Микросомы, и перенос белков

Определена также структура солюбилизированного цитохрома Ьв из микросом печени. Хотя точная функция его неизвестна, можно думать, что он играет роль, подобную роли цитохрома с, взаимодействуя с ферментативной системой эндоплазматического ретикулума, катализирующей образование ненасыщенных жирных кислот. Белок содержит 93 аминокислотных остатка, а еще 44 (преимущественно гидрофобных) отщепляются с Ы-конца в процессе солюбилизации белка. Вероятно эта Ы-концевая часть служит гидрофобным якорем, погружаемым в мембрану эндоплазматического ретикулума. Гем в цитохроме Ьв не связан ковалентно с белком, но прочно удерживается между двумя боковыми цепями гистидинов. По способу свертывания цепи этот белок совершенно не похож ни на цитохром с, ни на миоглобин. И в этом случае не видно путей переноса электрона от атома железа на поверхность молекулы [23]. [c.375]

B. Частичная чувствительность белка к протеазе (рис. 8-10, дорожка 6) показывает, что часть молекулы белка остается на наружной поверхности микросом. Вместе с данными об отщеплении сигнального пептида и присоединения К-связываемых сахаров этот результат доказывает, что белок пронизывает мембрану. Таким образом, белок погружен в мембрану только частично и в основном заякорен в ней своим сегментом конца переноса . [c.373]

В направлении сигнального пептида к мембране ЭР участвуют 1) частица, распознающая сигнал (а signal-re ognition parti le, SRP), связывающая сигнальный пептид, и ее рецептор, известный также как стыкующий белок. Частицы, распознающие сигнал, были открыты в ходе экспериментов, которые показали, что отмывка микросом в растворах солей уничтожает их способность импортировать секреторные белки. Эту способность можно восстановить, добавляя супернатант, содержащий солевой экстракт. Впоследствии фактор переноса был выделен Он [c.44]

Б а к те о р и о р од о п с и н — наиболее простой и хорошо изученный продуцент A[iH+. Этот белок, содержащий в своем активном центре ретиналь, был обнаружен в бактерии Haloba terium halobium в 1971 г. Д. Остерхельтом и Б. Стокениусом. Вскоре было показано, что бактериородопсин является светозависимым Н-насосом. Бактериородопсин имеет два существенных отличия от остальных Д яН+-генераторов. Во-первых, это белок сравнительно небольшой массы — 26 кДа, что значительно меньше, чем у всех других известных в настоящее время ДцН-генераторов, во-вторых, он функционирует один, без участия других белков, осуществляющих перенос электронов и составляющих электрон-транспортные цепи. Состав электрон-транспортных цепей некоторых энергопреобразующих мембран и микросом будет описан ниже (см. разд. IV.3). [c.122]

Вы хотите использовать эти критерии, чтобы выяснить, переносится ли синтезированный на очищенной мРНК белок через микросомную мембрану. Для этого вы транслируете мРНК в белок в бесклеточной системе в присутствии микросом и без них. Затем вы проводите опыт в 4 вариантах [c.113]

Б. Если судить по трем критериям (защищенность от действия протеазы, наличие связанных сахаров и отщепляемого сигнального пептида), этот белок переносится через микросомную мембрану. 1) Белок полностью чувствителен к протеазе в присутствии детергента (рис. 8-10, дорожка 7), но только частично чувствителен к протеазе в отсутствие детергента (рис. 8-10, дорожка 6). Таким образом, белок частично защищен от протеазы в присутствии микросом. 2) Скорость миграции белка возрастает после обработки его эндогликозидазой Н (рис. 8-10, ф. дорожки [c.373]

Сигнальные пептиды (и способ переноса белков с их помощью) были открыты в начале 70-х гг. при изучении секреторных белков, которые перед переносом в аппарат Гольджи и выведением из клетки, попадают в ЭР. Суть эксперимента заключалась в следующем мРНК, кодирующую секреторный белок, транслировали в системе in vitro. Когда из этой бесклеточной системы исключали микросомы, синтезированный белок оказывался немного больше, чем нормальный секреторный продукт. Избыток длины можно было объяснить наличием N-концевого лидер-ного пептида. Однако в присутствии микросом, полученных из шероховатого эндоплазматического ретикулума, белок имел нормальный размф. Эти результаты были объяснены с помощью сигнальной гипотезы. Она постулирует, что лидерный участок служит сигнальным пептидом, который направляет секреторный белок к мембране ЭР и затем отре- [c.43]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология