Кооперативность в олигомерных белках

Выберите основные особенности строения и функционирования аллостерических ферментов а) являются ключевыми ферментами метаболических путей б) имеют пространственно разделенный активный и аллостерический центры в) как правило, являются олигомерными белками г) не проявляют регуляторные свойства при диссоциации молекулы на протомеры д) при взаимодействии с лигандами происходит кооперативное изменение субъединиц. [c.66]

Кооперативные изменения конформации олигомерных белков составляют основу механизма регуляции функциональной активности не только гемоглобина, но и большого числа других белков. [c.43]

Дайте определения понятиям протомер , олигомерный белок , четвертичная структура белка , кооперативные взаимодействия протомеров , аллостерическая регуляция . [c.21]

В настоящее время не вызывает сомнения, что решающая роль в механизме кооперативной регуляции активности принадлежит конформационной подвижности белков. Поскольку иммобилизация иногда существенно ограничивает ее, то кооперативные и аллостерические свойства олигомерных ферментов в иммобилизованном состояния часто отличаются от свойств этих ферментов в гомогенном растворе. При этом иногда уменьшается или даже совсем исчезает 8-образный характер зависимости скорости реакции от концентрации субстрата или аллостери-ческого лиганда. Эти зависимости могут трансформироваться в сигмоидальные, которые характерны для ферментов, действующих в соответствии с кинетическим уравнением Михаэлиса — Ментен. [c.117]

Многие представления о действии и взаимодействии белков появились в ходе исследования гемоглобина. Многие представления и модели, относящиеся к взаимодействиям белок — лиганд и белок — белок, были развиты в процессе исследований гемоглобина к ним относятся сигмоидное связывание [674—676], коэффициент Хилла [677], константы последовательного связывания лигандов в олигомерных белках [678], кооперативность, основанная на конформационных изменениях [679, 680], и аллостерический контроль белков [92, 681, 682]. Следует отметить, что многие из этих концепций были введены и математически формализованы до того, как стала известна структура какого-либо белка. Очевидно поэтому актуальное значение и полезность этих конце1щий должны подвергаться постоянной проверке. Пример дифосфоглицерата, влияние которого на действие и структуру гемоглобина игнорировалось десятилетиями, свидетельствует о потенциальной опасности жестких формулировок в биологии. [c.259]

Мы будем использовать термин лиганд для обозначения специфической молекулы, связывающейся с белком это может быть, например, молекула кислорода, если речь идет о гемоглобине (слово лиганд происходит от латинского слова, которое переводится как связывать , присоединять и буквально означает то, что присоединяется ). Многие другие олигомерные белки тоже имеют по нескольку лиганд-связывающих центров и, подобно гемоглобину, проявляют положительную кооперативность. Однако есть олигомерные белки, проявляющие отрицательную кооперативность в этом случае связывание одной молекулы лиганда уменьшает вероятность связывания других молекул лиганда. [c.207]

Из1вестно, что в одном конформационном состоянии фермент лучше связывается с субстратом, чем в другом. Этот простой факт, а также тенденция мономеров белков ассоциировать приводит к ряду интересных эффектов, природа которых долгое время оставалась загадкой для ученых. Сейчас мы знаем, что кооперативные изменения конформации в олигомерных белках лежат в основе многих важных аспектов регуляции активности ферментов и метаболизма. Эти изменения вносят элемент кооперативности в связывание малых молекул (например, кислорода гемоглобином), а также субстратов и регуляторных молекул с ферментами. Вполне возможно, что многие фундаментальные свойства живых организмов непосредственно связаны с кооперативными изменениями в фибриллах, мембранах и других структурах клетки. По этим причинам было бы весьма полезно рассмотреть этот вопрос (в частности, его количественную сторону) более подробно. [c.297]

Взаимодействие одного протомера со специфическим лигандом вызывает конформационные изменения всего олигомерного белка и изменяет сродство других протомеров к лигандам. Это явление носит название кооперативных изменений конформации протомеров. [c.18]

Количество и разнообразие специфических центров связывания между молекулами межклеточного матрикса вполне допускает представление о том, что степень упорядоченности трехмерной структуры матрикса, и особенно базальных мембран, сопоставима со степенью упорядоченности пространственной структуры глобулярных белков. В определенной мере некоторый участок межклеточного матрикса можно рассматривать как единый олигомерный белок, кооперативно реагирующий на изменение любого из его мономеров. Конечно, в кооперативный ответ включается не весь матрикс в целом, а лишь некоторая область вокруг точки воздействия. [c.445]

С явлением аллостеризма, с кооперативными свойствами олигомерных белков, играющих регуляторную роль, приходится, по-видимому, встречаться во многих биологических процессах. Есть основания думать, что аллостерическими свойствами обладают функциональные белки мембран и сократительные белкм. Аллостеризм представляет собой важнейший механизм обратной связи на молекулярном уровне. [c.461]

Еще одной гипотезой, направленной на объяснение явления реакционной способности половины от числа активных центров , является представление о линиях коммуникации , связывающих активные центры олигомерного белка [58]. Это представление возникло при объяснении различной реактивности тиоловых групп в креатинкиназе. По мысли авторов, линии коммуникации представляют собой участки в структуре фермента, передающие конформационные изменения от одного активного центра к другому. Хотя вопрос об асимметрической организации линий коммуникации может быть оспорен, тем не менее, использование этого представления для объяснения наблюдаемых фактов (отрицательной кооперативности, реакционной способности половины от числа активных центров ), в целом оправданно и полезно. В то же время, в этой гипотезе отсутствует определенность в отношении конкретных механизмов и носителей, обеспечивающих канализован-ность конформационных переходов в процессе межсубъединичных взаимодействий. [c.108]

Кинетика действия ферментов в растворе является одним из наиболее хорошо изученных разделов химической энзимологии. Кинетические закономерности катализа простыми ферментами подчиняются уравнению Михаэлиса—Ментен, предложенному еще в начале века. Кооперативные и аллостерические эффекты в катализе более сложными ферментами (в частности, олигомерными) описываются на основе модели Моно—Уаймена— Шанже, сформулированной в 60-х годах. Хорошо разработана теория влияния на кинетику ферментативных процессов таких факторов, как pH, присутствие ингибиторов и активаторов и т. п. Несколько более сложными закономерностями характеризуется кинетика действия ферментов на высокомолекулярные, в том числе, нерастворимые субстраты (белки, ДНК и РНК, целлюлозу). Однако и в этой области достигнут-очевидный прогресс. [c.97]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология