Связь антиген антитело

Высокая специфичность антител по отношению к антигену делает их гибким и действенным инструментом, который можно использовать для выявления, количественного определения и локализации множества разнообразных веществ, представляющих интерес для биолога. Но как можно обнаружить или измерить взаимодействие антитела с антигеном Начальная реакция связывания антигена с антителом-так называемая первичная реакция-может быть измерена многими различными способами. При радиоиммунном анализе, позволяющем определять даже ничтожные количества материала, известное количество радиоактивного антигена вместе со стандартным количеством антител добавляют к образцу, содержащему неизвестное количество того же антигена в нерадиоактивной форме. Немеченый антиген конкурирует с меченым за связывающие участки антител, и чем больше данного антигена в образце, тем меньше радиоактивного антигена будет связано с антителом. Свободный радиоактивный антиген можно отделить от связанного, а затем измерить количество того и другого с помощью ряда методов, использующих различия в свойствах свободных и связанных молекул один нз общих подходов состоит в осаждении (преципитации) комплексов антиген-антитело антителами к иммуноглобулинам (рнс. 17-28). [c.27]

В химических методах получения конъюгатов белок-фермент можно выделить две группы по типу сшивающих реагентов — гомо-бифункциональных и гетеробифункциональных. Кроме того, для получения конъюгатов белков с пероксидазой хрена широко используется пврйодатный метод. В последнее время все большее распространение получают нехимические методы синтеза конъюгатов белок-фермент, основанные на образовании иммунологической связи антиген-антитело. [c.182]

Нековалентные методы. Все описанные методы синтеза конъюгатов белок—фермент основаны на образовании ковалентной связи между молекулами белка и фермента. Но не менее перспективным направлением для получения конъюгатов является путь с использованием высокоспецифических иммунологических связей антиген — антитело или межмолекулярных связей белок—белок. [c.190]

Реакция Николаева основана на идентификации величины белковой корпускулы по способности выпадать в осадок при определенной концентрации сульфата аммония. Известно, что чем больше относительная молекулярная масса белковой молекулы, тем при меньшем насыщении соли она выпадает в осадок. Антитела и антигены любой специфичности и природы будут иметь корпускулы меньшей относительной молекулярной массы, чем образуемые при их взаимодействии иммунные комплексы, состоящие не менее чем из 2 молекул. Следовательно, выпадение белков в такой системе будет происходить при добавлении меньшего количества химического реагента, чем в случае, когда реакция антиген — антитело не произойдет. В связи с этим учет реакции основан на сравнении объемов раствора сульфата аммония, необходимого для появления заметной мути (т. е. начала выпадения глобулинов) в опытных и контрольных пробирках. Достигается это повторными добавлениями равных объемов соли (по 0,1 мл, а затем по каплям) и регистрацией мути (визуально или с помощью нефелометра). Если при достижении некоего объема раствора соли муть появится лишь в опытных пробирках, но будет отсутствовать в контрольных, реакцию считают положительной, а разведение сыворотки принимают за титр. В реакции используют сыворотки и их разведения в объеме 1 мл (реже 0,5 мл), а антиген в объеме 0,1 мл. Добавление сульфата аммония начинают через 2—3 мин после тщательного смешивания антигена с сывороткой. [c.247]

Связь антиген — антитело [c.449]

Процесс соответствующих взаимодействий, имитирующих те, которые доминируют в биохимических процессах и относящихся к нековалентным, получил название "молекулярное узнавание". Молекулярное узнавание можно определить как процесс, включающий в себя как связывание, так и выбор молекулы - "гостя" данной молекулой -"хозяином". Просто связывание молекул не является молекулярным узнаванием. Согласно Лену [4], "узнавание - это связывание с целью". Данное поведение характерно для многих биохимических процессов, таких как ферментативные реакции, связывание "рецептор-субстрат", сборка белковых молекул, иммунное взаимодействие антиген-антитело, транспорт через мембрану и т.д. Одним из критериев молекулярного узнавания является то, что константа ассоциации между "хозяином" и "гостем" является значительно более высокой по сравнению с константами образования комплексов между другими молекулами, присутствующими в системе. В связи с этим особое значение приобретает исследование энергетики межмолекулярных взаимодействий биомолекул. Энергетические параметры позволяют судить о силе взаимодействия, наличии или отсутствии ассоциации между молекулами, а также выявить и описать влияние растворителя на процесс молекулярного узнавания. [c.185]

Следует, однако, отметить, что Хабиб и др. [2] на основании опытов с химически модифицированными антигенами считают, что удаление положительного заряда с какой-либо аминогруппы антитела путем увеличения pH раствора может оказывать такое же влияние на молекулу антитела и ее способность преципитировать большую молекулу антигена, как и удаление этого заряда посредством ацетилирования. Поэтому наблюдаемая в щелочном растворе диссоциация связи антиген — антитело могла бы быть приписана деформации молекулы антитела, а не... титрованию специфических групп взаимодействующих участков антител . [c.150]

Отсюда стандартная свободная энергия единичной связи антиген — антитело АРЧ равна [c.167]

Иммобилизованные ферменты могут быть использованы в качестве иммуносорбентов для выделения из антисыворотки специфических антител на эти ферменты. Эффективность адсорбции антител, количество адсорбированных антител и условия их элюции зависят от свойств иммуносорбента от количества связанного с матрицей белка-антигена, прочности связи антиген—носитель, конформации антигена и числа вовлеченных в ковалентное связывание субъединиц антигенов-олигомеров. [c.304]

Это же уравнение позволяет, кроме того, провести количественный анализ растворов неизвестных антигенов. При низком соотношении антиген — антитело концентрации антител а и антигена связаны следующей зависимостью [c.129]

Включение комплементарного белка в комплексы антиген— антитело особенно интересно, так как в целом осадки, образованные антигеном с антителом, исключительно чисты и никогда не адсорбируют посторонних (неродственных им) белков из раствора, в котором происходит реакция. Комплементарные свойства сыворотки могут быть устранены различными частицами, и в том числе частицами белка тепловой коагуляции. Однако эти процессы различаются и с качественной, и с количественной стороны. Установлено, что комплемент состоит из нескольких компонентов и те компоненты, которые, избирательно фиксируются агрегатами антиген—антитело, не аналогичны тем, которые адсорбируются другими частицами кроме того, количество агрегата антиген—антитело, необходимое для того, чтобы связать данное количество комплемента, значительно меньше количества любых других частиц. [c.689]

Формальдегид сильно препятствует образованию водородных связей в денатурированной ДНК [395—397[, стабилизируя довольно вытянутую конформацию ее молекул это приводит к уменьшению устойчивости по отношению к ферментативному гидролизу и намного увеличивает эффективность образования комплексов антиген — антитело [396]. На микрофотографиях ДНК, обработанной формальдегидом, видны длинные тонкие нити с диаметром, значительно меньшим, чем у нативной ДНК [397]. Очень удачные микрофотографии были получены для денатурированной ДНК, обработанной диазониевой солью 8-амино-1,3,6-нафталин-трисульфокислоты (связывающейся, по-видимому, с Сз гуаниновых остатков) с последующим прокрашиванием уранилацетатом в разбавленном растворе формальдегида. Маркер отчетливо виден на микрофотографии, и вполне вероятно, что этот метод может быть использован для электронномикроскопического определения последовательности оснований в нуклеиновых кислотах [397]. [c.608]

Иммунологические исследования тоже свидетельствуют о филогенетических связях между организмами. Если белки, содержащиеся в сыворотке крови, ввести в кровь животных, у которых этих глобинов нет, то они действуют как антигены, т. е. побуждают организм вырабатывать соответствующие антитела в результате возникает реакция антиген-антитело. Эта иммунная реакция обусловлена способностью жи-вотного-реципиента распознавать присутствие в сыворотке чужеродных белков. Человеческая сыворотка, введенная кроликам, сенсибилизирует их и вызывает у них образование антител к сывороточным белкам человека. Если спустя некоторое время к пробе сенсибилизированной сыворотки кролика добавить сыворотку человека, то произойдет образование комплексов антиген-антитело, выпадающих в осадок (преципитат), количество которого можно измерить. Если добавлять к пробам кроличьей сыворотки, содержащей антитела против сыворотки человека, сыворотки различных животных, то образуются разные количества преципитата. Предполагая, что количество преципитата находится в прямой зависимости от количеств чужеродного белка , этот метод можно использовать для оценки степени родства между разными группами животных (табл. 26.8). [c.304]

Нанесите на колонку экстракт, содержащий гибридный белок, при 4 С для уменьшения протеолиза. Промойте колонку буфером PBS (его состав указан в сноске к табл. 5.2) в объеме, равном объему колонки, при 4°С. Все последующие стадии проводите при комнатной температуре. Промывайте колонку буфером BBS-твин (состав указан в сноске к табл. 5.2) до тех пор, пока в элюирующем растворе не останется белка. Уравновесьте колонку буфером PBS. Проведите элюцию раствором, содержащим 4 М гуанидин-НС1, 10 мМ трис-НС1 (pH 8,0), соберите пик и диализуйте его против нескольких смен буфера PBS. Основная часть белка выпадает в осадок и может быть собрана с помощью центрифугирования. Для проведения иммунизации ресуспендируйте преципитат в небольшом объеме PBS и далее следуйте методике, приведенной в разд. 5.4. Сразу же после использования снова уравновесьте колонку PBS. При работе возможно использование и других элюирующих растворов, но более слабые элюенты не смогут разрушить прочные связи комплексов антиген—антитело, и в результате емкость колонки уменьшится, так как большое число участков аффинного связывания окажется занятым. [c.158]

Имеется два пути реализации эффекторной функции системы комплемента — классический путь активации, по которому цепь реакций инициируется комплексом антиген антитело, и альтернативный путь, т.е. активация системы только антигеном, без участия антител. Второй путь активации комплемента, зависящий от прямого действия патогена и не включающий специфические факторы гуморального иммунитета, кажется эволюционно более древним. Устоявшееся название для неспецифической активации системы комплемента связано лишь с более поздним открытием этого механизма включения в работу данной системы. [c.260]

Необратимость взаимодействия клеток с аффинным носителем хотя адсорбция клеток на специфических иммобилизованных лигандах зачастую достигается легко, постоянно возникали трудности при последующем выделении связавшихся клеток с применением методов, совместимых с жизнеспособностью клеток. Одна из причин этих трудностей — многоточечное связывание между клеткой и носителем каждая клетка обладает многочисленными рецепторами для иммобилизованного лиганда, причем несколько молекул лиганда сами связаны с одной и той же частицей матрицы или поверхности. Второй причиной необратимого связывания клеток с аффинным носителем может быть очень высокое сродство между иммобилизованным лигандом и его рецептором на поверхности клетки, которое часто возникает, если узнавание клетки и лиганда основано на взаимодействии антиген — антитело это весьма серьезное ограничение при выделении жизнеспособных клеток иммуноаффинной хроматографией. [c.247]

Меньший вклад в связывание антигена с активным центром антитела вносят водородные и ионные взаимодействия. Водородные связи образуются при взаимодействии атома водорода, ковалентно связанного с каким-либо отрицательно заряженным атомом, с неподеленной парой электронов другого отрицательно заряженного атома. В реакции антиген — антитело в качестве таких групп обычно выступают аминогруппы и гидроксильные группы/ Электростатические силы возникают при взаимодействии сильно заряженных ионизированных групп, таких, как ионизированная аминогруппа (—NH3+) и ионизированная карбоксильная группа (С00-). [c.34]

Для нахождения кинетических констант реакции антиген—антитело могут быть применены два экспериментальных подхода. Первый из них состоит в использовании специальных приемов для изучения быстрых реакций — метода температурного скачка и метода остановленной струи. Второе направление связано с применением реагентов, позволяющих следить за реакцией комплексообразования в области ультранизких концентраций реагентов. Переход к низким концентрациям реагентов (<10 М) дает возможность значительно понизить скорость реакции и использовать для расчетов традиционные кинетические методы. [c.51]

Предсказываемая соотношением (1) линейная зависимость была подтверждена достаточным числом опытов при разных значениях pH (фиг. 25). В опытах Сингера это соотношение оказалось верным для обеих изучавшихся им систем (альбумин куриного яйца — антиовальбумин, бычий сывороточный альбумин — антиальбумин). Константа Кн в обоих случаях имела величину порядка 10 , что согласуется с представлением о важной роли карбоксильной группы —СОО в осуществлении связи антиген — антитело в этих системах согласно этому представлению, сила связи максимальна, когда карбоксильная группа полностью ионизирована. [c.151]

Следующий метод нековалентного введения ферментной метки в гетерогенном ИФА антигенов и антигел основан на использовании авидина (основной гликопротеид, Л4г = 66000, компонент яичного белка) и биотина (витамин, Мг=22Ъ), образующих между собой комплекс, характеризующийся константой связывания 1015 цто в десятки тысяч раз превышает характеристики связи антиген — антитело. Один из вариантов ИФА антител с использованием этой техники может быть проведен по схеме (см. с. 106). [c.105]

Аффинная иммобилизация антител, выделение специфических антител из сыворотки включает стадию их адсорбции на иммобилизованном антигене и последующую элюцию путем разрушения связи антиген — антитело при сильно кислых или щелочных значениях pH либо концентрированными растворами солей (например, ЫН4СЫ5). Выделение в столь экстремальных условиях может неблагоприятно сказываться на аффинности антител, а последующее ковалентное или адсорбционное закрепление молекул на носителе в ряде случаев приводит к дальнейшему снижению способности эффективно связывать антиген. [c.210]

Отсюда определенный интерес представляет использование в анализе иммуносорбентов, полученных путем аффинного связывания специфических антител с иммобилизованным на носителе антигеном. Связь антиген — антитело обратима, поэтому для предотвращения смывания антител с сорбента разработаны пути последующего ковалентного закрепления молекул, образовавших специфический комплекс на носителе. Для стабилизации комплекса эффективно применяются обычные сшивающие агенты глутаровый альдегид, диазиды, изоцианаты. Процедура иммобилизации включает инкубацию связанного с носителем антигена с антисывороткой, отмывку носителя, проведение реакции с сшивающим антигеном и заключительную отмывку для удаления избытка (рис. 24). Процесс может проводиться как в реакторах перемешивания, так и в колоночном режиме. Данный подход детально изучен на примере иммобилизации антител против сывороточного альбумина человека на сефарозном сорбенте. В результате такого связывания по крайней мере половина активных центров иммобилизованных антител способна принимать- участие в последующих реакциях с антигеном, что является недостатком метода. Однако [c.210]

Определение малых концентраций комплекса антиген—антитело, образовавшегося в растворе, становится возможным, если в один из исходных компонентов реакционной системы (антиген или антитело) ввести метку, которая легко детектируется соответствующим высокочувствительным инструментальным методом. Поскольку комплекс между определяемым соединением (антигеном) и специфическим антителом образуется строго стехиометрично, экспериментально устанавливаемая концентрация метки, входящей в состав образующегося иммунохимического комплекса, непосредственно связана с концентрацией антигена. [c.114]

Уникальность белков состоит в том, что они могут менять свою конформацию, делая поверхность комплементарной лиганду, например активный центр фермента — субстрат (по Кошланду). Различные лиганды связываются с белковыми молекулами по центрам связывания. Очевидно, что эти центры должны быть комплементарны функциональным группам лиганда. Связи между лигандом и центром связывания белка нековалентные (водородные, ионные, гидрофобные), поэтому такое связывание обратимо. Мономерные белки связываются с лигандом по гиперболической зависимости мультимерные — по сигмоидной зависимости из-за кооперативного эффекта. Связывание белка с лигандом зависит от числа мест (центров) связывания и количества молекул лиганда. Если оно превышает число центров связывания на белке, дальнейшего связывания не происходит (белок насыщен лигандом). Специфическое взаимо-ыдействие за счет комплементарных поверхностей объясняет большинство функций белков (фермент — субстрат гормон — рецептор антиген — антитело и т.д.) [c.48]

КОМПЛЕМЕНТАРНОСТЬ, структурное соответствие. двух цепей нуклеиновых к-т, при к-ром аденину и гуанину в одной цепи соответствуют тимин (или урацил.) и-цитозин в другой (см. рис. 3 в сг. Нуклеиновые кислоты). Эти основания взаимод. друг с другом посредством- водородных связей между кето- и аминогруппами, так что образующчеся пары геометрически одинаковы. Специфич. спаривание оснований приводит к двухцепочечной структуре.ауклёиновой к-ты с антилараллельными цепями (двойная. спираЛь). Комплементарные участки могут встречаться- в составе одной цепи нуклеиновой к-ты, что может приводить к образованию внутримол. дуплексных структур. В более широком смысле К.— структурное соответствие любых молекул или участков молекул, обусловливающее образование специфич. комплексов, напр, фермент — субстрат, антиген — антитело. [c.270]

При длительном хранении преципитата антиген — антитело в отсутствие стабилизаторов степень подвижности иминоксильных свободных радикалов резко уменьшалась. "Указанный факт можно связать с возрастающей дегидратацией антител за счет взаилюдей-ствия молекул белка в преципитате. Такая дегидратация носит вторичный характер. [c.173]

Большинство детерминантов, использовавшихся в приведенных выше исследованиях, не являлись элементами тканей или жидкостей живых организмов. Такие детерминанты применялись потому, что их легко связать с белками и потому, что кролики вырабатывают сильные антитела против полученных таким образом антигенов. Подобные реакции антиген—антитело могут, однако, быть составной частью других процессов, которые не подверглись еще экспериментальному изучению иммунологами и могут также показать характерные отличия между изомерами. Например, Натан и Штерн (Nathan, Stern, 1930) описали случай, когда человек, чувствительный к резорцину, не реагировал на изомерные ему пирокатехин и гидрохинон. [c.669]

Широкие стереохимические проблемы встают в связи с изучением агрегатов, образуемых антигенами с антителами. Если количественное соотношение антигена и антитела лежит в опре деленных пределах, то агрегаты антиген—антитело обычно нерас-гворимы. Эти агрегаты обладают некоторыми специальными свой сгвами, такими, как способность фиксации (связывания) комплемента, освобождение гистамина из некоторых его комплексен в клетках и, возможно, активации определенных протеолитических энзимов (ферментов). Высказан ряд гипотез, объясняющих эти явления может быть, они связаны с особой конформацией реагирующего антитела, а возможно, что некоторые черты и особенности структуры агрегата антиген—антитело могут определять эти специфические свойства. [c.688]

Наиболее важным и изученным свойством комплемента является участие его в реакции гемолиза эритроцитов (антигена) соответствующей гемолитической сывороткой (антителом). Эритроциты, обработанные такой сывороткой, гемолизируются только при наличии свободного комплемента. Другим важным свойством комплемента является то, что он способен фиксироваться (связываться) в процессе многих реакций антиген—-антитело. Таким образом, гемолизирующие свойства сыворотки можно подавить большинством антител, взаимодействующих с антигенами, или ранее образованным осадком антитела с антигеном. Фиксация комплел1ента связана с включением белка в комплекс антиген—антитело, и, вероятно, этот белок и является тем субстратом, который обладает комплементарными свойствами. [c.688]

Антитела — не единственные высокомолекулярные соединения, обладающие специфической биологической активностью. Ферменты, которые тоже являются белками, и гормоны, многие из которых — белки, также обладают этим свойством. Ферменты—наиболее яркие представители веществ такого рода—имеют различную степень специфичности. Некоторые ферменты, например мальтаза солода и сук-цинатдегидрогенеза, высоко специфичны каждый из них катализирует одну и только одну реакцию. Специфичность других ферментов проявляется лишь по отношению к определенной химической группе, входящей в состав молекулы их субстрата. Ферменты, катализирующие реакции, в которых принимают участие оптически активные вещества, например сахара или аминокислоты, часто реагируют преимущественно или исключительно с одной из энантиоморфных форм. Даже такой фермент, как трипсин, действует только на некоторые связи субстрата. Действие фермента можно подавлять, увеличивая концентрацию одного из соединений, образующихся в результате той реакции, которую катализирует данный фермент, — явление, очень напоминающее специфическое подавление реакции антиген — антитело гаптеном. [c.81]

Для решения вопроса о том, являются ли антитела сывороточными глобулинами или же они только связаны с этой фракцией, можно использовать специфические методы очистки антител. Обычно эти методы включают два основных этапа 1) образование преципитата антиген—антитело и 2) диссоциацию преципитата и выделение чистого антитела. Первые успешные опыты этого рода были предприняты Фелтоном [42], который преципи-тировал антигенные полисахариды пневмококков соответствующей иммунной сывороткой, а затем разлагал преципитат, обрабатывая его гидроокисью бария. При такой обработке антитела переходят в раствор, нерастворимые же бариевые соли полисахаридов остаются в осадке. Гейдельбергер и его сотрудники успешно расщепляли подобные преципитаты, обрабатывая их концентрированными растворами хлористого натрия [43, 44]. В лаборатории автора для получения чистых антител преципитаты азобелков обрабатывались разведенными кислотами в присутствии нейтральных солей. При этом большая часть антител отщеплялась и переходила в раствор, а антиген и недиссоцииро-ванная часть антител оставались в осадке [45]. Растворы антител, полученные при помощи этих методов, содержат глобулины, не отличающиеся по свойствам от описанных выше нормальных глобулинов. Дальнейшие исследования показали, что больше 90% выделенных подобным образом глобулинов осаждается соответствующим антигеном. Это весьма убедительно подтверждает, что данные глобулины действительно идентичны с настоящими антителами. [c.336]

Связь между структурой антигена и специфичностью антитела была впервые установлена в классических работах Ландштайнера [1], который ввел большое количество группировок известной структуры в белки и показал, что введенные группы могут служить детерминантами специфичности антител. Специфичность взаимодействия антиген — антитело возникает за счет комплементарности определенных участков антител-глобулинов и активных групп антигенной структуры. Антисыворотки с выясненной специфичностью представляют собой поэтому набор разнообразных уникальных реагентов, которые можно применять для получения информации о структуре. Более того, высокая чувствительность и специфичность иммунологических реакций делают их особенно ценными как независимый источник сведений о химическом строении и гомогенности иммунологически активных соединений. [c.430]

Реакция между конканавалином А и полисахаридом во всех отношениях аналогична реакции антиген — антитело [3, 20, 26, 27], причем белок выступает в роли поливалентного антитела (как было показано в [28, 29], двухвалентного), а полисахарид — поливалентного антигена. Многочисленные исследования свидетельствуют о том, что конканавалин А взаимодействует с терминальными невосстанавливающими гликозильными остатками полисахарида посредством образования нековалентных, главным образом водородных, связей [24—26, 30]. Осаждение проводят в водной среде или в различных гелях [21]. Типичную [c.89]

Чрезвычайно существенно также установить природу контактов— выяснить роль электростатических взаимодействий, ком-плементарности поверхностей (как при образовании комплемен-тарности антиген-антитело), коллагенового клея, белково-поли-сахаридпых контактных веществ [191]. Огромная важность этих проблем для теоретической и прикладной биологии очевидна. Геометрия, способность клеток образовывать контакты интересны НС только в связи с морфогенезом при онтогенезе и регенерации, но и в особенности в связи с проблемой злокачественного роста. [c.156]

Взаимодействие по типу антиген—антитело основано на ионной связи, сущность которой состоит в возникновении положительно и отрицательно заряженных онов. Прочность связи между антигеном и антителом невелика и занимает промежуточное положение между прочностью вбдородной связи "и гидрофобных взаимодействий. Такие полярные связи осуществляются между ионизирующимися группами пептидных цепей как внутри одной молекулы, так и между различными молекулами, а также при взаимодействии макромолекул с низкомолекуляриыми органическими и неорганическими нонами. Взаимодействие последнего типа вполне может осуществлять фермент пероксидаза, имеющий в своем составе реакционноспособные СООН, NHj- и SH-группы. [c.28]

Как уже отмечалось, картина преципитации, получаемая при иммуноэлектрофорезе, сильно зависит от свойств иммунной сыворотки. Для каждого компонента смеси антигенов существует определенный диапазон концентраций, в котором получаются хорошо сформированные четкие линии преципитации (зона эквивалентности). В многокомпонентных смесях концентрация отдельных антигенов может различаться в широких пределах. Концентрация (титр) антител в применяемой иммунной сыворотке также может варьировать в значительной степени. Таким образом, вполне возможна ситуация, при которой зоны эквивалентности для разных компонентов смеси не будут перекрываться. В связи с этим иммуноэлектрофорез многокомпонентных смесей рекомендуется проводить при нескольких относительных концентрациях антиген-антитело, так как при использовании только одной такой концентрации можно не обнаружить какие-то компоненты. Предложен, в частности, метод иммуноэлектрофореза с применением последовательных разведений сыворотки человека [618, 619]. Этот метод иммуноэлектрофоретического титрования полезен для полуколичественного определения от- [c.239]

Антитела, образуемые в ответ на введение в организм антигенов, специфически взаимодействуют с этими антигенами. Образование специфического комплекса антиген — антитело обеспечивается гидрофобными, ионными и ва 1-дер-ваальсовыми взаимодействиями, а также водородными связями. Наиболее существенную роль играют силы гидрофобного взаимодействия. Неполярное (гидрофобное) связывание возникает в результате стремления гидрофобных групп в водном растворе к ассоциации друг с другом, что сопро- [c.33]

Определение констант скоростей комплексообразования с использованием меченых реагентов. Этот метод, нашел большое применение в связи с развитием высокочувствительных методов иммуноанализа, основанных на использовании меченых реагентов радиоим-мунологического, иммуноферментного и других -методов. Кинетические закономерности простейшей схемы (3.38) взаимодействия антиген — антитело (моноклональные антитела — одновалентный антиген) описывает система дифференциальных уравнений [c.52]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология