Скелетные мышцы Скользящих нитей модель

У беспозвоночных многие мышцы — как скелетные, так и висцеральные — поперечнополосатые. Саркомеры по своей организации сходны с саркомерами позвоночных, и модель скользящих нитей, по-видимому, применима и здесь. Имеется, однако, ряд вариантов этой основной схемы, что отражает различные способы использования мышц — от чрезвычайно быстрого сокращения летательных мышц насекомых до очень медленного и длительного сокращения мышцы, замыкающей створки раковины у моллюсков. Адаптацию в столь широких пределах обеспечивают различия в численном соотношении нитей актина и миозина, в деталях молекулярной структуры этих белков и в распределении Т-трубочек и митохондрий (см. ниже). [c.18]

Миозин является белком многих качеств. В сокращении скелетных, сердечных и гладких мышц и во внутриклеточных движениях он одновременно выполняет, по крайней мере, три ключевых функции - структурную, аллостерическую и ферментативную. Наиболее полезная информация о функциях миозина была получена при исследовании поперечнополосатых скелетных мышц, сокращающихся произвольно, а также аналогичных тканей беспозвоночных, прежде всего летательных мышц насекомых. Электронно-микроскопическое изучение продольных и поперечных тонких срезов скелетных мышц, впервые проведенное в 1953 г. X. Хаксли, выявило высокий уровень их структурной организации [439]. Уже в следующем году X. Хаксли вместе с Дж. Хенсоном предложили так называемую модель скользящих нитей, которая имела основополагающее значение для понимания природы и молекулярного механизма мышечных сокращений [440]. Скелетные мышцы - это пучки мышечных волокон, наиболее крупным повторяющимся структурным элементом которых является миофибрилла - цилиндрическая нить диаметра 1-2 мкм (1000-2000 А), идущая от одного конца клетки до другого. Миофибрилла, в свою очередь, содержит белковые филамен-ты двух типов толстые и тонкие. Основной белок толстых нитей - миозин, тонких - актин. Миозиновые и актиновые филаменты в миофиб-рилле строго упорядочены. Функциональной сократительной единицей миофибриллы является саркомера, имеющая длину около 2,5 мкм и разделяющаяся на I- и А-диски (рис. 1.31). Толстые филаменты (длина 1,6 мкм и толщина 0,015 мкм) тянутся от одного края А-диска до другого, а тонкие (длина 1,0 мкм и толщина 0,008 мкм) идут от [c.120]

Общая черта исследований различных биосистем, отражающая природу их субординационной структурной организации, заключается в том, что во всех случаях изучение объекта представляет собой последовательный ступенчатый процесс познания, развитие которого ориентировано от более сложной биосистемы к менее сложной. Здесь и ниже имеется в виду не перечень открытий в их временной последовательности, а каузальный, т.е. причиннообусловленный процесс познания, что не всегда совпадает. Другая черта, также являющаяся общей, состоит в том, что изучение биосистемы любого уровня организации начинается с анализа ее внешней формы и строения, т.е. морфологии. В случае скелетной мышцы сначала было выяснено, что она состоит из пучка мышечных волокон, а каждое волокно представляет собой огромную многоядерную клетку. Эти данные сами по себе еще ничего не говорят о мышечном сокращении, тем более его механизме. Однако последующая редукция системы и изучение морфологии составных частей волокна привели к обнаружению миофибрилл и открытию у них способности сокращаться в присутствии АТР. Стало очевидно, что миофибриллы, составляющие около двух третей массы волокна, являются сократительными элементами клеток мышечной мускулатуры. Почему сокращается сама миофибрилла, осталось пока неясно, но была объяснена причина сокращения мышечного волокна. Морфологическое изучение миофибриллы идентифицировало ее сократительную единицу - саркомер. Сам факт его обнаружения хотя и не прояснил природу сокращения, тем не менее, дал первую информацию о физиологии миофибриллы и детализировал представления о мышечном сокращении на более высоких уровнях волокна и скелетной мускулатуры. Вскоре стало известно, что сокращение саркомера есть результат скольжения толстых филаментов относительно тонких при сохранении длин тех и других. Морфологическое изучение саркомер вызвало появление первой физиологической модели мышечного сокращения (модели скользящих нитей). Она дала трактовку механизму сокращения саркомера, миофибриллы, волокна и скелетной мышцы, но не могла объяснить причину скольжения филаментов. [c.132]

В течение последующих более чем двух десятилетий, вплоть до 1990-х годов, предложенное объяснение механизма мышечного сокращения, несмотря на продолжающееся все это время изучение цитоскелета, не претерпело значительного изменения и не смогло обрести доказательной силы. В чем же причины быстрого развития этой области в 1950-1960-е годы, отсутствие заметного прогресса в 1970-1980-е и всплеск достижений в первой половине 1990-х годов Приведенное выше краткое описание основных этапов развития исследований скелетных мышц как будто бы неоспоримо свидетельствует о наличии прямой связи темпа и глубины познания с достижениями в изучении морфологии, точнее, с временем прохождения исследований от внешней формы и строения биосистемы и далее через все уровни ее структурной организации, от вышестоящей, более сложной, к ближайшей нижестоящей, менее сложной. В 1950-1960-е годы имел место прогресс в изучении морфологии - разработаны модель скользящих нитей, молекулярная модель актомиозинового комплекса и схема молекулярного механизма относительного перемещения толстых и тонких филаментов. В 1970-1980-е годы отсутствовал прогресс в изучении морфологии, не было качественного развития представления о работе скелетных мышц. В начале 1990-х годов удалось закристаллизовать О-актин и глобулярную головку миозина и с помощью рентгеноструктурного анализа идентифицировать их атомные трехмерные структуры. Приблизительно в это же время была расшифрована дифракционная картина малоуглового рентгеновского рассеяния актомиозинового комплекса, а также получены его крио-электронные микрофотографии высокого разрешения. Последствиями морфологических достижений явились создание атомно-молекулярной модели мышечного сокращения, определение местоположения и геометрии АТР-связывающего активного центра и области миозина, периодически контактирующей с актином и обусловливающей относительное перемещение нитей, уточнение мест локализации на тонком филаменте тропомиозина и тропонинового комплекса и их роли в реализации и регуляции АТР-зависимого механизма мышечного сокращения. Сказанное выше о связи между знанием строения мышечной системы и пониманием механизма ее действия, т.е. между морфологией различных уровней структурной организации и физиологией мышцы, иллюстрирует схема, приведенная на рис. 1.37. Жирные стрелки указывают направление строго последовательного ступенчатого процесса познания структуры, а противоположно ориентированные тонкие стрелки - процесса познания функтщи биосистемы. [c.133]

Гладкие мышцы тоже содержат актин и, в меньших количествах, миозин, однако эти белки не организованы в повторяющиеся комплексы — саркомеры. Сокращение здесь тоже зависит от ионов Са +, хотя эти ионы, по-видимому, присоединяются непосредственно к миозину (а не к тропонину), где активируют миозиновую АТР-азу и обеспечивают прикрепление головки миозина к актину. Полагают, что сам механизм сокращения основан на скольжении актина вдоль нитей миозина, как и в модели скользящих нитей. В гладких мышцах имеются и другие типы нитей, которые, возможно, генерируют добавочную силу, а также обеспечивают прикрепление сократительных структур к клеточным оболочкам. Система Т-трубочек обычно отсутствует быстрого распространения деполяризации на внутреннюю часть волокна, по-видимому, не требуется, так как гладкие мышцы сокращаются более медленно. Таким образом, способ электромеханического сопряжения в некоторых отношениях отличается от такового в скелетной мышце. Кроме того, электрическая активность, лежащая в основе возбуждения, здесь значительно варьирует. Некоторые гладкие мышцы, например в пищеварительном тракте, способны к спонтанному сокращению. Эту способность обусловливают медленные периодические волны деполяризации, генерирующие потенциалы действия в волокнах. Влияние нервной стимуляции проявляется в видоизменении [c.17]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология