Величина и форма белковых молекул

Книга составлена на основе лекций, читаемых в Ленинградском университете. В ней рассматриваются методы получения и очистки белков, определения их аминокислотного состава и последовательности аминокислот, а также оценки величины и формы белковой молекулы. Наряду с этим в книге излагаются основные химические и физико-химические свойства аминокислот и белков, а также современные представления об уровнях организации макромолекулы белка (первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры). [c.2]

Глава VI. Определение величины и формы белковой молекулы [c.4]

Сравнительная характеристика методов, применяемых для оценки величины и формы белковых молекул Глава VII. Электрохимия белков. Взаимодействие белков с водой. [c.4]

Сравнительная характеристика методов, применяемых для оценки величины и формы белковых молекул [c.149]

ВЕЛИЧИНА И ФОРМА БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ Общие данные [c.47]

ВЕЛИЧИНА И ФОРМА БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ [c.49]

Наиболее точные данные о величине и форме белковой молекулы, включая конформацию полипептидных цепей и характер взаимодействия боковых радикалов, можно получить только с помошью рентгеноструктурного анализа. Правда, практические трудности, связанные с этим методом, таковы, что к настоящему времени его удалось применить только к весьма ограниченному числу белков. Для большинства же изученных препаратов вся доступная информация была получена с помощью менее совершенных, но зато и менее сложных физико-химических методов, которые позволяют использовать белковые растворы. Эти методы не,дают, как правило, точных сведений о деталях молекулярной архитектуры, и получаемое с их помощью изображение молекулы настолько несовершенно, что по нему можно оценить лишь ее очертания и форму. Однако они позволяют определить основные физические характеристики макромолекул, которые не только дают общие представления об их строении, но и позволяют применять более чувствительный метод дифракции рентгеновых лучей. Каковы же основные характеристики белковых препаратов, устанавливаемые этими методами [c.127]

Электрофорез в полиакриламидном геле (ПААТ) в денатурирующих условиях — еще один метод фракционирования белков по различиям молекулярной массы. Скорость миграции белка в электрическом поле зависит не только от его суммарного заряда, но также и от величины и формы белковой молекулы. Для электрофореза в ПААТ в денатурирующих условиях в анализируемую смесь белков добавляют додецилсульфат натрия (ДДС-Ка, С Н ОЗОзКа), который представляет собой детергент с выраженными амфифильными свойствами. При этом олигомерные белки распадаются на протомеры, протомеры денатурируются и денатурированные пептидные цепи образуют мицеллы с ДДС-Ка, содержащие примерно вдвое больше белка, чем ДДС-Ка. Эти мицеллы имеют отрицательный заряд, обусловленный почти полностью ионами ДДС з)- Суммарный заряд [c.56]