Глюкозо фосфат как эффектор аллостерический

Глюконеогенез ЭТО образование нового сахара из неуглеводных предшественников, среди которых наибольшее значение имеют пируват, лактат, промежуточные продукты цикла лимонной кислоты и многие аминокислоты. Подобно всем прочим биосинтетическим путям, ферментативный путь глюконеогенеза не идентичен соответствующему катаболическому пути, регулируется независимо от него и требует расхода химической энергии в форме АТР. Синтез глюкозы из пирувата происходит у позвоночных главным образом в печени и отчасти в почках. На этом биосинтетическом пути используются семь ферментов, участвующих в гликолизе они функционируют обратимо и присутствуют в большом избытке. Однако на гликолитическом пути, т. е. на пути вниз , имеются также три необратимые стадии, которые не могут использоваться в глюконеогенезе. В этих пунктах глюконеогенез идет в обход гликолитического пути, за счет других реакций, катализируемых другими ферментами. Первый обходный путь-это превращение пирувата в фосфоенолпируват через оксалоацетат второй-это дефосфорилирование фруктозо-1,6-дифосфата, катализируемое фруктозодифосфатазой, и, наконец, третий обходный путь-это дефосфорилирование глюкозо-6-фосфата, катализируемое глюкозо-6-фосфатазой. На каждую молекулу D-глюкозы, образующуюся из пирувата, расходуются концевые фосфатные группы четырех молекул АТР и двух молекул GTP. Регулируется глюконеогенез через две главные стадии 1) карбоксилирование пирувата, катализируемое пируваткарбоксилазой, которая активируется аллостерическим эффектором ацетил-СоА, и 2) дефосфорилирование фруктозо-1,6-дифосфата, катализируемое фруктозодифосфатазой, которая ингибируется АМР и активируется цитратом. По три атома углерода от каждо- [c.617]

Расщепление гл11К0гена до глюкозо-1-фосфата катализируется фосфорилазой, которая активируется АМФ. Показано, что фосфорилаза состоит из двух неактивных субъединиц активной формой фосфорилазы является димер. АМФ, являясь активатором фосфорилазы, способствует димеризацни. Вероятно, АМФ действует как аллостерический эффектор. [c.436]

Повышение активности фосфорилазы Ь при взаимодействии с АМР было первым примером действия аллостерического эффектора [6]. Фосфорилаза Ь в отсутствие АМР неактивна, однако в его присутствии она так же активна, как и фосфорилаза а. Повышение активности фосфорилазы Ь при взаимодействии с АМР критически зависит от концентрации субстрата— неорганического фосфата (Pi). При увеличении концентрации Pi концентрация АМР, необходимая для достижения полумаксимальной активации, Ка, уменьшается, и наоборот, при увеличении концентрации АМР Км для Pi снижается [21]. Следовательно, Pi и АМР являются синергическими активаторами фосфорилазы. В то же время АТР и глюкозо-6-фосфат (Г6Ф) выступают как антагонисты АМР. [c.71]

Для некоторых ферментов С4-цикла характерны другие типы регуляции. Хорошо изучены кинетические свойства и регуляция ФЕП-карбоксилазы у С4-растений. Как и для бактериального фермента, для ФЕП-карбоксилазы С4-растений характерна S-образная (сигмоидная) кинетическая кривая зависимости активности фермента от [ФЕП], т. е. она обладает аллостериче-скими свойствами, но в отличие от бактерий у растений несколько другие эффекторы этого фермента. У аллостерических ферментов метаболиты связываются ие в центре связывания субстрата, а с другими участками молекулы. Это приводит к коп-формационным изменениям белка, кото ые либо усиливают в случае активатора, либо ослабляют в случае ингибитора сродство фермента к одному или нескольким из его возможных субстратов. Так, например, малат и аспартат являются отрицательными эффекторами ФЕП-карбоксилазы у С4-растеиий, оии вызывают увеличение Км для ФЕП. Глюкозо-6-фосфат действует как аллостерический активатор, повышая сродство фермента к ФЕП (величина Км уменьшается). Эффекторы практически не влияют на Vmax (рис. Г2.25). Сильным ингибитором ФЕП-карбоксилазы у С4-растений является оксалоацетат. [c.383]

Мышечная фосфорилаза Ь активна только в присутствии высоких концентраций АМР, действующих аллостерически. АМР связывается с центром связывания нуклеотида и изменяет конформацию фосфорилазы Ь. АТР действует как отрицательный аллостерический эффектор, конкурируя с АМР. Глюкозо-6-фосфат также ингибирует фосфорилазу Ь преимущественно путем связывания с другим активным центром. При большинстве физиологических состояний фосфорилаза Ь неактивна вследствие ингибирующего действия АТР и глюкозо-б-фосфата. В противоположность этому фосфорилаза а полностью активна независимо от содержания АМР, АТР и глюкозо-6-фосфата. Доля активного фермента определяется прежде всего скоростями фосфорилирования и дефосфорилирования. В неработающей мышце почти весь [c.123]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология