Фруктозодифосфатаза

Было высказано предположение, согласно которому субстратный цикл, включающий фосфофруктокиназу и фруктозодифосфатазу, используется шмелями для нагревания их летательных мышц до 30 °С перед началом полета. Кларк и др. [56] показали, что максимальные скорости каталитической активности для обоих ферментов составляют приблизительно 44 мкмоль/мин/г) ненагретой ткани. У летящих пчел гликолиз идет со скоростью, равной приблизительно 20 мкмоль/(мин/г) ткани, без субстратного цикла. У пчел, находящихся в состоянии покоя при 27 °С, функционирования субстратных циклов не было обнаружено, однако при 5°С субстратный цикл происходит со скоростью 10,4 мкмоль/(мин/г), тогда как гликолиз замедляется до 5,8 мкмоль/(мин/г). Если функционирование субстратного цикла дает тепло для нагревания насекомого, то оцените, сколько времени необходимо для того, чтобы его температура достигла [c.518]

Гидролиз В-фруктозо-1,6-дифосфата, катализируемый фруктозодифосфатазой [17], описывается схемой [c.296]

В целях оценки специфичности ингибирующего действия АМФ на фермент исследуют влияние на активность фруктозодифосфатазы структурного аналога АМФ—ГМФ, а также структурных компонентов молекулы АМФ—аденина и Фн, взятых в концентрациях 100 мкМ и 1 мМ. [c.356]

Изучают влияние аллостерического активатора Mg + на активность фруктозодифосфатазы в диапазоне концентраций Mg l2 0,1 — [c.356]

Исследуют возможность влияния цитрат-иона на активность фруктозодифосфатазы. [c.356]

Если в норме субстратные циклы находятся под строгим контролем то в патологических ситуациях они, по-видимому, могут служить источником неконтролируемого выделения тепла (дополнение 11-Е). Например, торокальная температура у шмеля в полете должна достигать по крайней мере 30°С. В холодные дни для обогрева летательных мышц насекомые используют субстратный цикл, катализируемый фосфофруктокиназой и фруктозодифосфатазой [56]. [c.514]

Причина гипертермии, согласно имеющимся экспериментальным даннымб, состоит в нарушении субстратного цикла (разд. Е, 6), включающего такие ферменты, как фосфофруктокиназа и фруктозодифосфатаза, которые ответственны за внезапный гидролиз АТР и выделение тепла. Вопрос о том, каким образом анестетик вызывает такую ответную реакцию-организма у человека, остается неясным, однако можно предположить, что важную роль в этой реакции играет взаимодействие анестетика с клеточными мембранами, нарушающее нормальную работу гормональных регуляторных систем. Другое возможное объяснение связано с действием анестетиков на митохондриальные мембраны . [c.514]

Образование фруктозо-6-фосфата из фруктозо-1,6-дифосфата осуществляется при действии фруктозодифосфатазы, образование глюкозы из глюкозо-б-фосфата катализируется глюкозо-6-фосфатазой. Остальные стадии синтеза протекают как обращенные реакции гликолиза за счет смещения равновесия (см. рис. 3.8.1). [c.701]

Процессом, противоположным синтезу фруктозо-1,б-дифосфата, является его гидролиз, катализируемый фруктозодифосфатазой. Этот процесс является одной из стадий глюконеогенеза, который запирает процесс в целом, выводя дифосфат из равновесия с триозофосфатами и отрезая тем самым гексозофосфатам путь назад, в сторону окислительной деструкции. Для этого фермента АМФ является аллостерическим ингибитором, сигнализируя об энергетическом дефиците, в условиях которого запасание гексоз и полисахаридов нецелесообразно. [c.423]

Глюконеогенез ЭТО образование нового сахара из неуглеводных предшественников, среди которых наибольшее значение имеют пируват, лактат, промежуточные продукты цикла лимонной кислоты и многие аминокислоты. Подобно всем прочим биосинтетическим путям, ферментативный путь глюконеогенеза не идентичен соответствующему катаболическому пути, регулируется независимо от него и требует расхода химической энергии в форме АТР. Синтез глюкозы из пирувата происходит у позвоночных главным образом в печени и отчасти в почках. На этом биосинтетическом пути используются семь ферментов, участвующих в гликолизе они функционируют обратимо и присутствуют в большом избытке. Однако на гликолитическом пути, т. е. на пути вниз , имеются также три необратимые стадии, которые не могут использоваться в глюконеогенезе. В этих пунктах глюконеогенез идет в обход гликолитического пути, за счет других реакций, катализируемых другими ферментами. Первый обходный путь-это превращение пирувата в фосфоенолпируват через оксалоацетат второй-это дефосфорилирование фруктозо-1,6-дифосфата, катализируемое фруктозодифосфатазой, и, наконец, третий обходный путь-это дефосфорилирование глюкозо-6-фосфата, катализируемое глюкозо-6-фосфатазой. На каждую молекулу D-глюкозы, образующуюся из пирувата, расходуются концевые фосфатные группы четырех молекул АТР и двух молекул GTP. Регулируется глюконеогенез через две главные стадии 1) карбоксилирование пирувата, катализируемое пируваткарбоксилазой, которая активируется аллостерическим эффектором ацетил-СоА, и 2) дефосфорилирование фруктозо-1,6-дифосфата, катализируемое фруктозодифосфатазой, которая ингибируется АМР и активируется цитратом. По три атома углерода от каждо- [c.617]

В интактных клетках эта реакция необратима. Поэтому в глюконеогенезе действует обходный путь (рис. 20-2) с участием фермента фруктозодифосфатазы, который катализирует практически необратимый гидролиз фруктозо-1,6-дифосфата с отщеплением фосфатной группы в положении 1, что приводит к образованию фруктозо-6-фосфата [c.605]

Регуляция фруктозодифосфатазы и фосфофруктокиназы. Как влияет повышение концентраций АТР и АМР на каталитическую активность фруктозодифосфатазы и фосфофруктокиназы Как сказываются эти эффекты на относительной величине потока метаболитов в глюконеогенезе и гликолизе [c.619]

Фруктозодифосфатаза имеет молекулярную массу 150000 и для проявления активности нуждается в ионах Mg . Это тоже регуляторный фермент. Он резко ингибируется отрицательным модулятором АМР, а положительным модулятором служит для него АТР. [c.605]

Вторым регуляторным пунктом глюконеогенеза служит реакция, катализируемая фруктозодифосфатазой, ферментом, на который резкое ингибирующее действие оказывает АМР. Так как соответствующий фермент гликолитического пути, фосфофруктокиназа, активируется АМР и ADP, а ингибируется цитратом и АТР (разд. 15.3), два этих противоположно направленных этапа глюконеогенеза и гликолиза регулируются координированным образом, реципрокно. Всякий раз, когда для цикла лимонной кислоты имеется достаточно топлива (либо в виде ацетил-СоА, либо в виде цитрата-первого промежуточного продукта этого цикла) или когда клетка полностью обеспечена АТР, условия благоприятствуют биосинтетическому пути, т. е. образованию глюкозы из пирувата, а следовательно, и запасанию глюкозы в форме гликогена. [c.607]

Внимательный читатель, рассматривая пути гликолиза и глюконеогенеза, представленные на рис. 20-2, неизбежно должен задать себе один очень непростой вопрос. На этих противоположно направленных метаболических путях между глюкозой и пируватом имеются три пункта, в которых ферментативные реакции катаболического направления заменены в анаболическом пути другими, обходными реакциями. Фосфофруктокиназа, например, катализирует фосфорилирование фруктозо-6-фосфата за счет АТР, а в глюконеогенезе ей соответствует фруктозодифосфатаза, катализирующая обходную реакцию-гидролиз фруктозо-1,6-дифосфата, в результате которого и образуется фруктозо-6-фосфат. Запишем эти две противоположно направленные реакции [c.611]

Фосфофруктокиназа активируется АМР и ингибируется АТР, регулирует гликолиз фруктозодифосфатаза активируется АТР и ингибируется АМР, регулирует глюконеогенез. [c.722]

Седиментационное исследование обычно является тестом на диссоциацию многоцепочечных молекул белков, обработанных малеиновым ангидридом. Если происходит диссоциация, то коэффициент седиментации заметно снижается по величине, например, от 7,68 5 до 1,71 5 для альдолазы мышц кролика, от 6,2 5 до 1,7 5 для альдолазы шпината, от 7,04 5 до 2,04 8 для фруктозодифосфатазы печени кролика, от 4,18 8 до 1,34 8 для трансальдолазы [139] и от 9,3 8 до 3,4 8 для глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы [140]. Снижение коэффициента седиментации еще не обязательно указывает на наличие диссоциации, потому что сильно заряженные белковые молекулы характеризуются заметной зависимостью седиментации от эффекта заряда. Поэтому изучение седиментации сильно заряженных макромолекул проводят в растворах с повышенной ионной силой (вплоть до 1). Кроме того, денатурация может приводить к раскручиванию полипептидных цепей, что также вызывает снижение коэффициента седиментации. Если обработка малеиновым ангидридом не дает достаточной степени гомогенности, можно проделать повторное малеилирование или разделить продукты диссоциации гель-фильтрацией на сефадексе 0-100 [140]. [c.417]

II. Для обхода фосфофруктокиназной реакции используется фруктозодифосфатаза, катализирующая гидролиз фруктозо-1,6-дифосфата до фруктозо-6-фосфата и Фц. [c.54]

Важно подчеркнуть, что, хотя известные нам обходные пути приводят в физиологическом смысле к обращению прямых гликолитических реакций, в химическом отношении это, конечно, совершенно разные реакции. При этом существование, например, фруктозодифосфатазы и фосфофруктокиназы в одном и том же компартменте клетки создает здесь потенциальную возможность короткого замыкания как в обмене углеродсодержащих соединений, так и в энергетическом обмене одновременное функционирование обоих ферментов приводило бы к бесполезной циркуляции углерода с затратой АТФ. Очевидно, что в тканях, осуществляющих глюконеогенез, регуляция активности этих двух ферментов должна быть тесно интегрирована. Совершенно аналогичная проблема замыкания возникает всегда и везде, если два противоположно направленных пути реакций оказываются в одной клетке. Взаимопревращения глюкоза глюкозо-6-фосфат и фосфоеиолпируват пируват — вот еще два примера той же проблемы замыкания обмена углерода и энергии в таких тканях, как печень и почка. Все подобные проблемы разрешаются в принципе одинаково внутриклеточные условия, благоприятствующие катализу в катаболиче-ском направлении, весьма неблагоприятны для катализа в анаболическом направлении, и наоборот. [c.55]

В случае взаимопревращения фруктозо-6-фосфатфруктозо-1,6-дифосфат в настоящее время большинство исследователей полагает, что главным сигналом, координирующим активность фруктозодифосфатазы с активностью фосфофруктокиназы, служит АМФ. Как мы уже отмечали, в условиях гликолиза повышенная концентрация АМФ активирует фосфофруктокиназу в то же время АМФ, будучи специфическим аллостерическим ингибитором фруктозодифосфатазы, снижает скорость гидролитического расщепления фруктозо-1,6-дифосфата до фруктозо-6-фосфата и Фц. А когда система переключается на глюконеогенез (чему способствует высокое отношение АТФ/АМФ), понижение содержания АМФ ведет к деингибированию фруктозоди- [c.55]

У неподвижного шмеля источником тепла наряду с дрожью может быть еще особое сочетание экзотермических химических реакций, представляющее собой короткозамкнутый метаболический путь. Ньюсхолм и сотрудники обнаружили у различных видов Bombas исключительно высокую активность фруктозодифосфатазы в летательных мышцах. Концентрации этого фермента оказались равными концентрациям фосфофруктокиназы, что весьма необычно для ткани, не участвующей в глюко-неогенезе (см. стр. 53—56). Общая активность фруктозодифосфатазы была иногда в 40 раз выше, чем в тканях позвоночных. [c.237]

Как мы уже подчеркивали при рассмотрении обмена углеводов, одновременное функционирование фосфофруктокиназы и фруктозодифосфатазы ведет к короткому замыканию в энергетическом обмене и расщеплению больших количеств АТФ. Как голько в результате реакции фруктозо-6-фосфата с АТФ образуются АДФ и фруктозо-1,6-дифосфат, последний тотчас же снова расщепляется, что приводит к регенерации фруктозо-6-фосфата и высвобождению неорганического фосфата. Таким образом, имеет место следующая суммарная реакция [c.237]

Ясно, что почти во всех физиологических ситуациях фруктозодифосфатаза и фосфофруктокиназа не должны действовать одновременно и действительно, эти два фермента в норме активируются или ингибируются диаметрально противоположными факторами. Фруктозодифосфатаза обычно ингибируется под влиянием АМФ, тогда как на фосфофруктокиназу низкий энергетический заряд аденилатной системы действует резко активирующим образом. Фруктозодифосфатаза шмеля в отличие от всех других исследованных фруктозодифосфатаз нечувствительна к АМФ. [c.237]

Таким образом, летательная мускулатура шмеля — это, по-видимому, один из сравнительно редких случаев, когда бесполезная трата богатых энергией фосфатных связей оказывается выгодной для организма. Как полагают Ньюсхолм и сотрудники во время стационарной фазы сбора пиши повышенная темпера тура мышц шмеля поддерживается в основном за счет тепла выделяющегося при коротком замыкании реакций фруктозо дифосфатазы и фосфофруктокиназы. Эта способность к термо генезу позволяет шмелю кормиться в прохладную сырую погоду неблагоприятную для аналогичной деятельности других родственных насекомых (например, пчел рода Apis, у которых нет больших количеств фруктозодифосфатазы, нечувствительной к АМФ). Остается еще неразрешенным важный вопрос о механизмах, выключающих функцию фруктозодифосфатазы у шмеля во время полета такого рода регуляторный эффект, разумеется, жизненно необходим, так как в этот период для поддержания механической работы требуется синтез больших количеств АТФ за счет гликолиза. [c.238]

Варианты фермента, активируемого давлением (фруктозодифосфатазы), у глубоководных и поверхностноживущих рыб [c.332]

Перечисляя сходства между двумя вариантами фруктозодифосфатазы, приспособленными для работы при весьма разных давлениях, мы не стремились показать, что эти ферменты якобы функционально идентичны вскоре мы увидим, что некоторые функциональные характеристики чрезвычайно чувстви- [c.333]

Рис. 106. Влияние pH на зависимость активности фруктозодифосфатаз от давления.

Взаимодействия фруктозодифосфатазы с фруктозодифосфатом [c.334]

Хотя Умах для реакций фруктозодифосфатаз форели и долгохвоста рода Согур1гаепо1йез с повышеннем давления возрастает, взаимодействия фермента с субстратом в этих двух системах изменяются совершенно различным образом (рис. 107). Если воздействовать высоким давлением на фермент форели, то активность его при физиологических концентрациях субстрата понижается в результате резкого увеличения кажущейся /См фруктозодифосфата. У фермента глубоководной рыбы эта величина лишь ненамного возрастает при повышении давления. [c.334]

Взаимодействие фруктозодифосфатазы с кофактором [c.336]

Биологическая химия (2002) -- [ c.368 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.167 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.416 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.180 ]

Жизнь микробов в экстремальных условиях (1981) -- [ c.143 , c.274 ]

Основы ферментативной кинетики (1979) -- [ c.162 , c.163 , c.197 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология