдельных фермент-субстратных комплексов и положение рН-оптимума. В области низких температур, когда структура активного центра достаточно стабильна, константа скорости распада фермент-субстратного комплекса описывается уравнением типа Аррениуса. Срёднее значение эффективной энергии активации для ферментативных процессов обычно близко к 40 кДж/моль. Как правило, зависимость скорости ферментативных реакций имеет температурный оптимум, обусловленный тепловой денатурацией фермента. [c.59]

Скорость ферментативных реакций, как и большинства любых химических процессов, увеличивается при нагревании. Однако, в отличие от неферментативных реакций, это увеличение скорости в случае ферментов наблюдается в сравнительно узком температурном интервале. По достижении некоторой температуры, характерной для каждого фермента, скорость реакции достигает максимального значения, после чего с повышением температуры падает. Таким образом, в общем случае зависимость скорости фермен-I тативной реакции от температуры выра- [c.126]

Теоретические подходы, использованные в разд. 1.6 и 1.7 для объяснения температурной зависимости обычных химических реакций, в принципе применимы и к ферментативным реакциям. Однако на практике при изучении влияния температуры на скорость ферментативных реакций возникает целый ряд осложнений, о которых всегда нужно помнить, проводя подобные исследования. Прежде всего, почти все ферменты при температурах, заметно превышающих физиологические, денатурируют. При этом происходит изменение конформации молекулы фермента (часто необра-тимре) с одновременной потерей каталитической активности. По своей химической природе денатурация представляет собой очень сложный процесс и не получила еще полного объяснения. В данной книге этот вопрос рассмотрен в упрощенном виде. Будем считать процесс денатурации полностью обратимым и допустим, что в любой момент времени существует равновесие между активной и денатурированной формами фермента, причем денатурированный фермент представлен единственной формой. [c.156]

Вследствие сложности ферментативных реакций и инактивации ферментов, связанной с неэле-ментарностью этих процессов и их кооперативным характером, кинетические параметры, определяемые из температурных зависимостей, являются эффективными и суммарно отражающими протекание макростадий однако целесообразно не только определять константы скорости макростадий, но и применять при их анализе уравнение Аррениуса-Эйринга [6, 27] [c.170]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология