Кальсеквестрин

Характерная функция ионов Са + у живых существ состоит в способности активировать различные метаболические процессы. Это происходит при резких -изменениях проницаемости плазматических мембран или мембран эндоплазматического ретикулума, в результате которых становится возможной диффузия ионов Са + в цитоплазму. Так, например, при сокращении мышцы в результате освобождения ионов Са + из эндоплазматич0окого ретикулума его концентрация увеличивается приблизительно от 0,1 до 10 мкМ . Связывание ионов Са + с тропонином С инициирует сокращение (гл. 4, разд. Е.1) . Мембраны эндоплазматического ретикулума мышечного волокна содержат большое количество белка кальциевого пасоса, а также ряд белков, связывающих кальций (гл. 4, разд. В.8.в) . Один из Са +нсвязывающих белков мышцы кролика, кальсеквестрин (мол. вес 46 500), способен связывать до 43 молей Са + на моль белка" [c.373]

По современным представлениям, в покоящейся мышце (в миофибриллах и межфибриллярном пространстве) концентрация ионов Са поддерживается ниже пороговой величины в результате связывания их структурами (трубочками и пузырьками) саркоплазматической сети и так называемой Т-системой при участии особого Са -связывающего белка, получившего название кальсеквестрина, входящего в состав этих структур. [c.657]

Мышечные белки. Различают две группы саркоплазматические и миофибриллярные. Саркоплазматические белки экстрагаруются из мышц солевыми растворами с малой ионной силой. К ним относятся миоглобин, способный связывать кислород, ферменты гликолиза и митохондрий, белки, участвующие в обмене кальция, — кальсеквестрин и белок с высоким сродством к кальцию . Миофибриллярные белки экстрагируются из мышц солевыми растворами с высокой ионной силой. Эти белки составляют основу молекулярной структуры миофибрилл. [c.458]

Рис. 12-19. Внутриклеточные депо для ионов, выявляемые с помощью антител к Са -связывающему белку кальсеквестрину. А.

Большой гидрофильный участок (ножка) рианодинового рецептора (RyR) непосредственно взаимодействует с цитоплазматическим участком дигидропиридинового рецептора (Са -канала), обеспечивая тем самым электромеханическое сопряжение мембран. Триадин и кальсеквестрин -белки СР (по Marks, 1997). [c.91]

С помощью иммунохимических методов доказано, что кальсеквестрин и белок с высоким сродством к Са2+ локализуются во внутреннем объеме саркоплазматического ретикулума. Са-АТФаза пронизывает толщу мембраны и не менее чем на 1/3 выступает над цитоплазматической поверхностью липидного бислоя. Предполагаемая локализация в мембране основных компонентов саркоплазматического ретикулума скелетной мышцы показана на рис. 15. [c.54]

Везикулы саркоплазматического ретикулума загружали Са + в присутствии кофеина, а затем центрифугировали в градиенте плотности сахарозы. Утяжеленные кальцием, нечувствительные к кофеину мембранные пузырьки осаждались, а легкие, не загруженные кальцием, оставались в надосадочной жидкости. В первом препарате практически весь белок приходился на Са-АТФазу, во втором — практически в эквимолярных количествах сосредоточивались кальцийтранспортирующий белок и кальсеквестрин. Таким образом, эти фракции соответствовали продольным трубочкам и терминальным цистернам. [c.87]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.657 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.362 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.338 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.338 ]

Биохимия мембран Кальций и биологические мембраны (1990) -- [ c.53 , c.54 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.362 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.270 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология