Эндогликозидазы

Таблица 54.4. Некоторые гликозидазы, используемые для изучения структуры и функций гликопротеинов. Ферменты могут быть получены из различных источников и часто обладают специфичностью в отношении определенных видов гликозидных связей, в том числе аномерных. На рис. 54.4 показаны места действия эндогликозидаз Р и Н. Форма Р действует и на высокоманнозные, и на сложные олигосахаридные цепи, тогда как эндогликозидаза Н атакует только цепи 1-го типа

Рис. 54.4. Схематическое изображение пентасахаридного ядра, общего для всех N-связанных гликопротеинов, к которому могут присоединяться различные наружные олигосахаридные цепи. Указаны также места действия эндогликозидаз F и Н.

Карбогидразы могут быть эндогликозидазами, отщепляющими олигосахариды от углеводных цепей, и экзогликозидазами, которые отщепляют моносахариды от терминальных нередуцирующих концов цепей. Кроме того, имеются другие ферменты, например оксидазы, дезацетилазы и т. д., которые осуществляют различные превращения индивидуальных сахаров. Применение ферментов для определения строения групповых веществ крови позволяет проводить исследование в мягких условиях (температура, pH) и благодаря высокой специфичности ферментов облегчает получение строго определенных фрагментов лабильных макромолекул по сравнению с кислотным гидролизом. Трудность заключается в том, что механизм действия многих ферментов, нарушающих серологическую специфичность групповых веществ, пока еще не выяснен. Кроме того, не все ферменты действуют ira групповые вещества, даже если в составе последних находится группировка, которая в обычных условиях является специфическим субстратом для фермента. Тем не менее были получены важные данные о структуре участков групповых веществ, связанных с их серологической активностью при использовании ферментов микробов, специфически разрушающих тот или иной тип группового вещества. Общие представления о структуре макромолекул могут быть получены при использовании хорошо известных протеолитических ферментов. [c.189]

Деградация полисахаридных цепей осуществляется эндогликозидазами, экзогликозидазами и сульфа-тазамн. Каждая из этих групп ферментов обладает субстратной специфичностью, что позволяет предсказать, какая из полисахаридных цепей явится объектом разрушающего действия данной гликозидазы или сульфатазы. [c.316]

В тканях млекопитающих содержатся специфичные для гепарина и гепарансульфата эндогликозидазы, в первую очередь эндоглюкуронидаза, присутствующая в печени, слизистой кишечника, тромбоцитах и лизосомах. [c.316]

Важным аспектом метаболизма протеогликанов является их деградация. Наследственные дефекты деградации полисахаридных цепей протеогликанов лежат в основе группы заболеваний, известных как мукополисахаридозы и муколипидозы, которые обсуждаются ниже и в гл. 14. Эти нарушения катаболизма способствовали изучению специфических ферментов деградации и их субстратов. Существует ряд экзогликозидаз, осуществляющих ступенчатое отщепление сульфатных компонентов и гликозильных групп. Кроме того, имеются эндогликозидазы, которые присутствуют в Нормальных условиях и обладают различной специфичностью. Например, широко распространенный фермент гиалуронидаза расщепляет N-ацетилгексозаминовые связи в гиалуроновой кислоте и хондроитинсульфатах. [c.311]

Вы характеризуете присоединенные цепочки олигосахаридов, воздействуя на G-белки эндогликозидазой Н (эндо-Н), которая отщепляет только те N-связанные олигосахариды, которые не достигли определенной стадии процессинга в аппарате Гольджи (см. МБК, рис. 8-63). [c.121]

A. В отсутствие микросом синтезируется один-единственный белок (рис. 8-10, дорожка 1), Он доступен для расщепления протеазой независимо от присутствия детергента (рис. 8-10, дорожки 2 и 3), следовательно, он не защищен мембранным бислоем. Обработка белка эндогликозидазой Н не влияет на его электрофоретическую подвижность (рис. 8-10, дорожка 4), что указывает на отсутствие в нем Н-связанных сахаров, присоединяемых в ЭР. [c.373]

Б. Если судить по трем критериям (защищенность от действия протеазы, наличие связанных сахаров и отщепляемого сигнального пептида), этот белок переносится через микросомную мембрану. 1) Белок полностью чувствителен к протеазе в присутствии детергента (рис. 8-10, дорожка 7), но только частично чувствителен к протеазе в отсутствие детергента (рис. 8-10, дорожка 6). Таким образом, белок частично защищен от протеазы в присутствии микросом. 2) Скорость миграции белка возрастает после обработки его эндогликозидазой Н (рис. 8-10, ф. дорожки [c.373]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология