Энергия реакции антиген—антитело

ЭНЕРГИЯ РЕАКЦИИ АНТИГЕН - АНТИТЕЛО [c.165]

ЭНЕРГИЯ РЕАКЦИИ антиген — АНТИТЕЛО [c.175]

На ранних этапах развития иммунохимии не существовало метода для определения количества свободных антигенов и антител, остающихся в растворе после завершения реакции между ними. Вычислить величину изменения свободной энергии, проводя прямые измерения константы равновесия, не было возможности, поэтому для оценки силы связи антигена с антителом измеряли теплоту реакции АЯ. Перепишем уравнение (14), приведенное в предыдущей главе, следующим образом [c.165]

Имея дело с поливалентными антигенами, которые могут соединяться одновременно с несколькими молекулами антител, мы сталкиваемся с фактом чрезвычайного усложнения математического описания реакции, которое необходимо по возможности упростить, вводя некоторые допущения. Самое простое из них заключается в том, что свободная энергия соединения молекулы антитела с взаимодействующим участком антигена одинакова для всех этих участков и не зависит от числа ранее присоединенных к антигену молекул антител. С помощью этого допущения, которое едва ли является строгим, но которое, конечно, может быть использовано как первое приближение, можно легко разрешить задачу, что и сделали Линдерстром-Ланг [16], фон Муральт [17], Фаулер [8], Вимен [24] и Клотц [15]. Если мы обозначим константу ассоциации для образования единичной связи Ат — Аг через К и количество взаимодействующих участков на молекуле антигена (или на клетке) через т, то мы найдем отношение г, т. е. число молекул антител, соединенных с молекулой антигена [c.169]

Декстраны обладают антигенными свойствами их иммунохимические реа <ции подробно изучены . Количественное исследование ингибирования реакции антидекстрановой сыворотки с декстранами под действием олигосахаридов позволило установить предельные размеры детерминантной группы углеводного антигена. Оказалось, что максимальные размеры такой группы соответствуют гексасахариду, причем уже в случае трисахарида изменение свободной энергии при связывании с антителом составляет 90% от максимального. [c.548]

Эти наблюдения казались в высшей степени загадочными, пока не была открыта решающая роль гликопротеинов МНС в представлении антигенов Т-клеткам. Тепфь их можно объяснить, просто предполагая, что у особей, генетически не отвечающих на какой-либо простой антиген (обычно с одной антигенной детерминантой), нет такой молекулы МНС, которая могла бы связать антигенную детерминанту и эффективно представить ее соответствующей Т-клетке. Это предположение получило сильную поддержку в результате исследований in vitro, показавших, что очищенные молекулы МНС класса II отвечающего животного могут связать соответствующий антигенный пептид, а генетически не отвечающего - не могут. В дальнейших исследованиях было установлено, что у молекул класса II имеется лишь один антиген-связывающий участок (как и у молекул МНС класса 1-см. рис. 18-57), который может связывать весьма разнообразные пептиды со средней константой сродства (Ка) ОКОЛО Ю л/моль (ДО = — 8,5 ккал/моль, что эквивалентно энергии образования примерно восьми водородных связей см. разд. 3.1.1). При этом скорость связывания невелика (примфно в 10 раз меньше, чем при типичной реакции антитело-антиген), а будучи связанным, пептид освобождается со временем полужизни более суток. Возможно, что для освобождения пептида необходимо медленное конформационное изменение молекулы МНС. [c.280]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология