Альбумин сывороточный форма молекулы

Предположив, что молекулы сывороточного альбумина имеют сферическую форму, вычислить их радиус, зная, что коэффициент диффузии при 20° С равен 6,15-10 см /с. Коэффициент вязкости воды при этой температуре равен 0,001 Па-с. [c.624]

Измерения вязкости позволяют определить молекулярный вес таких нитевидных молекул, как молекулы каучука или эфиров целлюлозы при определении же молекулярных весов белков положение осложняется электростатическим взаимодействием анионных и катионных боковых цепей белка и их влиянием на молекулы воды. В связи с этим вязкость белковых растворов зависит от pH раствора. Электростатическое действие ионизированных групп может быть уменьшено добавлением солей вязкость полиэлектролитов уменьшается добавлением хлористого натрия [49, 50]. Из сказанного ясно, что определение вязкости белковых растворов само по себе может быть лишь с трудом применено для установления молекулярного веса и формы белковых молекул этот метод, однако, может дать очень ценные результаты для изучения названных свойств белковых молекул при сочетании его с другими методами. Так, путем сочетания результатов вискозиметрии и измерений диффузии были получены следующие величины молекулярных весов для яичного альбумина 40 500, для лактоглобулина 41 500, сывороточного альбумина 67 100, сывороточного глобулина 150 000—200 000, амандина (из миндаля) 330 000, тироглобулина 676 000, гемоцианина спрута 2 780 000 [51, 52]. Молекулярный вес вируса табачной мозаики был найден равным 63 200 ООО и 42 600 000 размеры частиц вируса, в прекрасном соответствии с результатами диффузионных измерений [54], составили 11,5-725 и 12,3-430 тг [53]. [c.61]

Рассматривая, наконец, данные, приведенные в табл. 29 для сывороточного альбумина, мы должны заметить, что сывороточный альбумин является по всем критериям (как, например, в табл. 16 и 21) компактной молекулой. Коэффициент диффузии сывороточного альбумина (см. табл. 16) указывает, что его гидродинамическая частица может быть представлена продолговатым эллипсоидом с 6 =0,2 и а/6=4,9 соответствующие размеры составляют 2а= 168 А и 26=34 А. Данные по вязкости в табл. 21 указывают, с другой стороны, что соответствующий эллипсоид с 6i=0,2 должен иметь а/6=3,3, т. е. 2а=129 А, 26=39 А. (Отсутствие согласия между двумя рядами размеров наблюдается независимо от выбора 6j.) При обсуждении этих данных было отмечено, что выбор значения 0,2 для параметра б был сделан произвольно, и возможность того, что гидродинамическая частица сывороточного альбумина является фактически сферой с гораздо большей величиной б , не может быть исключена. В рассматриваемых измерениях сферическая форма немедленно отпадает, поскольку для сферы никакого двойного лучепреломления не может наблюдаться. Кроме того, длины, рассчитанные при помощи коэффициентов вращательной диффузии, зависят относительно мало от выбранной величины aib. Три значения были рассчитаны при предположении, что а Ь=А [используя не уравнение (25-9), а более полную форму уравнения Перрена, применимую при а/Ь<5], и расчеты привели, как показано, к длине около 190 А. Если мы положим а/Ь=2, то эта величина будет составлять около 155 А, а если теперь взять максимальное значение а Ь, допускаемое коэффициентом диффузии (а/6=6,5, см. табл. 17), то она станет равной 210 А. Любая из этих длин является, очевидно, сонме- [c.506]

Исследуя наиболее хорошо изученные к тому времени белковые вещества (альбумины плазмы крови и яичного белка, фибрин, казеин и т. д.), Мульдер установил, что они содержат различные количества фосфора и серы, которые, как тогда полагали, входили в состав белков в виде фосфорнокислых или сернокислых солей натрия, калия или кальция. Мульдер считал, что кроме этих связанных форм фосфора и серы белки содержат некоторые количества свободной серы, а в отдельных случаях — свободного фосфора. При этом подразумевалось, что свободные сера и фосфор как-то связаны только с радикалами белковой молекулы. Количественно анализируя полученную при сжигании белков золу и определив в ней содержание серы и фосфора, ученый, сопоставив полученные им данные процентного содержания этих элементов, а также углерода, кислорода, водорода и азота и вычисленные им молекулярные веса отдельных белков, пришел к результатам, почти ничего не добавившим к уже известным тогда фактам [330, 334]. Выведенные им молекулярные веса отдельных белковых веществ и процентное содержание в них отдельных элементов представляли собой величины такого Же порядка, что и найденные его предшественниками. После этих предварительных опытов Мульдер попытался выделить из белковых веществ отдельные, составляющие их фрагменты, используя для этого уже известные ранее приемы — воздействие слабых растворов кислот при 50—60° С. Для гидролиза белка он впервые использовал щелочь. При этом было обнаружено, что при обработке раствором едкого калия при 50° С фибрина, сывороточного или яичного альбумина, предварительно очищенных смесью спирта, эфира и слабой соляной кислоты, происходило полное растворение белков. При нейтрализации полученного раствора слабой уксусной кислотой выпадал белый хлопьевидный осадок, который, как и предполагал Мульдер, был полностью лишен свободной серы и свободного фосфора. Определив элементарный состав и процентное содержание углерода, водорода, азота и кислорода и вычислив молекулярный вес этих осадков, ученый обнаружил, что независимо от того, какой белок [c.30]

Форма полос преципитации позволяет судить о гомогенности или гетерогенности исследуемых белков. Гомогенные белки дают симметричные полосы преципитации правильной формы (например, среди сывороточных белков такую полосу преципитации дает альбумин). Гетерогенная популяция молекул обычно дает вытянутую асимметричную полосу преципитации. Это характерно для иммуноглобулинов нормальной сыворотки человека (IgG, IgM, IgA). [c.146]

На самом деле из табл. 11 видно, что при указанных условиях для ряда белков значения ВМ лежат в пределах, отличающихся от теоретического значения 3,0 примерно лишь в 2 раза. Это обстоятельство следует рассматривать как очень хорошее доказательство того, что форма молекул в действительности близка к сферической. Вероятно, не имеет смысла делать предположения относительно возможных причин отклонения наблюдаемых величин ВМ от 3,0 (низкие значения, наблюдаемые для яичного альбумина и бычьего сывороточного альбумина, могут быть обусловлены межмолекулярным притяжением, о чем шла речь в разделе 12д), поскольку точность экспериментальных измерений низка. Равенство ВМ = > означает, что величина П/сг при концентрации белка 0,01 г мл отличается от величины, полученной путем экстраполяции, на 3%, что не намного больше ошибки опыта поэтому на практике значения В получают, проводя опыты при концентрации белка от 0,05 г мл и выше. Это высокие кон- [c.274]

Для растворов белков вопрос осложняется электростатическим взаимодействием между молекулами и их влиянием на молекулы воды. Вязкость белковых растворов поэтому зависит от pH. Повышение кислотности вызывает увеличение объема молекул сывороточного альбумина и у-глобулина человека, в то время, как инсулин, Р-лактоглобулин, трипсин, химотрипсин рибонуклеаза, яичный альбумин и другие белки не изменяют при этом своих размеров (Ж. Янг и Ж. Фостер). Таким образом, путем измерения одной вязкости нельзя определить молекулярный вес белков. Однако, комбинируя измерение вязкости с другими методами, можно определять размеры и форму белковых молекул. Так, Полсон показал, что величина D Ai[t)] является величиной постоянной для белковых молекул. Здесь D — коэффициент диффузии. [c.173]

Тогда возникает вопрос, каким образом ориентационный эффект проявляется в случае некоторых типичных жестких частиц растворенного вещества. Известно, что вирус табачной мозаики имеет стержневидную форму длиной около 3000 А и диаметром 150 А [705]. Использование уравнения (VI-72) приводит к коэффициенту вращательной диффузии в воде (т]о = 0,01 пуаз), равному около 6-10 сек . Это вполне приемлемый порядок величин при градиенте скорости 10 сек- угол гашения должен уменьшиться на 8° по сравнению с предельной величиной, составляющей 45°. С другой стороны, можно подсчитать, что сывороточный альбумин человека, размеры молекулы которого аппроксимируются эллипсоидом с 1 = 75 А, 2 = 20 А [706], имеет в водном растворе Dr = == 1,5-10 се -1. Эта величина настолько высока, что эксперимент по определению двойного лучепреломления в потоке практически невозможен, так как ламинарный поток нельзя поддерживать при градиентах скорости, необходимых для создания заметного ориентационного эффекта. Применение очень высоких градиентов скорости должно также привести к накоплению тепла за счет трения жидкости со скоростью, которая бы затруднила сохранение термодинамического контроля. Можно отметить, что использование вязких растворителей облегчает изучение ориентации, так как эти растворители уменьшают Dr и, таким образом, позволяют использовать соответственно более низкие значения градиента скорости. [c.246]

Каждая молекула сывороточного альбумина способна очень прочно связать две молекулы длинноцепочечной жирной кислоты и менее прочно-еще одну или две молекулы. Поскольку сывороточный альбумин находится в плазме крови в очень высокой концентрации, он служит основным переносчиком жирных кислот в крови. В связанной с альбумином форме жирные кислоты доставляются в скелетные мышцы и сердце, где в основном и используются. [c.762]

И второй эксперимент. Обычный гамма-глобулин из сыворотки кролика можно перестроить в пробирке в антитела, специфичные, скажем, к человеческому сывороточному альбумину с динитрофенильным остатком (ДНФ) в качестве дополнительной группы. Для этого достаточно только заранее немного (неполностью) развернуть молекулу гамма-глобулина и предоставить идти процессу свертывания в присутствии ДНФ-альбумина. Конечно, большая часть молекул приобретет исходную форму, однако 0,5% молекул станут все-таки после этого специфичными к ДНФ-альбумину. Может показаться, что это совсем мало, однако, в сущности, именно этого и следовало ожидать, так как, очевидно, всегда лишь немногие антигены будут встречаться с частично развернутым глобулином в нужном месте и в нужное время. [c.346]

Корпускулярные (глобулярные) белки. Относительно действительной формы глобулярных белковых тел почти ничего пока неизвестно, В лучшем случае можно говорить об асимметрии их молекулы. Так, например, для вируса мозаичной болезни листьев табака показано, что этот чрезвычайно асимметричный белок имеет форму палочки. Молекула яичного альбумина почти шаровидна. Многие другие белки несимметричны, в особенности зеин, глиадин и различные фракции сывороточного глобулина. Гемоглобин лошадиной крови имеет форму сплющенного эллипсоида с асимметрией, равной приблизительно отношению 2 1. В других случаях белковые тела имеют вытянутую форму, причем длина молекулы некоторых белков может превышать остальные размеры в 4—5 раз. [c.324]

Простой расчет показывает, что если бы, например, молекула сывороточного альбумина представляла одну а-спираль, то при общем числе аминокислотных остатков, равном примерно 600, она имела бы форму палочки длиной около 900 А при [c.43]

Реакции разрыва и сшивания и обусловленные ими изменения размеров и формы молекул отражаются на физических свойствах растворов облученных белков. При агрегации фибриногена [58, 70] и сывороточного альбумина быка [62, 63] обычно цроисходит увеличение вязкости растворов. Вязкость растворов овальбумина возрастает, если облучение проводится при изо-электрической точке или при низких pH, но уменьшается при высоких pH [75]. Мы видели, что уменьшение вязкости может сопутствовать увеличению молекулярного веса при образовании разветвленных структур поэтому результаты, полученные при высоких pH, не обязательно отражают деградацию. [c.228]

Равновесие 2К5Н- - /гОг = — ЗН + НгО сильно сдвинуто вправо, если раствор нейтрален или содержит неболь-щие количества щелочей в кислых растворах, наоборот, устойчивы сульфгидрильные группы 5Н. Связи — 5 —5 — могут быть внутримолекулярными или связывать мономерные единицы белка (например, сывороточный альбумин) в одну крупную частицу. В стабилизации формы молекулы играют роль и гидрофобные связи. Гидрофобные связи возникают за счет сил взаимодействия между углеводородными частями молекул белка. Углеводородные группы белковых частиц, находящихся в водной среде, ориентированы во внутренние зоны частицы, а гидрофильные группы (ОН, СООН) находятся на внещней стороне, которая обращена к воде. Вследствие этого внутри молекулы белка возникает углеводородное ядро, причем для того, чтобы его разрушить и перевести углеводородные группы в водную среду, надо затратить работу. Это и означает, что между углеводородными частями молекулы действуют силы притяжения. Кроме водородных, дисуль-фидных и гидрофобных связей, в поддержании формы молекулы белка принимают участие и другие факторы имеет значение возникновение солевых мостиков, действие сил Ван-дер-Ваальса особенно большое влияние оказывают молекулы воды. Сохранение определенной формы молекулы важно с биологической точки зрения. Оно обеспечивает, в частности, такое взаимное расположение групп атомов на поверхности молекулы, которое необходимо для проявления каталитической активности белка, его гормональных функций и т. д. Поэтому устойчивость глобул, так же как и многие особенности структур биологически активных молекул, не случайное свойство, а одно из средств стабилизации организма. [c.57]

Получение способного кристаллизоваться гуанидированного производного сывороточного альбумина человека, которое является столь же гомогенным, как и необработанный белок, и имеет одинаковые с последним молекулярный вес и форму молекулы [c.329]

Несмотря на то, что при введении в белок или отщеплении от него какой-либо группы следует ожидать лишь незначительного изменения молекулярного веса белка, вторичные процессы могут привести к димеризации, агрегации или диссоциации. Выше уже были описаны некоторые примеры, а именно 1) влияние малонилирования или образования меркаптида на сывороточный альбумин и 2) этерификация инсулина, в результате которой происходят диссоциация и вторичная агрегация. Следует отметить также полимеризацию относительно нерастворимой, но в значительной степени дезаминированной фракции А яичного альбумина. Кроме того, измерениями осмотического давления [118] было показано, что обработка сывороточного и яичного альбуминов формальдегидом ведет к появлению межмолекулярных поперечных связей. Тот факт, что для белковых производных почти не проводились измерения формы молекул, также следует подчеркнуть особо, поскольку изменение асимметрии является [c.344]

Глиадины относятся к белкам с наименьшими зарядами в самом деле, они содержат только от 6 до 11 основных остатков на молекулу (лизин, гистидин, аргинин). С другой стороны, приблизительно от 85 до 95 % остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот находятся в форме амидов (глутамин, аспарагин) (например, [73]). На молекулу приходится только 8—9 свободных карбоксильных групп. Для сравнения, сывороточный бычий альбумин с молекулярной массой, близкой к молекулярной массе ы-глиадинов, содержит 95 основных групп и 92 свободные карбоксильные группы на молекулу [116]. [c.186]

Электрофоретические свойства белка должны изменяться вследствие изменений формы и размеров молекулы, а также вследствие потери заряженных групп при дезаминировании и, возможно, при декарбоксил ировании. Разрыв полипептидной цепи может привести к образованию новых карбоксильных и аминогрупп. Однако природа концевых групп, образующихся при облучении, еще не установлена. Показано, что даже таких малых доз, как 100 р, уже достаточно, чтобы вызвать изменения электрофоретической подвижности [76]. Каррол с сотрудниками [63] не нашли доказательств изменения в отношении заряд — масса в облученном сывороточном альбумине. Гузман [c.228]

Общий вид спектра радикала АХЦ14), связанного с сывороточным альбумином (рис. IV.21), соответствует изотропному вращению радикала при частотах, лежащих на границе областей быстрого и медленного вращения (см. раздел II.5, рис. 11.13), однако в низкопольной части спектра заметно усложнение формы спектра, свидетельствующее о двух типах мест посадки радикала АХ1(14) на молекуле белка, отличающихся временами корреляции. Так как наиболее интенсивным является спектр, соответствующий более быстрому вращению радикала, то параметры спектра, определенные без разделения спектра на составляющие, характеризуют прежде всего именно этот тип комплексов зонда с белком. [c.190]

В табл. 14 приведены некоторые экспериментально найденные радиусы инерции. Эти результаты сравниваются с величинами радиусов инерции, вычисленными на основании предположения, что молекулы представляют собой сухие, сплошные твердые сферы. Сразу же становится очевидно, что только три из перечисленных в таблице веществ очень близки к твердым сферам такого типа (это два глобулярных белка—сывороточный альбумин и каталаза, и вирус кустистой карликовости помидора). Относительно малые различия между наблюдаемыми и рассчитанными величинами Но для этих молекул, вероятно, обусловлены включением растворителя в рассеивающие частицы, увеличивающего их размеры, и относительно малыми отклонениями от сферической формы. Например, величину Яд для сывороточного альбумина можно объяснить , приняв, что молекула представляет собой прямоугольную коробку с размерами 80x60x30 А. [c.356]

Этот расчет был произведен Скетчардом, Колеманом и Шеном , анализировавшими данные о равновесии между сывороточным альбумином и различными анионами, в том числе полученные ранее данные относительно иодида. Поскольку реакция носит ионный характер, можно предположить, что взаимодействие участков полностью сводится к электростатическим силам. Известно далее, что в экспериментальных условиях молекула сывороточного альбумина компактна, непроницаема и имеет форму, близкую к сферической, так что из уравнения (26-30) можно оценить Поэтому данные можно представить уравнением (29-31), причем гю выразится следующим образом [из уравнений (29-28) и (26-30)] [c.615]

Эта реакция была объяснена Карущем следующим, образом. Первоначально сывороточный альбумин имеет довольно жесткую структуру. Сложные участки, которые должны реагировать, с а-(М-/1-аминобензоил)-ами-нофенилацетатом, лучше приспособлены для присоединения Ь-изомера, чем Л-изо-мера (на это указывают более высокие первоначальные значения у/С для -изомера). Однако связывание первых нескольких молекул красителя разрыхляет структуру, так что реакционноспособные участки становятся более доступными. Это мало сказывается на присоединении -изомера, но зато сильно облегчает дальнейшее присоединение молекул Л-изомера. Очевидно, механизм присоединения сложен, и мы не можем ответить на вопрос, необходимо ли присоединение к какому-либо определенному участку для разрыхления молекулярной структуры или же все доступные участки эквивалентны в этом отношении. Нельзя также исключить возможность того, что то явление, которое мы неопределенно называли взаимодействием , фактически является формой равновесия при конкуренции с участием водородных связей или иных внутренних связей между реагирующими участками. [c.658]

Переход от одного типа ионообменных смол к другому или же изменение структуры ионита неизбежно влечет за собой и изменение особенностей в межмолекулярном взаимодействии белков с сорбентами в связи с возможностью участия различных функциональных групп в образовании комплекса сорбент—сорбат. В связи с этим следует отметить, что наиболее удачными смолами, позволяющими оценивать кулоновское межмолекулярное взаимодействие с участием цвиттерионов, являются сульфосмолы, для которых константа обмена ионов водорода и натрия близка к единице. Именно на этих смолах сопоставление емкости сорбции на водородных и натриевых формах дает более строгую информацию об электрических особенностях строения белков. В случае карбоксильных смол очень большую роль цри сорбции белков играет и дополнительное, некулоновское взаимодействие. Доказательством важной роли кулоновского взаимодействия при сорбции белков сульфосмолами и наличия явления электростатического отталкивания, наблюдаемого при этом па натриевых формах смол, служит изучение экранирования зарядов белковых молекул в сорбционных опытах. Приведенные на рис. 1 кривые показывают, что повышение ионной силы раствора вызывает усиление сорбируемости сульфосмолой СБС в натриевой форме не только сывороточного альбумина, углобулина, но и инсулина. Емкость сорбции белков на той же смоле может быть увеличена и при переходе от водного к водно-ацетоновому раствору в результате уменьшения степени ионизации карбоксильных групп (табл. 4). [c.195]

Изменяются и молекулярно-кинетические свойства белков, зависящие от величины и формы их частиц. При денатурации таких белков, как сывороточный альбумин и глобулин, яичный альбумин и р-лактоглобулин, под действием различных денатурирующих факторов — крайние значения pH, обработка мочевиной и др. — сильно увеличивается удельная вязкость, наблюдается увеличение коэффициента диссимметрии и величины двойного личепреломления в потоке, а также уменьшение константы диффузии. Все это служит указанием на то, что при денатурации глобулярных белков происходит увеличение асимметрии белковой молекулы, обусловленное переходом от упорядоченной компактной глобулы к беспорядочному клубку. [c.190]

Различными методами показано [109], что Со (NHg) образует комплекс с бычьим сывороточным альбумином лишь при очень высокой концентрации последнего, тогда как Со образует весьма устойчивый комплекс. Изучение изменения во времени высот волн (точнее осциллополярографических пиков) разряда комплексного (с белком) иона Со (II) и свободного Со (II) (аквоком-плекса) показало, что пик комплекса растет со временем, тогда как пик разряда свободных Со (II) растет, достигает максимума и затем падает пропорционально i " . В предположении, что падение высоты пика до нуля отвечает полному покрытию поверхности электрода белком, рассчитана плош адь, приходящаяся на белковую молекулу. Площадь эта весьма велика, что приводит к выводу [109] о расплющивании (при одновременной денатурации) белков до слоя толщиной 6—8 А. Наличие двух каталитических волн на полярограммах белка в растворе соли кобальта объяснено двумя формами катализатора — с расплющенным, сильно адсорбированным белком (первая волна) и слабо адсорбированным — глобулярным [109]. Изучение изменения высот каталитических волн во времени показало, что вторая волна падает и исчезает через десятки секунд, тогда как первая сначала растет за счет медленного расплющивания белковой молекулы, затем в течение десятков минут падает. Падение волн связывается с образованием полимолекулярпого покрытия поверхности электрода [109]. [c.109]

Противопневмококковые анти хела у лошади, свиньи, быка, а возможно, и у других видов имеют молекулярный вес около 900 ООО. Некоторые антитела в крови человека, вероятно, имеют молекулярный вес, величина которого лежит где-то между этими величинами (см. [1]). Зная константу седиментации в ультрацентрифуге, константу диффузии и отношение Перрена [10] между коэффициентом асимметрии и отношением осей вытянутого сфероида, можно рассчитать форму белковых молекул. Модели типичных молекул антител и (для сравнения) молекулы сывороточного альбумина человека приведены на фиг. 3. [c.15]

Кривая 1 — гипотетический график для растворенного вещества с мол. весом 60 000, которое подчиняется уравнению осмотического давления Вант-Гоффа. Кривая 2—экспериментальный график для сывороточного альбумина (М = бОООО) в его изоэлектрической точке pH 5,4. Различия между кривыми / и 2 обусловлены неидеальностью раствора п )и высоких концентрациях растворенного вещества. Кривая 3 — экспериментальный график для сывороточного альбумина при pH 7,4. Различие между кривыми 3 и 2 вызвано суммарным отрицательным зарядом молекул белка при pH 7,4 и обусловлено эффектом Гиббса —Доннана. Кривая экспериментальный график для плазмы человека п[)и рн 7,4. Кривая 4 по сравнению с кривой 3 соответствует веществу с большим молекулярным весом, однако общая форма обеих кривых одинакова. [c.156]

Многие белки весьма устойчивы к окислению тирозиназой. Так, например, сывороточный альбумин устойчив, инсулин относительно устойчив, а яичный альбумин вообще не подвергается действию тирозиназы [60, 65а]. Пепсин, будучи весьма чув-ствитель ньпм к окислению тирозиназой, повидимому, легче реагирует в денатурираваиной форме, хотя при рН 5,6 он окисляется также и в нативном состоянии [64]. Было высказано предположение о том, что относительная устойчивость большинства белков к воздействию тирозиназы, возможно, обусловлена либо пространственной недоступностью фенольных групп на поверхности молекулы, либо образованием водородной связи между фенолом и боковыми цепями других аминокислот, либо, наконец, одновременным действием обеих причин [65а]. Окисление тирозиназой производных тирозина, в которых карбоксильная и аминная [c.289]

По тем же причинам при постоянной не слишком высокой ионной силе степень растяжения гибких полиэлектролитов является функцией pH. Этот факт был наглядно продемонстрирован на примере вискозиметрического исследования гликонротеина подчелюстных желез овцы [181]. Напротив, жесткие молекульЕ гликонротеинов, например овальбумина, не изменяются при измепехши концентрации водородных ионов вплоть до достижения критических значений, при которых происходит необратимое развертывание молекул. Однако для некоторых белков наблюдаются малопонятные обратимые изменения формы с изменением pH, хотя гидродинамически эти белки являются относительно жесткими (например, сывороточный альбумин [2361). Поведение таких белков при величине pH ниже критической очень приблизительно согласуется с представлением о гибких молекулах, а выше этой величины — с представлением о жестких компактных частицах. Таким образом, накоплен достаточный опыт исследований зависимости характеристической вязкости от ионной силы при нескольких, суш ественно различающихся значениях pH. [c.83]

Чужеродность. Чтобы молекула выступила в качестве иммуногена, она должна быть распознана иммунной системой как не своя . Это качество антигена кажется очевидным. При этом не все чужеродные молекулы способны вызвать иммунный ответ равной силы. Хорошо известно, что филогенетическая уцаленность донора антигена от реципиента и выраженность иммунного ответа находятся в прямой зависимости. Например, синтез антител к бычьему сывороточному альбумину легче вызвать у 1фолика, чем у козы. Кролики относятся к отряду зайцеобразных, а козы и быки включены в другой отряд — парнокопытных. В зависимости от особенностей антигена его иммуногенные свойства будут проявляться и на внутривидовом (индивидуальном) уровне. Получение антител к антигенам гистосовместимости или аллотипам иммуноглобулинов — обычный прием исследовательской работы. В то же время антитела к альбумину при внутривидовой иммунизации не образуются. В графической форме эти отношения представлены на рисунке 1.2. [c.36]

Молекулу сывороточного альбумина удобнее всего аппроксимировать как эллипсоид вращения и для выражения формы и размеров использовать величины осей (далее а и Ь) и их соотношения а/Ь. Значения этих величин существенно различаются в зависимости от методов измерения и расчета и коррелируют для одинаковых условий измерения (температура, pH, концентрация и ионная сила раствора). Приняв эллипсоид враид,ения в качестве модели молекулы бычьего сывороточного альбумина, по данным, приведенным в [93, с. 71-73], было установлено, что в изоэлектрической точке при нулевой ионной силе молекула характеризуется отношением осей а/Ь, равным 3, а при ионной силе 0,05 молекула становится сферой. При любой ионной силе молекула удлиняется, если pH смещается от изоэлектрической точки. Например в 0,15 М КаС1 при значениях pH = 3,45 3,95 6,30 и 7,40 соотношение осей а/Ь составляет соответственно 5,8 3,3 2,6 и 3,3 (рис. 9.11). [c.549]

Био гогические приложения метода изотопны.к индикаторов. Первое соображение возникающее при приложении изотопной методики к решению биологических проблем, касается формы, в которой вводится изотоп. Во многих экспериментах изотопный атом может входить в состав простой молекулы СОг, НгО, НгО, - КаС1, ЫаНз Р04, К 1. В других экспериментах органические соединения, помеченные по одному или нескольким составляющих их атомам, слс-луст сначала получить путе.м органического синтеза или биосинтеза. Так, меченый сывороточный альбумин можно приготовить путем включения меченой амн-иокислоты в рацион животного и последующего выделения альбумина нз плаз-Л1Ы животного. Подобным же образом С может быть встроен в глюкозу при условии проведения фотосинтеза (гл. 16) в атмосфере С0г с последующим [c.390]