Цитохром апобелок

Гораздо сложнее ситуация для другого межмембранного белка лактатдегидрогеназы дрожжевых митохондрий (синоним — цитохром 62). Предшественник этого водорастворимого фермента массой 68 кДа в виде апобелка сначала связывается с рецептором, затем достигает митохондриального матрикса энергозависимым образом и теряет там часть своей лидерной последовательности, так что образуется белок массой 65 кДа. Последний, образовавшись, вторично пересекает внутреннюю мембрану (но уже в противоположном направлении), чтобы попасть из матрикса в межмембранное [c.163]

ГО — ЛИШЬ В Присутствии дитионита. Кроме того, для цитохромов Ь этих двух типов были зарегистрированы различные спектры как в интактных митохондриях, так и в очищенном комплексе. Наконец, они имели различные потенциалы полувосстановления, и эта разница сохранялась даже в выделенных димерах цитохромов (von Jagow et al., 1978). Эти цитохромы были названы Ьк или S62 — цитохром, восстанавливаемый сукцинатом, и Ьт или Ьббб — цитохром, который восстанавливается лишь ди-тионитом. В дальнейшем, однако, генетические исследования на митохондриях дрожжей показали, что апобелки обоих цитохромов кодируются одним структурным геном и, следовательно, являются структурно идентичными субъединицами димера. В этом случае различное поведение цитохромов в димере, по-видимому, связано с взаимодействиями мономеров. [c.119]

Результаты рентгеноструктурного анализа белков показывают, что наблюдается закономерное расположение аминокислотных остатков полипептидной цепи таким образом, что заряженные группы, этого требует термодинамика, располагаются в основном на наружной стороне молекулы белка, а гидрофобные — внутри глобулы. Гемовая простетическая группа находится, как правило, внутри складки или кармана , образованного полипептидной цепью [Ком, 1978]. Фиксация гема осуществляется за счет неполярных контактов с гидрофобными аминокислотными остатками белка, а также за счет водородных связей одного или двух пропионовокислых остатков гема с аминокислотными остатками апобелка. Ориентация гема в гемоглобине, миоглобине, цитохром с пероксидазе аналогична таковой в пероксидазе хрена пропионовокислые остатки направлены к поверхности белковой глобулы, а винильные группы — внутрь. Причем, в гемоглобине кашалота карбоксильная группа в 6-ом положении порфирина образует водородную связь с атомом азота Н1 -97 и направлена к проксимальной стороне порфиринового кольца, а карбоксильная группа в 7-ом положении образует аналогичный полярный контакт с Аг -45 [Макинен, 1978] и, следовательно, направлена к дистальной стороне. Образование контактов пропионовокислых групп в гемоглобине как с проксимальной, так и с дистальной стороны, обеспечивает жесткое закрепление гема, препятствующее изменению ориентации его в гемовом кармане . В метге-моглобине только карбоксильная группа в 7-ом положении образует водородную связь с Н1 -45 в а субъединице, с 8ег-45 в Р субъединице. Модификация пропионовокислых остатков гема в [c.15]

Цитохром с. Восстановитель цитохромоксидазы цитохром с представляет собой очень стабильный гемопротеин, состоящий из 104 аминокислот и гема с. Гем ковалентно связан с апобелком (через SH-группы ys- 4 и ys- 7). Это отличает цитохромы типа с от цитохромов а- и Ь-типов, где гемы связаны нековалентно. П. М. Вуд полагает, что прочная связь гема с апоцитохромами типа с обусловлена тем, что все цитохромы такого типа расположены на внешней стороне мембраны митохондрии или бактерии. Нековалентно связанный гем мог бы диссоциировать и разбавиться цитозолем (митохондрии) или периплазмой, а затем и внешней средой (бактерии). [c.88]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология