Гликопротеин подчелюстной железы, бык

Гликопротеины подчелюстной железы овцы и быка. Эти [c.238]

Молекулы гликопротеинов имеют самые разнообразные размеры и формы от глобулярных (овальбумин) до сильно вытянутых молекул гликопротеинов подчелюстных желез. Опубликовано множество монографий и обзоров, посвященных теоретическим и практическим сторонам методов ультрацентрифугирования, вискозиметрии и светорассеяния некоторые из них приведены в общей библиографии. Многие небольшие, более близкие к белкам гликопротеины не представляют каких-либо особых трудностей для физико-химического изучения. Затруднения возникают обычно в случае гликонротеинов, имеющих более высокий молекулярный вес, сильно вытянутую форму молекулы в растворе и высокую характеристическую вязкость. Эти гликонротеины обычно богаты углеводами. С биофизической точки зрения гликонротеины отличаются от обычных белков в основном тремя следующими свойствами, которые в некоторых случаях выражены достаточно четко [c.39]

Рис. 2. Седиментация гликопротеина подчелюстной железы овцы в фосфатном буфере

Гликопротеин подчелюстных желез быка [115] [c.71]

Исследование гликопротеина подчелюстных желез овцы с помощью рассеяния света [258] дает значения Р (0), указывающие на очень большую вытянутость молекул при низких ионных силах. В этой работе полидисперсность образца была охарактеризована экстраполяцией данных рассеяния света при высоких углах (см. стр. 91) и осмометрическим определением М . Как и следовало ожидать для такого типа эпителиального гликопротеина, степень полидисперсности оказалась значительной. Следовательно, близкое совпадение функций Р (0), найденной экспериментально и вычисленной для жестких монодисперсных стержней, не означает, что молекулы полностью вытянуты возможно, имеется некоторая скрученность даже при очень низких значениях ионной силы. Радиусы инерции такой молекулы уменьшаются (более чем вдвое) с повышением ионной силы от О до 0,2, и остается [c.90]

В заключение следует рассмотреть еще одно обстоятельство, связанное с формой молекул, оцененной но функции Р (6), а именно влияние разветвлений цепи. Если разветвления представляют собой короткие боковые цепи, равномерно распределенные по длине молекулы (как, нанример, в гликопротеине подчелюстных желез), их можно рассматривать как некоторые утолщения цепи. Однако, если боковые цепи достаточно длинные (например, с молекулярным весом >5000) или если короткие цепи распределены вдоль цепи неравномерно, функция Р (9) будет иметь искаженный вид. В общем случае такое отклонение аналогично тому, которое обусловлено полидисперсностью или жесткостью цепи. До настоящего времени не было сделано хорошо обоснованного теоретического анализа разветвленных молекул такого типа, которые чаще всего встречаются среди гликонротеинов. Исследованы только случайные разветвления [260, 261]. [c.92]

Разбавленная щелочь была применена для расщепления гликопротеина подчелюстной железы быка (ПЖБ) (гидроокись бария, pH 10,5, 15 мин) [33]. [c.243]

Гликопротеин подчелюстной железы (см. том 2, гл. 1, раздел 5) Нуклеотид-олигосахаридный комплекс из молозива козы [208, 209] [c.264]

ГЛИКОПРОТЕИНЫ ПОДЧЕЛЮСТНОЙ ЖЕЛЕЗЫ [c.139]

Гликопротеин подчелюстных желез овцы полидисперсен. Очиш енный препарат ПЖО по свойствам сходен с нативным гликопротеином водного [c.141]

ГЛИКОПРОТЕИНЫ ПОДЧЕЛЮСТНОЙ ЖЕЛЕЗЫ БЫКА [c.143]

Углеводный состав ) гликопротеина подчелюстных желез быка [c.143]

Аминокислотный состав гликопротеина подчелюстной железы быка (ПЖБ-П) [c.146]

Из перечисленных гликонротеинов наиболее хорошо можно очистить гликопротеин подчелюстных желез свиньи, применяя общий метод, описанный для ПЖБ-П, с дополнительным осторожным фракционированием спиртом раствора гликопротеина в 50%-ном водном растворе хлористого кальция 133]. [c.148]

Оба гликопротеина имеют молекулярный вес около 10 . Гликопротеин подчелюстной железы овцы — OSM (ovme sub-maxillary mu oprotein) содержит 42% углеводных остатков, а 52% составляет белковая часть молекулы. Последняя характеризуется очень низким содержанием ароматических и серусо-держащих аминокислот в ней имеются значительные количества пролина и большие количества окси- и дикарбоновых кислот (последних около 10%). Почти все количество содержащихся в OSM углеводов приходится на сиаловую (N-ацетилнейраминовую) кислоту (до 25% всей молекулы) и N-ацетилгалактозамин. Эти два сахара содержатся в эквимолекулярных количествах. Помимо названных сахаров в OSM обнаружены галактоза, манноза, фукоза и глюкозамин, обычно в количествах десятых долей процента. Нельзя исключить возможность, что они происходят из трудноудаляемых примесей. [c.238]

Одна из главных трудностей, связанных с тем, что различные сахара имеют разную восстанавливающую способность в щелочном растворе, объясняется, вероятно, протеканием побочных реакций, причем одна из таких реакций состоит в окислении соответствующей гликоновой кислоты, другая — в щелочном расщеплении сахара. Определенные затруднения обусловлены и тем фактом, что боковые цепи некоторых аминокислот, особенно триптофана, тирозина, цистина, цистеина и серина, проявляют восстанавливающие свойства [73]. Били и Жевон [74] показали, что восстанавливающая способность овомукоида уменьшается в результате протеолиза, и объяснили эти данные следующим образом. Восстанавливающая способность цистеина и серина обусловлена образованием под действием щелочи а, 3-ненасыщенных соединений, и реакция такого типа, так называемое ( -элиминирование, вероятно, легче происходит, когда эти аминокислоты связаны пептидными связями [75 — 77]. Однако Грэхем и сотр. [78] нашли, что гликопротеин подчелюстной железы овцы не проявляет восстанавливающей способности при действии о-динитробензола или реагента Бенедикта в контролируемых условиях. [c.205]

Если сиаловую кислоту освобождают с помощью нейраминидазы, степень ее отщепления необходимо контролировать, проводя резорциновую реакцию с остаточным гликопротеином. Во многих гликопротеинах с высоким молекулярным весом, таких, как гликопротеины подчелюстных желез овцы и быка и гликопротеин Тамма и Хорсфалла из мочи, фермент не освобождает сиаловую кислоту полностью, что объясняется, вероятно, простран-ствепными затруднениями. Если гидролизовать эти гликонротеины проназой до небольших гликопептидов, удаление сиаловой кислоты из этих фрагментов под действием нейраминидазы происходит количественно [2751. [c.221]

Пример 2. Периодатное окисление простетической группы гликопротеина подчелюстной железы быка [c.249]

Субстратная специфичность высокоочищенного препарата N-ацетил-p-D-гексозаминидазы, расщепляющей 0-гликозидные связи между N-ацетилгалактозамином и остатками серина и треонина в гликопротеинах подчелюстной железы [240, 259], также обсуждается на стр. 296. [c.270]

Моносахариды, участвующие в связи, также можно легко идентифицировать. По-видимому, углеводные фрагменты гликопротеипов всегда имеют разветвленную структуру, за исключением тех случаев, когда они очень малы, как, например, дисахарид, найденный в гликопротеинах подчелюстных желез. Циклические олигосахариды, подобные декстринам Шардин-рера, в качестве простетических групп не встречаются. При выделении гетерополисахарида в состоянии, когда он не содержит никаких аминокислот, его восстанавливающая группа оказывается свободной, что позволяет предполагать, что это именно та группа, через которую осуществлялась связь углеводной и пептидной цепей. В случаях, когда эта связь относительно чувствительна к щелочи, как это наблюдается в гликопротеинах, где она осуществляется через остатки серина и (или) треонина, она может быть расщеплена в тщательно контролируемых условиях, и сахар, образующий связь, может быть идентифицирован стандартными методами после окисления в гликоновую кислоту или восстановления в многоатомный спирт. Однако, если сахар, образующий связь, сам замещен сахарным остатком в положении 3, могут возникнуть трудности этот вопрос обсуждался выше (см. стр. 266). В таких сучаях более плодотворным подходом может оказаться частичный кислотный гидролиз. [c.279]

Интересно, что во всех до сих пор изученных гликопротеинах моносахаридом, через который осуществлялась связь, неизменно оказывался N-aцeтил-D-гeк oзaмин. Это справедливо для яичного альбумина [4, 9, 23, 24], овомукоида [10, 25], ai-кислого гликонротеина плазмы крови человека [12], у-глобулина человека [26, 27], гликонротеинов подчелюстных желез овцы и быка [28, 29]. В гликопротеинах яичного белка и плазмы моносахаридом, через который осуществляется связь, служит К-ацетил-в-глюкозамин, в гликопротеине подчелюстных желез — К-ацетил-в-галактозамин. Однако полученных данных еще недостаточно для достоверных обобщений. Так, имеются сообщения [30—32], что в хондроитин-4-сульфате и гепарине связь между полисахаридом и пептидом осуществляется через ксилозу. [c.280]

Последующие работы Готтшалка и сотр. [18, 20] показали, что по меньшей мере половина дисахаридов, имеющихся в гликопротеине подчелюстных желез европейских овец, присоединена 0-гликозидными связями к серино-вым и треониновым остаткам полипептидной цепи. Путем обработки этого гликопротеина проназой при pH 8,0 и фракционирования гидролизата на колонке с сефадексом-Г-25 была получена невосстанавливающая глико-пептидная фракция, которая после обработки нейраминидазой и дальнейшего фракционирования на сефадексе-Г-25 и дауэксе-1 имела состав, показанный в табл. 2. [c.289]

Наконец, обработка гликопротеина подчелюстных желез австралийских овец гидроксиламином при pH 12,2 и 37° ведет к отщеплению простетических групп, сопровождающемуся образованием гидроксаматов. Образующиеся дисахариды были выделены количественно в виде их оксимов. При такой же щелочности, но в отсутствие гидроксиламина дисахариды образуются с гораздо меньшей скоростью [65]. Напротив, при обработке гликопротеина подчелюстных желез европейских овец при pH 12,8 в течение 60 мин при 50° присутствие гидроксиламина (1,6 М) не изменяло скорости отщепления простетических групп. [c.295]

В общем кажется вероятным, что в гликонротеине подчелюстных желез европейских овец все или большая часть дисахаридов связаны О-гликозидноп связью с боковыми цепями сериновых и треониновых остатков. Для гликопротеинов подчелюстных желез быка и австралийских овец имеются основания предполагать, что меньшая часть углеводных фрагментов связана ацилгликозидной связью с Р- и -карбоксильными группами соответственно аспарагиновых и глутаминовых остатков. Однако необходимы дополнительные доказательства, чтобы с несомненностью установить этот тип связи. [c.295]

Определена активность как сырого, так и высокоочищенного ферментов по отношению к гликопептидам, полученным действием проназы на гликопротеин подчелюстных желез немецких овец и очищенным, как описано в разделе 3,6 [20]. Гликопептиды, свободные от сиаловой кислоты, содержали в среднем по 4 аминокислоты. В этих гликопептидах N-ацетилгалактозамин был связан только О-гликозидной связью с гидроксильными группами остатков серина и треонина [82]. Аминокислотный состав указан в табл. 1. [c.296]

ГЛИКОПРОТЕИН ПОДЧЕЛЮСТНЫХ ЖЕЛЕЗ ОВЦЫ (А. Готтшалк) [c.139]

Тип связи между дисахаридными остатками и полипептидной цепью, по-видимому, различен в препаратах гликопротеина подчелюстных желез овец из Канберры (Австралия) и овец из континентальной Европы. В Канберре при забое в основном (на 80%) используют ягнят в возрасте четырех месяцев. В Европе же забивают только трехлетних овец (и старше). На основании данных, полученных с помощью различных методов (см. том 1, гл. 10), было показано, что в ПЖО (из ягнят) часть дисахаридных остатков присоединена к пептидной цепи через гликозиднр-эфирные связи с участием ано-мерного углеродного атома N-ацетилгалактозамина и свободных карбоксильных групп остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот. Однако наличие такого типа связи строго не доказано. В настоящее время нет достаточно специфического метода, с помощью которого можно было бы доказать присутствие эфирной связи, и, кроме того, из-за лабильности эфирной связи, образованной остатками аспарагиновой и глутаминовой кислот, трудно получить двухкомпонентный гликопептид, удобный для изучения типа связи углеводного и аминокислотного остатков. [c.142]

Гликопротеин подчелюстной железы быка (ПЖБ), или гликопротеин Готтшалка (ПЖБ-Г), был выделен Мэрфи и Готтшалком [19] по методу, описанному выше для получения гликопротеипа ПЖО, причем свойства этих гликопротеинов оказались сходными. Углеводный состав ПЖБ-Г приведен в табл. 3. [c.143]

ГЛИКОПРОТЕИН ПОДЧЕЛЮСТНЫХ ЖЕЛЕЗ СВИНЬИ И РОДСТВЕННЫЕ СОЕДИНЕНИЯ (В. Пигман) [c.147]

Основное внимание исследователей привлекают гликопротеины подчелюстных желез овцы и быка, однако и другие гликопротеины слюны были очищены, если не по.иностью, то частично. К ним относятся гликопротеины подчелюстнглх желез свиньи [33] и собаки [26], а также гликопротеины подъязычной железы быка [26, 34]. [c.147]

Очищенный гликопротеин подчелюстных желез свиньи гомогенен при исследовании в ультрацентрифуге и при электрофорезе. Электрофоретическая подвижность —4,9 -10" см в сек (рП 7,4) константа седиментации ( го ш) 16 3 в 0,1 М КаС1. Молекулярный вес, вычисленный по константе седиментации, 830 ООО. Характеристическая вязкость 6,7 дл г. [c.148]

Сиаловая кислота в гликопротеинах подчелюстных желез свиньи представляет собой почти исключительно N-гликолилнроизводное. Ее можно почти полностью удалить при действии на гликопротеин нейраминидазы из Vibrio holerae или путем гидролиза 0,01 н. соляной кислотой при 80° в течение 90 мин. [c.148]

Изучен аминокислотный состав гликопротеинов подчелюстных желез собаки и свиньи и подъязычной железы быка. Полинептидный состав этих гликонротеинов сходен с гликопротеинами из подчелюстных желез овцы и быка. [c.148]

Наиболее сильными ингибиторами гемагглютинина вируса гриппа являются гликопротеин подчелюстной железы овцы и гликопротеин Тамма и Хорсфалла из мочи, которые были выделены в высокоочищенном виде. Их физические характеристики, химический состав и макромолекулярная структура описаны в гл. 1 (ч. V и VI). [c.246]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология