Бактерии хеморецепторы

Так, присоединение гидрофобного или гидрофильного аттрактанта или репеллента к белку-хеморецептору, структура которого, по крайней мере частично, носит черты лиотропного жидкого кристалла (см. гл. 4), сдвигает равновесие между различными доменами белковой молекулы и вызывает конформационные изменения в молекуле и прилегающей к ней мембране бактерии. [c.100]

За чувствительность бактерий к градиентам определенных факторов ответственны специфические рецепторы. Изучение хемотаксиса у Es heri hia oli позволило обнаружить свыше 30 различных хеморецепторов, представляющих собой белки, синтезируе- [c.44]

Последовательность явлений, приводящих к такому поведению бактерий при напичии в среде аттрактантов и репеллентов, в настоящее время представляют себе следующим образом [10J. Присутствующие в растворе аттрактанты или репелленты связываются с хеморецепторами бактерий -белками, находящимися либо в мембране, либо вблизи нее, в поверхностном слое бактериальной клетки (в периплазме). При образовании комплекса аттрактант — хеморецептор (или репеллент — хеморецептор) происходит конформационное изменение белка-хеморецептора и окружающей его структуры, приводящее одновременно к двум явлениям. Во-первых, конфЬрмационное изменение передается по мембране от рецептора к эффектору, т.е. мотору, приводящему в движение бактерию, вызьшая изменение характера его вращения во-вторых, при этом конформационном изменении хеморецептора "обнажается группа —СО-0 , которая таким образом становится доступной для присоединения к ней метильной группы СНз (которая переносится от S-аденозилметионина на рецепторный белок ферментом метилтрансферазой). Сигнал, приходящий от хеморецептора к мотору, воздействует на так назьшаемый регулятор дрожания, вызывая изменения частоты дрожания бактерий. Метилирование -С0-0 -группы происходит медленно, в течение нескольких минут, и его результатом является возвращение конформации окрз жения хеморецептора к исходной, что приводит к исчезновению сигнала, поступающего от хеморецептора к регулятору дрожаний и восстановлению первоначальной (т.е. существовавшей до присоединения аттрактанта) скорости дрожаний бактерий, т.е. к адаптации бактерии к аттрактанту (рис. 5.7). [c.99]

Если принципы действия хеморецептора и бактериального мотора относительно ясны [9-12], то вопрос о передаче сигнала от хеморецептора к мотору (или регулятору дрожаний) остается наименее выясненным. Ряд экспериментальных данных [13] указьшает на то, что передача сигнала от рецептора к мотору не может осуществиться путем диффузии химического посредника внутри бактериальной клетки (в частности потому, что время такой передачи было бы слишком большим). Это заставляет склониться к той точке зрения, что передача сигнала от рецептора к эффектору осуще ст-вляется в бактериях с помощью квазинервного механизма, путем передачи сигнала по мембране, подобно тому, как это происходит у Parame ium и других жгутиковых [14]. В частности, одна из схем [13] предполагает, что конформационные изменения в рецепторе при связывании с ним молекулы аттрактанта или репеллента, передающиеся по мембране, приводят к открыванию кальциевого канала, расположенного в непосредственной близости от мотора, в результате Чего возникает приток ионов Са из раствора в клетку (внутри которой до поступления сигнала от хеморецептора с помощью кальциевого насоса, откачивающего ионы Са из клетки, поддерживалась пониженная концентрация ионов Са ). Повышение концентрации ионов Са вблизи мотора вызывает конформационное изменение регулятора кувырканий и приводит к изменению частоты дрожаний бактерий. [c.103]

Генетические исследования хемотаксиса бактерий показали, что информация по крайней мере от 12 хеморецепторов передается через 3 белка-продукта генов tsr, tar и trg (рис. 37.43). Папример, сигналы от рецепторов рибозы и галактозы поступают на белок trg. Указанные три белка подвергаются обратимому метилированию, и потому их называют метил-акцепторные хе-мотаксические белки (МХБ). Несколько глутаматных боковых цепей в каждом из этих белков подвергается метилированию под действием метилтрансферазы, использующей S-аденозилметионин в качестве активированного донора метильпых групп (рис. 37.44). Эти ковалентные модификации могут быть обращены специфической эсте-разой. Уровень метилирования МХБ возрастает при воздействии аттрактантом и снижается при воздействии репеллентом. По-видимому, адаптация опосредована степенью метилирования этих белков. [c.352]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология