Скольжение филаментов

Рис. 11-32. Биполярные агрегаты молекул немышечного миозина (см. рис. 11-26) вызывают скольжение двух актиновых филаментов противоположной полярности (как и в мышце). Этим способом миозин может вызывать сокращение даже в сети из случайно ориентированных

Рассмотренные процессы мышечного сокращения согласуются с теорией "скольжения" филаментов, выдвинутой английским биофизиком X. Хаксли (1968). [c.302]

Сокращение-результат скольжения филаментов относительно друг друга [2] [c.77]

Сокращение - результат скольжения гонких и толстых филаментов друг относительно друга [2] [c.257]

При уменьшении длины саркомера сжимается только 1-диск, тогда как плотный А-диск не изменяет своих размеров. Это легко объяснить, предположив, что сокращение миофибриллы происходит в результате скольжения толстых филаментов относительно тонких, причем длина тех и других остается неизменной (рис. 10-5). Эта простая модель скользящих нитей, впервые предложенная в 1954 г., имела основополагающее значение для понимания природы мышечного сокращения. В частности, она привлекла внимание к молекулярным механизмам скольжения филаментов. [c.77]

Структурные доказательства стационарности. Предположение, что параметры состояния миофибриллы изменяются сравнительно медленно в процессе стационарного сокращения, по-видимому, вполне совместно с тем, что известно о ее структуре. Например, можно было бы ожидать, что конфигурационная энтропия фибриллы будет существенно изменяться при ее укорочении. Однако одно из следствий механизма скольжения филаментов состоит в том, что такие изменения в действительности минимальны. Филаменты сами по себе представляются жесткими [26, 45], и энтропия смешения актина и миозина при сокращении саркомера не может быть велика. Для малых сокращений объемные элементы сечения взаимодействующих областей в зоне А не имеют характеристик, сильно зависящих от времени, хотя и были отмечены изменения параметра периодичности [26]. [c.271]

При укорочении саркомера сжимаются только светлые полосы - темная полоса своих размеров не меняет. Это можно легко объяснить, предположив, что сокращение вызывается скольжением тонких филаментов относительно толстых без изменения длины тех и других (рис. 11-4). Эта .модель скользящих нитей , впервые предложенная в 1954 г., сыграла решающую роль в понимании механизма мышечного сокращения. Она, в частности, привлекла внимание к молекулярным взаимодействиям, лежащим в основе взаимного скольжения соприкасающихся толстых и тонких филаментов. [c.257]

Сокращение - результат скольжения тонких и толстых филаментов друг относительно друга 257 [c.535]

Сокращение мышц происходит в результате скольжения актиновых филаментов вдоль миозиновых. Головки молекул миозина, выступающие по бокам миозиновых филаментов, осуществляют АТР-зависимый цикл, в котором присоединяются к соседним актиновым филаментам, изменяют свою конформацию таким образом, что заставляют актиновые и миозиновые филаменты смещаться относительно Оруг друга, а затем снова отделяются от нитей актина. Эффективной работе этого цикла способствуют специальные вспомогательные белки, которые поддерживают пространственную организацию актиновых и миозиновых филаментов в виде параллельных, частично перекрывающихся пучков с правильной взаимной ориентацией и оптимальным расстоянием между ними. Еще два вспомогательных белка-тропонин и тропомиозин- [c.273]

Помимо этих трех основных типов белковых филаментов цитоскелет включает также множество различных вспомогательных белков, которые либо связывают филаменты друг с другом или с другими клеточными структурами (например, с плазматической мембраной), либо влияют на скорость и степень полимеризации филаментов. Специфические комплексы вспомогательных белков, взаимодействуя с белковыми филаментами, обеспечивают процессы движения. Два наиболее изученных примера-мышечное сокращение, за которое ответственны актиновые филаменты, и подвижность ресничек и жгутиков, связанная с функцией микротрубочек. Хотя в этих видах движения участвуют разные наборы белков, в обоих случаях движение связано с гидролизом АТФ и основано на одном принципе-на скольжении белковых нитей относительно друг друга. [c.75]

Сила, создаваемая сократимым кольцом при цитокинезе, достаточна для того, чтобы согнуть тонкую стеклянную иглу, введенную в клетку. Таким способом можно измерить величину этой силы. Нет сомнения в том, что источником силы сокращения здесь, так же как и в мышцах, служит взаимное скольжение актиновых и миозиновых филаментов. Если, например, к митотическим клеткам, обработанным детергентами, добавить инактивированные субфрагменты миозина, блокирующие миозин-связывающие участки актина, то разделение цитоплазмы прекратится. Точно так же введение антител к миозину в яйца морского ежа вызывает сглаживание борозды дробления, но на деление ядра не влияет. [c.191]

Рис. 11-6. Превращение свободной химической энергии в механическую работу (задача 11-7). А. Скольжение актиновых филаментов относительно миозиновых. Б. Активный транспорт Са из клетки во внешнее пространство. Стрелки в каждом цикле нарисованы лишь в одном направлении В соответствии с прямой реакцией (нормальная работа). Стадии фосфорилирования и дефосфорилирования в цикле активного транспорта катализируются ферментами, которые на схеме не изображены.

Эти принципы иллюстрируются двумя примерами превращения свободной энергии, которые показаны на рис. 11-6 1) скольжение относительно друг друга актиновых и миозиновых филаментов и 2) активный транспорт из клетки, где его концентрации [c.198]

Сокращение мышцы является результатом скольжения двух типов перекрывающихся нитей (филаментов) — толстых, содержащих миозин, и тонких, содержащих актин. Между толстыми и тонкими нитями имеются поперечные мостики, составляющие [c.238]

Сокращение мьппцы осуществляется в результате скольжения филаментов актина вдоль филаментов М. (рис. 3) благодаря периодич. присоединению головок М. к актино-вым филаментам и сгибания молекулы М. в шарнирных участках (происходит проталкивание актиновых филаментов). Расслабление происходит в результате разрыва поперечных контактов М. и актина и возвращения филаментов в исходное положение. [c.93]

Общая черта исследований различных биосистем, отражающая природу их субординационной структурной организации, заключается в том, что во всех случаях изучение объекта представляет собой последовательный ступенчатый процесс познания, развитие которого ориентировано от более сложной биосистемы к менее сложной. Здесь и ниже имеется в виду не перечень открытий в их временной последовательности, а каузальный, т.е. причиннообусловленный процесс познания, что не всегда совпадает. Другая черта, также являющаяся общей, состоит в том, что изучение биосистемы любого уровня организации начинается с анализа ее внешней формы и строения, т.е. морфологии. В случае скелетной мышцы сначала было выяснено, что она состоит из пучка мышечных волокон, а каждое волокно представляет собой огромную многоядерную клетку. Эти данные сами по себе еще ничего не говорят о мышечном сокращении, тем более его механизме. Однако последующая редукция системы и изучение морфологии составных частей волокна привели к обнаружению миофибрилл и открытию у них способности сокращаться в присутствии АТР. Стало очевидно, что миофибриллы, составляющие около двух третей массы волокна, являются сократительными элементами клеток мышечной мускулатуры. Почему сокращается сама миофибрилла, осталось пока неясно, но была объяснена причина сокращения мышечного волокна. Морфологическое изучение миофибриллы идентифицировало ее сократительную единицу - саркомер. Сам факт его обнаружения хотя и не прояснил природу сокращения, тем не менее, дал первую информацию о физиологии миофибриллы и детализировал представления о мышечном сокращении на более высоких уровнях волокна и скелетной мускулатуры. Вскоре стало известно, что сокращение саркомера есть результат скольжения толстых филаментов относительно тонких при сохранении длин тех и других. Морфологическое изучение саркомер вызвало появление первой физиологической модели мышечного сокращения (модели скользящих нитей). Она дала трактовку механизму сокращения саркомера, миофибриллы, волокна и скелетной мышцы, но не могла объяснить причину скольжения филаментов. [c.132]

В этой главе мы не будем использовать в явном виде диаграммный метод, хотя мышечное сокращение можно рассматривать как частный случай активного транспорта согласно гипотезе скольжения филаментов, энергия метаболизма расходуется на транспорт актиновых филаментов относительно миози-новых, преодолевая при этом механическое напряжение. Однако два осложняющих фактора существенно ограничивают наши возможности использовать этот метод обычным путем. Во-первых, актин нельзя считать малой молекулой лиганда, сопоставимого с ионами водорода или натрия. Он является частью макромолекулярной машины. Во-вторых, стационарность в стрсгом смысле слова выполняется в мышцах только при изометрическом сокращении. Несмотря на эти трудности, представление об основных уровнях свободной энергии (гл. 5) можно использовать весьма эффективно для определения количественных параметров некоторых специфических молекулярных моделей. Рассмотрение такого рода моделей мышцы выходит за рамки данной книги. Заинтересованного читателя мы отсылаем к важной серии исследований Хилла и сотр. [24, 28, 41—43]. [c.267]

Регуляция по стехиометрии , основанная на кинетических факторах. Регуляторная схема, описанная выше, имеет тот недостаток, что регулятор является диссипативным устройством. В результате эффективность всей системы, рассчитанная на основе полного сродства, всегда будет ниже, чем эффективность самого преобразователя энергии. Как уже отмечалось, такова может быть цена, уплачиваемая за регуляцию. Однако Борнхорст и Минарди [9] попытались решить проблему, исключив потери, и выдвинули феноменологическую модель, действующую при постоянном сродстве. При этом регуляция осуществляется путем изменения стехиометрических коэффициентов. Изменение коэффициентов в этой модели связывается с моделью скольжения филаментов в сокращающейся мышце. Предполагается, среди прочего, что 1) поперечные мостики, которые рассматриваются как фундаментальные субъединицы, представляют собой линейные преобразователи энергии с постоянными стехиометрическими коэффициентами (такое же предположение лежит в основе модели регуляции путем изменения сродства), 2) число активных поперечных мостиков меняется в зависи- [c.285]

Модель скольжения нитей прошла длительную опытную проверку и наиболее убедительно была подтверждена данными прямых методов электронной микроскопии и рентгеноструктурного анализа. Они показали, что укорочение мышцы действительно не сопровождается изменениями собственных длин филаментов и характера их упаковки в саркомере. Развиваемая мышцей сила оказалась пропорциональной степени взаимного перекрывания миозиновых и актиновых нитей и тем самым обусловленной их взаимодействиями на всем перекрывающемся участке. С появлением электронной микроскопии высокого разрешения (вторая половина 1960-х годов 20-40 А) удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 0,013 мкм ( 130 А) от них тонкими филаментами. Стало очевидно, что относительное перемещение нитей совершается с помощью этих мостиков. Они принадлежат миозину и работают, используя энергию гидролиза АТР, подобно миниатюрным веслам. О том, что АТР присутствует в мышечных волокнах, было известно с 1929 г., поскольку именно из мышц он был впервые выделен К. Ломаном. То, что миозин катализирует гидролиз АТР, т.е. является АТРазой, установили В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова в 1939 г. [441]. Это открытие явилось прямым указанием на источник энергии для сокращения мышц и роль миозина в использовании энергии. [c.121]

На рис. 18.5 показан молекулярный механизм, лежащий в основе взаимного скольжения актиновых и миозиновых нитей (филаментов). Актиновые нити помимо актина содержат еще тропомиозин и тропонин. В расслабленной мышце тропомиозин блокирует места прикрепления миозина на актиновых нитях в это время количество свободных ионов Са + вокруг нитей весьма незначительно. Активация мышцы начинается с высвобождения ионов Са + (/ на рис. 18.5), которые связываются с тропонином. Это приводит к изменению конформации тропонина (2 ), ив результате участки, где миозин может присоединяться к актину, освобождаются. В месте прикрепления миозина (5) образуется комплекс, генерирующий силу. Он вызывает конформационное изменение головки миозина и ее поворот в области шарнира между головкой и остальной частью молекулы миозина 4) этот поворот и является рабочим ходом , заставляющим смещаться нить актина (5). [c.15]

Сокращение мышц происходит в результате скольжения актиновых филаментов относительно миозиновых. Головки молекул миозина, выступающие по бокам миозиновых филаментов, осуществляют АТР-зависимый цикл, в котором присоединяются к соседним актиновым филаментам, изменяют свою конформацию таким образом, что заставляют актиновые и миозиновые филаменты смещаться относительно друг друга, а затем снова отделяются от нитей актина. Протекание эпюго цикла облегчают вспомогательные мышечные белки, поддерживающие нужное пространственное расположение актиновых и миозиновых филаментов. Два других вспомогательных белка-тропонин и тропомиозин-участвуют в регуляции сокращения склетной мышцы ионами кальция. При низкой концентрации Са эти белки присоединяются к актиновым филаментам таким образом, что препятствуют их контакту с головками миозина. Когда под действием электрического стимула уровень Са повышается, положение тропонин-тропомиозинового комплекса изменяется так, что миозин получает возможность взаимодействовать с актином, и в результате мышца сокращается. [c.87]

Рис. 10-71. Эта схема поясняет, каким образом биполярные агрегаты молекул немыщечного миозина могут вызывать скольжение двух актиновых филаментов противоположной полярности, подобно тому как это происходит в мышце.

МИОЗИНОВОГО взаимодействия, так что актиновые и миозиновые филаменты скользят относительно друг друга. Энергия для этого скольжения поставляется за счет гидролиза АТР. Гидролиз АТР миозиновой АТРазой значительно ускоряется при связывании миозиновой головки с F-актином. Биохимический цикл мышечного сокрашения состоит из пяти стадий (рис. 56.7). [c.337]

Как уже отмечалось (см. раздел 2.2.4), в коллагене, функцией которого является обеспечение механической прочности соединительной ткани, полипептидные а-цепи и.меют спиральную структуру. Три цепи, скручиваясь, формируют суперспираль молекулы коллагена. Пять молекул образуют первичные филаменты, которые складываются в субфибриллы, а последние формируют фибриллы коллагена. Они в свою очередь образуют видимые в световом микроскопе волокна, которые формируют пучки. И на всех этих уровнях имеется спиралевидное (жгутообразное) скручивание составных элементов, что ограничивает их скольжение относительно друг друга при натяжении и обеспечивает уникальную прочность коллагеновых структур. В то же время архитектоника коллагеновых образований, количественное и качественное их взаимоотношение с другими компонентами межклеточного матрикса и клетками различаются в специализированных тканях в полном соответствии с характером, величиной и направлением биомеханической нагрузки (см. введение и раздел 2.2.4). Так, из ограниченного набора типовых деталей создается почти бесконечное структурно-функциональное разнообразие. [c.288]

Согласно гипотезе скользящих нитей, в основе сокращения мышц лежит скольжение тонких и толстьк филаментов друг относительно друга, при этом соседние 7-диски сближаются, а длины каждого саркомера уменьшаются (рис. 93). Такое перемещение тонких и толстых филаментов приводит к сокращению длины зоны Н и формированию в центре саркомера еше более плотного образования. Гипотеза скользящих нитей имеет миого сторонников. Бероятно, наиболее убедительным доводом в пользу этой гипотезы является зависимость силы сокращения от длины саркомера. Известно, что перемещение тонких и толстьк нитей относительно друг друга обеспечивается за счет периодического зацепления и расцепления попере- [c.176]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология