Цитохром цитохромоксидаза

Субъединичным состав цитохромоксидазы сильно варьирует в зависимости от источника выделения. Так, цитохром-с-оксидазы бактерий содержат 2—3 субъединицы, митохондрий дрожжей — [c.617]

В процессах тканевого дыхания наиболее важную роль играют цитохромы h, С , с, а и (Я,. Цитохром представляет собой терминальный участок дыхательной цепи — цитохромоксидазу, которая осуществляет окисление цитохрома с и образование воды. Элементарный акт представляет собой двухэлектронное восстановление одного атома кислорода, т.е. каждая молекула кислорода одновременно взаимодействует с двумя электрон-транспортными цепями. При транспорте каждой пары электронов во внутримитохондриальном пространстве может накапливаться до б протонов (рис. 9.8). [c.310]

В виде истинного раствора получен только цитохром с цитохром с из зародыша пшеницы выделен в кристаллическом состоянии. Экстракция цитохромов Ь, с, а я аз затруднительна вследствие их прочной связи с компонентами дыхательной цепи. Как у животных, так и у растений цитохром а всегда связан с цитохромом а,,. Этот комплекс цитохромов а — йз часто называют комплексом цитохромоксидазы . Ни цитохром а, ни цитохром йз не получены в виде истинного раствора, причем эти два соединения так и не удалось разделить. Кроме перечисленных выше цитохромов, имеются еще четыре цитохрома, по-видимому, присутствующие только в высших растениях. [c.216]

Цитохромы Ь, с и а — переносчики электронов. В окисленной форме они отнимают электрон у атома водорода, содержащегося в дегидроформе флавнновой дегидрогеназы, в результате чего образуется ион водорода, а цитохром превращается в восстановленную форму. Способность цитохромов к переносу электронов обусловлена присутствие.м в них железа, которое может обратимо изменять свою валентность (Ре +-Ье Ре +). Цитохромы последовательно передают электрон от одного к другому, и последний из них окисляется цитохромоксидазой. Она передает электрон цитохрома непосредственно молекулярному кислороду, который ионизируется и реагирует с поном водорода, образуя воду (2Н+-Ь0 = = Н,0). [c.117]

Ход работы. 300 мг хорошо измельченной свежей мышечной ткани экстрагируют в фарфоровой ступке 20-кратным объемом дистиллированной воды. Ткань отделяют фильтрованием через марлю и экстракцию повторяют еще 2 раза. Отмытая от редуцирующих веществ мышечная кашица содержит цитохром, цитохромоксидазу и некоторые другие ферменты, прочно связанные с клеточной структурой (например, сукцинатдегидрогеназу). [c.120]

Специфические флуоресцирующие антитела, специфичные к цитохрому с, связываются только с С-стороны внутренней мембраны, а антитела к цитохромоксидазе — с обеих сторон это дает основание думать, что этот белок пронизывает всю мембрану [66, 66а]. Одиако окисление цитохрома с (с участием цитохрома а) происходит только на С-стороне, а восстановление Ог (при участии цитохрома аз) — только на М-стороне [66]. Далее, антитела к фактору сопряжения , образующего шишковидные выступы, связываются только со стороны матрикса. [c.393]

ФАД На 0,05В цитохром Ь 0,08В цитохром с 0,26В цитохром а 0,29В цитохромоксидаза 0,55В кислород 0,81В. [c.111]

В каком биохимическом процессе участвуют ферменты сукцинатдегидрогеназа, цитохром с и цитохромоксидаза [c.119]

Обнаружены ингибиторы, специфически действующие на определенные участки дыхательной цепи. Амитал и ротенон блокируют перенос электронов на участке до цитохрома Ь, действуя предположительно на НАД(Ф) Н2-дегидрогеназу. Антимицин А (антибиотик, продуцируемый Streptomy es) подавляет перенос электронов от цитохрома Ь к цитохрому с,. Цианид, окись углерода и азид блокируют конечный этап переноса электронов от цитохромов а + Дз на молекулярный кислород, ингибируя цитохромоксидазу. Если блокировать перенос электронов в электронтран-спортной цепи определенными ингибиторами, то переносчики, находящиеся на участке от субстрата до места действия ингибитора, будут в восстановленной, а переносчики за местом действия ингибитора — в окисленной форме. [c.364]

Цитохромоксидаза (цитохром-с Оз—оксидоредуктаза) [c.45]

ЦИТОХРОМ с, хромопротеид, построенный из полипептидной цепи, к к-рой ковалентными связями присоединен гем (в образовании связей участвуют два остатка цистеина). Содержится в митохондриях всех аэробных клеток и участвует в окислит, фосфорилировании, передавая электроны от цитохрома Ь к цитохромоксидазе (при этом Fe в ге-ме превращается в Fe +). Изучена структура Ц., выделенных из разл. организмов напр., полипептидная цепь Ц. млекопитающих построена из 104 ами юкислотных остатков. ЦИТРАЗИ НОВАЯ КИСЛОТА (2,6-диоксипиридин-4-карбоновая к-та), све-тло-серые крист. ( л 317 °С (с разл.) не растворяется в воде и спирте, хорошо растворяется в водных р-рах щелочей. [c.687]

Работа 32. Цитохромоксидаза (цитохром-с Ог — оксидоредуктаза) [c.56]

Цитохром и цитохромоксидаза являются протеидами, содержащими в качестве активной группы железопорфириновый комплекс, и поэтому угнетаются НСЫ и НгЗ. [c.57]

Теперь мы знаем, что цитохромы в дыхательной цепи расположены в последовательности Ь -> l с -> ааз (рис. 17-1 и 17-7). Цитохром Ъ, присутствующий в двух формах, принимает электроны от убихинона и передает их цитохрому с , который в свою очередь передает их цитохрому с. Каждый из этих цитохромов, находясь в окисной [Fe(III)] форме, присоединяет один электрон и переходит в закисную [Fe(II)] форму. В переносе электронов от убихинона на цитохром с принимает участие также белок, содержащий железо и серу (рис. 17-5). Последним в ряду переносчиков электронов стоит цитохром a 3, называемый также цитохромоксидазой, поскольку он переносит электроны прямо на кислород и тем самым завершает процесс переноса. [c.521]

Согласно Хигучи эти результаты, по-видимому, показывают, что цитохром — цитохромоксидаза, как конечная оксидаза, ответственна за дыхание грибов белой и коричневой гнили. [c.691]

Щелочной раствор а-нафтола и М-диметил-парафенилен-диамина (реактив надй ) окисляется в системе цитохром — цитохромоксидаза молекулярным кислородом с образованием индо-феноловой голубой [c.57]

Восстановленная сукциндегидрогеназа передает водород на систему цитохром — цитохромоксидаза, сама при этом окисляясь. [c.144]

Порфины легко соединяются с различными металлами, например Ре, Си, Со, М , Мп, 2п и др., в них металл связан с азотами пиррольных колец. Из числа железосодержащих ферментов рассматриваются здесь следующие цитохром, цитохромоксидаза, пероксидаза и каталаза. В них простетиче-с кая группа прочно связана с белковым носителем. [c.350]

В кювету полярографа, заполненную средой, содержащей 0,125 М сахарозу, 60 мМ КС1, 10 мМ трис-НС1, 0,1 мМ 2,4-динитрофенол и 40 мкМ цитохром с, вносят суспензию либо интактных митохондрий, либо митопластов, либо интактных митохондрий, разрушенных детергентом (конечное содержание белка в кювете полярографа —0,5— 1 мг/мл). Митохондрии, разрушенные детергентом, готовят, смешивая равные объемы густой суспензии митохондрий и 2%-ного раствора детергента твин-80. Смесь взбалтывают 2—3 мин и помещают на лед. Реакцию начинают добавлением нейтрализованной (pH 7,4) аскорбиновой кислоты (конечная концентрация 10 мМ). Регистрируют постоянное во времени поглощение кислорода и рассчитывают активность цитохромоксидазы в микроэлектронэквивалентах за 1 мин в расчете на 1 мг белка препарата. [c.412]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий завершает цитохромоксидаза (цитохром сЮг-оксидоредуктаза, комплекс IV), катализирующая реакцию восстановления молекулярного кислорода до воды. Донором электронов для фермента служит ферроцитохром с. Реакция специфически блокируется цианид- и азид-ионами, а также окисью углерода. Цитохромоксидаза прочно связана с внутренней мембраной митохондрий и является интегральным мембранным белком в раствор фермент может быть высвобожден лишь после растворения мембраны высокими концентрациями детергентов. В нативной мембране, а также в растворах неионных детергентов (тритон Х-100, твин-80, Emasol-1130) цитохромоксидаза присутствует в виде высокоактивного димера. Некоторые воздействия (рН>8,5, высокие концентрации солей и неионных детергентов) вызывают появление мономерных форм фермента. Каталитическая активность цитохромоксидазы зависит от степени агрегации молекулы фермента. [c.432]

Ги - другие Ц. или кислород (цитохромоксидазы). Нек-рые (цитохромоксидаза, цитохром Р-450) прочно связаны с мембранами митохондрий, микросом (липопротеидные ком- [c.390]

Цитохромы -типа содержат протогем, который также обнаружен в бактериальных цитохромах о [13—16]. Типичные цитохромы Ь не реагируют с Ог, однако цитохром о служит конечным акцептором электронов (цитохромоксидазой) и способен к автоокислению молекулярным кислородом. Другой протогемсодержащий цитохром, участвующий в гидроксилировании, называется цитохромом Р-450. В этом случае цифра 450 указывает положение интенсивной полосы Соре (называемой [c.373]

Цитохромоксидазы выполняют в аэробных организмах уникальную функцию они соединяются с Ог почти таким же образом, как и гемоглобин, а затем быстро восстанавливают Ог до двух молекул НгО [24а]. Происходит разрыв связи О—О для восстановления требуется четыре электрона. Очевидно, процесс этот сложен и пока еще плохо изучен. Важно отметить, что цитохромоксидаза, содержащаяся в митохондриях млекопитающих, имеет два гема (цитохром а) и два атома u(I) на одну функциональную единицу. Таким образом, при восстановлении обеих молекул цитохрома а и двух атомов меди может быть запасено четыре электрона для последующего восстановления одной молекулы Ог. Химия цитохромоксидазы слабо изучена. Как впервые обнаружил Кейлин, только половина молекул цитохрома а соединяется с СО. Она была названа цитохромом аз. По данным электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия, в цитохромоксида-зе дрожжей имеется шесть или семь субъединиц с мол. весом от 5 000 до 42 000 [24Ь, с]. Интересно отметить, что три наиболее крупные субъединицы, по-видимому, кодируются генами митохондриальной ДНК. Группы гема присоединены к пептидам меньшего размера. Было высказано предположение, что в интактном ферменте молекула Ог вначале связывается между атомом железа цитохрома аз и ионом двухвалентной меди aV—Ог—Си+. На следующей стадии происходит двухэлектронный процесс восстановления Ог с образованием перекисной структуры и далее двух молекул воды. [c.376]

Некоторые оксидазы, широко распространенные в живых организмах, являются хромопротеидами, родственными гемоглобину, но отличающимися от последнего своими физиологическими функциями. Все они содержат в качестве простетической группы комплекс Я елеза с протопорфирином. К этой категории относятся каталаза и пероксидаза — два фермента, катализирующие реакции перекиси водорода, а также цитохром и дыхательный фермент Варбурга (цитохромоксидаза), играющие особенно важную роль в клеточных окислениях. Все эти ферменты были выделены в кристаллическом состоянии (два других — цитохромы а ж Ъ — были идентифицированы по их спектрам) (об их ферментативном действии см. главу Ферменты ). [c.454]

Цитохром l (из митохондрии) — гемопротеид с молекулярной массой 40 ООО— содержит четыре геминовые группы на моль ферл1ента. Цитохром с растворим в воде, имеет молекулярную массу 13 ООО. Цитохром а входит в состав цитохромоксидазы, катализирующей завершающую фазу реакции переноса электронов от восстановленного цитохрома с (окисляя его железо в Fe ) на молекулярный кислород, используя при этом протон воды и образуя воду. Цитохром а представляет собой железоцитопорфирин. Цитохромоксидаза содержит два атома меди на моль фермента молекулярная масса 70 ООО. [c.560]

Является основой тема, служит простетической гр. цитохромоксидазы (цитохром а + а,) и цитохрома а, (бактерии, напр. Е. oli). Природный порфирин а (а-форма) НС1-ЧИСЛО 15. Переход в спектрально идентичный порфирин a (НС1-чис-ло 5) происходит при выдерживании порфирина аа в водн. H I или под-кисл. орг. раств-лях. При удалении Fe из гемина могут образовываться продукты превращения последнего. Чрезвычайно фоточувствителен. Си-Комплекс 598, 550 нм. В преп. в равном кол-ве содержится второй, более полярный компонент неизвестной структуры. Получ. см. [BJ 78, 793 [c.184]

Установлено, что цитохромоксидаза состоит из шести субъединиц каждая из них содержит геминовую группу и атом меди. По-видимому, две субъединицы из шести составляют цитохром а, а остальные четыре относятся к цитохрому [c.197]

Четырехэлектронное восстановление кислорода цитохромоксидазой приводит к образованию воды. Однако свободное окисление, как и возможная утечка электронов с промежуточных переносчиков в дыхательной цепи, может привести к генерации токсичных форм кислорода. Так, например, такой высокореакционный кофермент, как коэнзим О, действующий в середине дыхательной цепи, в частности семихинон коэнзима О, будучи одноэлектронным переносчиком, иногда передает электрон не своему естественному окислителю (цитохрому ), а молекулярному кислороду, что приводит к образованию супероксида (О ). Молекулярный кислород содержит два неспаренньгх электрона с одинаково ориентированными спинами, занимающими внепшие орбитали, каждая из которых может принять еще один электрон. Таким образом, в приводимой выше реакции могут иметь место четыре одноэлектронных перехода [c.207]

Цитохром-с-оксидаза (называемая также цитохромоксидазой, или цитохромом аох) — конечный компонент дыхательиой цепи всех аэробных организмов. Этот фермеит был открыт О. Варбургом в 20-х годах нашего столетия и был назван им дыхательным ферментом . Цитохромоксидаза играет фундаментальную роль а жизни аэробных организмов 90% потребляемого ими кислорода используется в качестве субстраха зтого фермента. [c.616]

Водород субстрата переносится на простетическую группу дегидрогеназы НАД, в результате образуется восстановленная форма НАД-Нг, которая передает водород флавинадениндииу-клеотиду (ФАД). Последний превращается в ФАД-Нг, который передает водород цитохрому. Энергия освобождается в виде АТФ. Последовательно три цитохрома передают друг другу водород, и третий цитохром передает его цитохромоксидазе [c.95]

Порфирины, содержащие железо и медь. Простетические группы, содержащие окисное железо, представлены в энзимах — каталазе и пероксидазе, — катализирующих реакции перекиси водорода. Цитохромоксидаза, промотирующая вторичное окисление восстановленных (т. е. содержащих закисное железо) цитохромов молекулярным кислородом, также является соединением окисного железа, а энзимы, вызывающие прямое аэробное окисление фенолов, содержат медь в качестве основного компонента. Все эти производные порфирина, в отличие от гемоглобина, но подобно цитохрому (ст р. 290), действуют посредство1м химических процессов, включающих обратимое окисление и восстановление атома металла, как постулировано Габером и Виль-штеттером (стр. 293). Следует указать, что следы таких соединений, как окись углерода, цианистый водород, фториды и азиды, которые могут давать прочные, не ионизирующиеся связи с атомом металла, способны подавлять каталитическую активность. В образующихся устойчивых комплексах нет неспаренных электронов 2. [c.307]

Цитохромоксидаза в присутствии цитохрома с и молекулярного кислорода окисляет восстановленную сукциндегидрогеназу 50 — систему янтарная кислота — сукциндегидрогеназа. Кроме того, цитохром с может служить акцептором водорода при окислении некоторых аминов и фенолов, как, например, парафени-лендиамина, гидрохинона, пирокатехина, адреналина. Поэтому [c.56]

Еще не разрешен вопрос о том, всецело ли зависит поглощение кислорода растительными тканями от действия цитохромоксидазы. У растений, а также у животных часто наблюдается дыхание, устойчивое к действию ингибиторов цитохромоксидазы. Среди ученых, работающих в области биохимии животных, широко распространено мнение о преобладающей роли цитохромоксидазы. Эти ученые не могут принять отсутствие подавления окисью углерода или цианидом как доказательство того, что цитохромоксидаза не является конечной оксидазой [2,7]. В биохимии растений положение еще более туманно. Например, дифференциальные спектры определенно указывают, что в початках некоторых представителей семейства Агасеае цитохромоксидаза катализирует поглощение кислорода. Однако ингибиторы цитохромоксидазы не только не подавляют, но часто даже стимулируют поглощение кислорода. В присутствии этих ингибиторов цитохромы а и Из в значительной степени восстанавливаются, тогда как цитохром 67 остается в основном окисленным. Эти, а также и другие данные позволяют предпо- [c.239]

Наиболее многочисленны и особенно сложны монооксигеназные реакции, в которых участвует цитохром Р-450, принадлежащий к группе гемопротеинов. Этот цитохром обычно содержится не в митрхондриях, а в эндоплазматическом ретикулуме. Подобно митохондриальной цитохромоксидазе, цитохром Р-450 способен взаимодействовать и с кислородом, и с окисью углерода. Отличается же он от цитохромоксидазы тем, что комплекс его восстановленной формы с окисью углерода сильно поглощает свет в области 450 нм. [c.544]

От всех NAD-зависимых реакций дегидрирования восстановительные эквиваленты переходят к митохондриальной NADH-дегидрогеназе, содержащей в качестве простетической группы FMN. Затем через ряд железо-серных центров они передаются на убихинон, который передает электроны цитохрому Ъ. Далее электроны переходят последовательно на цитохромы j и с, а затем на цитохром аа , (цитохромоксидазу), которая содержит медь. Цитохромоксидаза передает электроны на О2. Для того чтобы полностью восстановить Oj с образованием двух молекул HjO, требуются четыре электрона и четыре иона Н. Перенос электронов блокируется в определенных точках ротеноном, антимицином А и цианидом. Процесс переноса электронов сопровождается значительным снижением свободной энергии. В трех участках дыхательной цепи происходит запасание энергии в результате синтеза АТР из ADP и Р . Окислительное фосфорилирование и перенос электронов можно разобщить, воспользовавшись для этого разобщающими агентами или ионофорами, такими, как валиномицин. Для того чтобы могло происходить окислительное фосфорилирование, внутренняя митохондриальная мембрана должна сохранять свою целостность и должна быть непроницаемой для ионов Н и некоторых других ионов. Перенос электронов сопровождается выталкиванием ионов Н из митохондрий. Согласно хемиосмотической гипотезе (одной из трех гипотез, предложенных для объяснения механизма окислительного фосфорилирования), перенос электронов создает между двумя сторонами внутренней митохондриальной мембраны градиент концентрации ионов Н , при котором их концентрация снаружи выше, чем внутри. Предполагается, что именно этот градиент служит движущей силой синтеза АТР, когда ионы Н, возвращающиеся из цитозоля в матрикс, проходят через [c.545]

В дыхательной системе имеется несколько цитохромов (по Ленинджеру — четыре Ь, с, а, аз), которые последовательно передают один другому электрон, отнятый первым цитохромом от атома водорода флавинового фермента. В то время когда электрон будет передан последнему цитохрому, находящемуся в дыхательной системе, этот восстановленный цитохром может быть окислен ферментом цитохромоксидазой. В работах ряда исследователей показано, что фермент цитохромоксидаза идентичен цитохрому аз- Цитохромоксидаза передает электрон цитохрома непосредственно на кислород воздуха. Схему действия цитохромокоидазы можно представить следующим образом [c.60]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология