Аминокислот остатки

Принят следующий способ наименования дипептидов, трипептидов и т. д. их рассматривают как продукты замещения водорода в аминогруппе одной аминокислоты остатком другой. Остатки аминокислот без гидроксильной группы в карбоксиле (аминоацилы) называют, заменяя окончание -ин в тривиальном названии аминокислоты окончанием -ил. Например глицин — остаток глицил аланин — остаток аланил. Поэтому название дипептида (/) — аланил-глицин, а дипептида (II) —глицил-аланин. [c.330]

Несомненный интерес представляет также сравнение строения белков, выделенных из далеко отстоящих видов, например млекопитающих и пресмыкающихся. Определение структуры цитохрома с из сердечной мышцы гремучей змеи показало, что он состоит из 104 аминокислотных остатков, имеет N-концевой ацетилированный глицин, гем, присоединенный к остатку цистеина в положениях 14 и 17, и отличается от белка человека только 14 аминокислотными остатками 11 из них приходятся на 24 остатка с С-конца это может свидетельствовать о несущественной роли значительного отрезка полипептидной цепи у С-конца в определении функциональных свойств молекулы. Таким образом, даже у столь отдаленных видов, как человек и гремучая змея, структура цитохромов с оказывается сходной. В то же время цитохром с, выделенный из дрожжей, несколько отличается от цитохромов позвоночных. К остатку глицина, который в белках позвоночных является N-конце-вым, вместо ацетильной группы у него присоединена дополнительная последовательность из четырех аминокислот остатки в С-концевой последовательности также отличаются. [c.162]

Сведения о составе и строении белков получены при изучении продуктов их гидролиза. В настоящее время установлено, что молекулы большинства белков состоят из 22 различных а-аминокислот. Остатки аминокислот в молекуле могут многократно повторяться в самых различных сочетаниях, этим и объясняется существование огромного числа различных белков [c.259]

Химическое строение сг-аминокислот, остатки которых фигурируют в белках и в полипептидах (белковые цепи длиною до 100 звеньев) [c.55]

Каждый белок строится из своего набора аминокислот, остатки которых располагаются в полипептидной цепи в строго определенной последовательности. Так формируется молекула или первичная структура белка, специфичная для каждого вида организмов. Фрагменты такой молекулы взаимодействуют между собой, образуя водородные связи, в результате чего цепочечная молекула скручивается в спираль. Каждый виток спирали содержит нецелочисленное количество остатков, также связанных между собой, что делает неповторимой пространственную структуру спирали и придает устойчивость всей системе. Особенности скручивания цепей определяют вторичную структуру белка. Полипептидные цепи белка могут взаимодействовать не только за счет водородных связей. В сшивании и скручивании молекулы участвуют еще и амидные связи, дисульфидные мостики, связи между радикалами, поскольку радикалы могут включать самые разные функциональные группы. [c.434]

Большинство белков амфотерны. Белки взаимодействуют и с кислотами, и -со щелочами подобно аминокислотам, остатки которых входят в состав молекул белков, образуя солеобразные соединения. [c.256]

К обычным аминокислотам, остатки которых присутствуют в желатине, относятся глицин (1), аланин (2), пролин (3) и оксипролин (4), причем последние две аминокислоты характерны и для коллагена. Гуанидиновый фрагмент аргинина (5), [c.645]

Возможно, в этом последнем случае сказывается наличие в боковой цепи связанной разрываемой пептидной связью аминокислоты остатка тирозина. [c.346]

Трипсин кристаллизуется и имеет молекулярный вес 34 000. Он расщепляет белки только до полипептидов. Прежнее утверждение об отщеплении трипсином свободных аминокислот относилось к неочищенным препаратам. Одним из условий действия трипсина считают наличие в боковой цепи связанной разрываемой пептидной связью аминокислоты остатка лизина или аргинина. [c.346]

При действии на гликопротеин ПЖО кристаллического трипсина (КФ 3.4.4.4.) в значительной степени блокируются отрицательные заряды концевых карбоксильных групп дисахаридных остатков (см. рис. 1). Одна из каждых семи аминокислот несет дисахаридный остаток, а одна из шестнадцати аминокислот — остатки лизина или аргинина, т. е. более двух отри- [c.142]

В полипептидной цепи эта группа, как предполагалось в модели Лаки и Коулсона, отцает четыре электрона для образования общей я-орбитали. Согласно этой модели белок является полупроводником, причем л-электронные орбитали располагаются перпендикулярно оси полипептидной цепи. Позже Эванс и Герей, рассматривая пептидную группу как элементарную ячейку, пришли к выводу о наличии в молекуле белка трех энергетических зон, из которых одна свободна. Более точные расчеты показали, что ширина запрещенной зоны в белках довольно велика и равна 5 эВ. Бриллюэн предложил модель, в которой зоны проводимости белка получаются за счет перекрытия ст-связей. В этой модели ширина запрещенных зон еще больше (8—10 эВ). Проблема полупроводи-мости белковых систем пока ждет решения. Эксперимент показывает, что энергия фотовозбуждения отдельных групп, связанных с белковой цепью, может мигрировать на значительные расстояния и вызывать флуоресценцию других групп. Комплекс миоглобина с оксидом углерода (II) отщепляет СО при действии излучения, которое не поглощается гемином (т. е. группой, непосредственно связанной с СО), но поглощается триптофаном и тирозином — аминокислотами, остатки которых входят в состав белка миоглобина. Здесь энергия мигрирует от белка к геминовой группе. Эти важные свойства белков показывают, что белки в некоторых случаях способны передавать энергию возбуждения, т. е., в общем случае, сигналы . В ходе эволюции функции передачи сигналов в форме серии дискретных импульсов, частота которых зависит от силы раздражения, перешли к более совершенной системе — нейронам нервной сети. [c.348]

При эгом они основывались на специфическом действии ферментов. В пептидах, образовавшихся в результате трипсинного гидролиза, С-концевыми аминокислотами являются аргинин и лизин. Пептиды, выделенные из гидролизата рибонуклеазы химотрипсином, содержат основном в качестве концевых С-аминокислот остатки тирозина и фенилаланина. [c.524]

С химической точки зрения белки представляют собой высокополимерные вещества. Они являются полиамидами и исходными мономерами, для их синтеза служат а-аминокислоты. В состав одной молекулы белка может входить несколько сотен или даже тысяч остатков аминокислот, причем известно более двадцати аминокислот, остатки которых входят в состав белка. Число возможных комбинаций, образуемых остатками аминокислот в молекуле белка, а следовательно, и число различных белковых молекул почти беспредельно. По-еидимому, для развития и жизнедеятельности организма животного необходимо наличие десятков тысяч различных белков, причем для каждого вида животных этот набор белков специфичен. [c.1037]

Ф. Сенгер расшифровал строение инсулпна. Установил, что инсулин имеет общую формулу С254Нзз7Мб50753б, три сульфидных мостика и состоит из двух цепей цепи А, содержащей 21 аминокислотный остаток, и цепи В, содержащей 30 аминокислотиых остатков. [c.686]

Лцилирование. Под ацилироваиием аминокислот понимают широкий круг реакций, который включает введение в аминокислоты остатков органических кислот, арилсульфокислот, сложных эфиров различных кислот, а также реакции с изоцианатами, изотиоцианатами и другими соединениями. Простейшими примерами ацилирования аминокислот является их взаимодействие с муравьиной кислотой, уксусным ангидридом (реакция идет в ледяной уксусной кислоте) и газообразным кетеном при нагревании [c.55]

Величина окситотической активности в значительной мере определяется присутствием алифатической аминокислоты в положении 8, в то время как вазопрессорная активность связана с присутствием основных аминокислот. Остатки Arg и Lys более важны для проявления вазопрессорной активности, чем остаток Leu — для окситотической. [c.468]

Формулы и названия некоторых а-аминокислот, остатки которьк входят в состав бежов [c.695]

А. На примере сегмента из 12 аминокислот (остатки 673-684) показаны три типа ковалентных модификаций, которым подвергаются про-а-цепи до образования из них тройной спирали проколлагена. Определенные остатки пролина и лизина гидроксилируются, и некоторые из получающихся остатков гидроксилизина гликозилируются. [c.225]

В структуре аминокислотого остатка можно различать три важные для специфичности группировки боковая цепь (R). заместитель при атоме азотч (Xj и [c.163]

Изотип ламбда-цепи Положение аминокислотиого остатка [c.44]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология