Действие излучений на водородные связи в белках

Кроме различных химических взаимодействий, исследовались также реакции фотохимического и радиационного разложения. Расширение монослоев яичного альбумина под действием ультрафиолетового излучения Каплан и др. [179, 182] объясняют вероятным разрушением связей более прочных, чем относительно слабые связи (главным образом водородные), разрывающиеся при растекании. Смит [183] исследовал инактивацию пленок каталазы и бычьего сывороточного альбумина рентгеновским излучением Хатчинсон [184] изучал инактивацию этого же белка медленными электронами. Огенстайн и Рэй i[185] описали влияние ультрафиолетового и рентгеновского излучения на ферментативную активность трипсиновых монослосв. [c.141]

ДЕЙСТВИЕ ИЗЛУЧЕНИЙ НА ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ В БЕЛКАХ [c.434]

Влияние излучений высоких энергий на белки привлекает все больший интерес исследователей. Открытие Чарлзби [365] реакции сшивания полиэтилена под действием ионизирующей радиации стимулировало развитие обширной области радиационной физики и химии макромолекул. В настоящее время достоверно установлено, что радикалы, образующиеся в полимерах под действием излучения, могут рекомбинировать с образованием поперечных химических связей между соседними цепями. Однако хорошо известен также процесс деструкции полимеров под действием излучения, причем в случае уже упоминавшегося полиэтилена, нанример, сумма числа образующихся двойных связей и разорванных связей основной цепи равна числу образующихся в продукте сшивок [380]. Было показано, что действие ионизирующих излучений на белки приводит к разрушению дисульфидных [364, 371], пептидных [366] и водородных связей [367]. В монографии Бовея [362] подробно рассмотрены вопросы действия на белки рентгеновского излучения, у-лучей, электронов, нейтронов, протонов и а-частиц. В ранее опубликованном обзоре Мак-Ларена [363] рассмотрены наиболее важные достижения в этой области до 1949 г. [c.430]

На основании обстоятельного изучения действия электронов с энергией 2 Мэе на твердый бычий сывороточный альбумин в бескислородных условиях Александер и Гамильтон [376] пришли к выводу, что в этом белке имеют место два типа радиационных повреждений во-первых, рас-кручивание молекулы, связанное с разрывом водородных связей, и, во-вторых, химические изменения, определяемые по исчезновению боковых цепей аминокислот и появлению карбонильных групп и групп, из которых при мягком гидролизе отщепляется аммиак. Раскручивание молекулы альбумина под действием излучения можно изучать, измеряя число дисульфидных связей, способных вступать в реакции. Так, в молекуле природного белка в изоэлектрической точке все семнадцать дисульфидных связей находятся в нереакционноспособном состоянии [377]. Если же облучать этот белок, то при увеличении дозы облучения до 50% дисульфидных связей приобретают реакционноспособность. Однако Александер и Гамильтон нашли, что при этом не происходит исчерпывающего образования межмолекулярных поперечных связей — 3 — 3 — за счет окисления сульфгидрильных групп. [c.431]

Если фотолизу подвергается остаток аминокислоты, непосредственно входящей в состав активного центра фермента, уже этого может быть достаточно, чтобы белок потерял ферментативную активность. Если сшивка находится вне активного центра фермента, то она способна изменить баланс водородных, гидрофобных и других слабых связей (множественные разрывы связей), поддерживающих нативную конформацию макромолекулы. В большинстве случаев конечным результатом действия УФ-света на белки является их инактивация, т.е. потеря ферментативной, регуляторной, транспортной, гормональной, иммунологической и других видов активности. Вместе с тем для ряда белков (кар-боксипептидаза А, супероксиддисмутаза, цитохром С, гемоглобин) выявлена их активация под влиянием УФ-излучения. [c.130]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология