Количественное рассмотрение подвижных систем

Степень завершенности реакции ступенчатого синтеза полимеров характеризуется количеством прореагировавших функциональных групп за определенный период времени их взаимодействия. При количественном рассмотрении этого фактора обычно руководствуются так называемым принципом Флори кинетика взаимодействия функциональных групп друг с другом не зависит от длины образующейся полимерной цепи, а определяется только концентрацией функциональных групп. До определенного размера образующихся молекул этот принцип справедлив, т. е. он выполняется, пока подвижность полимерной молекулы не станет лимитирующим фактором взаимодействия функциональных групп. Это объясняется тем, что по мере роста макромолекул уменьшается их подвижность, нарастает вязкость системы и снижается концентрация остающихся свободных функциональных групп. Эти обстоятельства вносят существенные коррективы в принцип независимости реакционноспособности функциональных групп от длины цепи, однако в общем рассмотрении кинетических особенностей реакций он может быть принят. [c.73]

Во всех рассмотренных выше вариантах хроматографии удерживание в конечном счете определялось сродством молекул хроматографируемых соединений с поверхностью сорбента. Последняя, как правило, сольватирована более сильным компонентом подвижной фазы. Однако молекулы этого более сильного растворителя (В) оказывают лишь количественное влияние на распределение сорбата X между подвижной и неподвижной фазами. Несмотря на то что разные по химической природе растворители В могут придавать хроматографической системе различную селективность, качественная картина распределения в первую очередь зависит от способности молекул X вступать в ассоциацию с молекулами или функциональными группами поверхности 5. Этот процесс чаще всего может описываться уравнением [c.168]

Рассмотренный выше электрофорез белков в простой системе удобно использовать для их разделения, но не для характеристики. Электрофоретическая подвижность каждого белка в простой системе зависит одновременно и от его суммарного заряда, и от молекулярной массы, и от конфигурации, и, наконец, от жесткости упаковки полипептидной цепи. Вклад каждого из этих факторов неизвестен и может существенно изменяться в зависимости от условий электрофореза. Для установления строгой количественной корреляции между каким-либо одним из перечисленных параметров и электрофоретической подвижностью белка надо исключить влияние всех остальных. [c.56]

Рассмотрение спектров ЭПР идшпоксильных свободных радикалов позволяет получать количественные характеристики степени подвижности радикалов, а последняя может существенно зависеть от слабых межмолекулярных взаимодействий, играющих чрезвычайно важную роль в биологических системах. [c.166]