Сокращение- результат скольжения филаментов относительно друг друга

Сокращение-результат скольжения филаментов относительно друг друга [2] [c.77]

Сокращение - результат скольжения гонких и толстых филаментов друг относительно друга [2] [c.257]

Сокращение мышц происходит в результате скольжения актиновых филаментов вдоль миозиновых. Головки молекул миозина, выступающие по бокам миозиновых филаментов, осуществляют АТР-зависимый цикл, в котором присоединяются к соседним актиновым филаментам, изменяют свою конформацию таким образом, что заставляют актиновые и миозиновые филаменты смещаться относительно Оруг друга, а затем снова отделяются от нитей актина. Эффективной работе этого цикла способствуют специальные вспомогательные белки, которые поддерживают пространственную организацию актиновых и миозиновых филаментов в виде параллельных, частично перекрывающихся пучков с правильной взаимной ориентацией и оптимальным расстоянием между ними. Еще два вспомогательных белка-тропонин и тропомиозин- [c.273]

Сокращение - результат скольжения тонких и толстых филаментов друг относительно друга 257 [c.535]

При уменьшении длины саркомера сжимается только 1-диск, тогда как плотный А-диск не изменяет своих размеров. Это легко объяснить, предположив, что сокращение миофибриллы происходит в результате скольжения толстых филаментов относительно тонких, причем длина тех и других остается неизменной (рис. 10-5). Эта простая модель скользящих нитей, впервые предложенная в 1954 г., имела основополагающее значение для понимания природы мышечного сокращения. В частности, она привлекла внимание к молекулярным механизмам скольжения филаментов. [c.77]

Общая черта исследований различных биосистем, отражающая природу их субординационной структурной организации, заключается в том, что во всех случаях изучение объекта представляет собой последовательный ступенчатый процесс познания, развитие которого ориентировано от более сложной биосистемы к менее сложной. Здесь и ниже имеется в виду не перечень открытий в их временной последовательности, а каузальный, т.е. причиннообусловленный процесс познания, что не всегда совпадает. Другая черта, также являющаяся общей, состоит в том, что изучение биосистемы любого уровня организации начинается с анализа ее внешней формы и строения, т.е. морфологии. В случае скелетной мышцы сначала было выяснено, что она состоит из пучка мышечных волокон, а каждое волокно представляет собой огромную многоядерную клетку. Эти данные сами по себе еще ничего не говорят о мышечном сокращении, тем более его механизме. Однако последующая редукция системы и изучение морфологии составных частей волокна привели к обнаружению миофибрилл и открытию у них способности сокращаться в присутствии АТР. Стало очевидно, что миофибриллы, составляющие около двух третей массы волокна, являются сократительными элементами клеток мышечной мускулатуры. Почему сокращается сама миофибрилла, осталось пока неясно, но была объяснена причина сокращения мышечного волокна. Морфологическое изучение миофибриллы идентифицировало ее сократительную единицу - саркомер. Сам факт его обнаружения хотя и не прояснил природу сокращения, тем не менее, дал первую информацию о физиологии миофибриллы и детализировал представления о мышечном сокращении на более высоких уровнях волокна и скелетной мускулатуры. Вскоре стало известно, что сокращение саркомера есть результат скольжения толстых филаментов относительно тонких при сохранении длин тех и других. Морфологическое изучение саркомер вызвало появление первой физиологической модели мышечного сокращения (модели скользящих нитей). Она дала трактовку механизму сокращения саркомера, миофибриллы, волокна и скелетной мышцы, но не могла объяснить причину скольжения филаментов. [c.132]

Сокращение мышц происходит в результате скольжения актиновых филаментов относительно миозиновых. Головки молекул миозина, выступающие по бокам миозиновых филаментов, осуществляют АТР-зависимый цикл, в котором присоединяются к соседним актиновым филаментам, изменяют свою конформацию таким образом, что заставляют актиновые и миозиновые филаменты смещаться относительно друг друга, а затем снова отделяются от нитей актина. Протекание эпюго цикла облегчают вспомогательные мышечные белки, поддерживающие нужное пространственное расположение актиновых и миозиновых филаментов. Два других вспомогательных белка-тропонин и тропомиозин-участвуют в регуляции сокращения склетной мышцы ионами кальция. При низкой концентрации Са эти белки присоединяются к актиновым филаментам таким образом, что препятствуют их контакту с головками миозина. Когда под действием электрического стимула уровень Са повышается, положение тропонин-тропомиозинового комплекса изменяется так, что миозин получает возможность взаимодействовать с актином, и в результате мышца сокращается. [c.87]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология