Гуанидирование

ВЫХ оснований с последующим восстановлением боргидридом натрия д) гуанидирование (до производных гомоаргинина) е) карбамоилирование, а также дансилирование. Последняя реакция широко используется при анализе первичной структуры белков и пептидов (см. с. 37), а также для введения флуоресцентной метки в белки. Все перечисленные реакции могут применяться и для модификации N-концевой аминогруппы белков и пептидов. [c.161]

В некоторых случаях добавляемые агенты присоединяются к соответствующим группам биополимеров относительно прочной химической связью, переводя их из ионогенных в неионогенные. В этом случае по разности кривых титрования до и после модификации определяют область титрования и количество интересующих групп. Особенно специфичными в этом отношении являются реакции К-ацетилирования, К-гуанидирования и эсте-рификации карбоксильных групп. Использование этого метода, однако, в ряде случаев вызывает денатурационные изменения макромолекул, поэтому к интерпретации полученных кривых титрования следует подходить с большой осторожностыа. [c.27]

Синтез Бодански. Как и в рассмотренном выше синтезе Arg -вазопрессина, Бодански и сотр. [2776] использовали при получении Arg -вазотоцина метод, включающий гуанидирование [c.461]

Синтез Габриэля с меченым фталимидом Реакция Кнопа с меченым аммиаком Гуанидирование меченой изомочевиной [c.144]

В последнее время для этой цели был избран уксусный ангидрид. Сейчас разработан (и включен в переработанную таблицу) также метод гуанидирования — превращение остатков лизина в остатки гомоаргинина с помощью О-метилизомочевины. Этот метод, повидимому, специфичен по отношению к аминогруппам, и, вероятно, реакция проходит только с остатками лизина. Он является перспективным для изучения влияния заряда и конфигурации на физические и биологические свойства белков. [c.282]

Получение способного кристаллизоваться гуанидированного производного сывороточного альбумина человека, которое является столь же гомогенным, как и необработанный белок, и имеет одинаковые с последним молекулярный вес и форму молекулы [c.329]

Одним из наиболее очевидных различий между природным белком и его химически измененным производным является различие в их растворимости. Этого следовало ожидать, так как обычно реакции, в которые вступают функциональные группы белков, приводят к потере или к приобретению заряженного остатка, а растворимость белка представляет собой функцию количества заряженных групп и их взаимодействия с компонентами среды. Например, при этерификации и ацилировании могут блокироваться многие карбоксильные или аминогруппы, а при дезаминировании отщепляется большое количество аминогрупп. Сульфатирование и фосфорилирование совершенно изменяют растворимость белков. При гуанидировании, во время которого происходит только обмен аминогруппы на гуанидинную группу, растворимость сывороточного альбумина настолько резко уменьшается, что продукт реакции ведет себя подобно эвглобулину. Однако растворимость плакальбумина при рН 4,7 в 30%-ном растворе сернокислого аммония в 16 раз превосходит растворимость яичного альбумина. [c.339]

Обшая концентрация белка 10 г/л. Пунктирная линия соответствует альбумину, содержащему 32 гуанидированные аминогруппы ионная сила раствора 0,01. Сплошные линии со- [c.340]

Кристаллический гуанидированный альбумин сыворотки крови человека, по данным ультрацентрифугирования, является столь же гомогенным, как и исходный неизмененный белок оба они содержат приблизительно по 5% несколько быстрее оседающего компонента. Ни один из препаратов не обнаруживал заметных изменений в скорости перемещения границы. Таким образом, гуанидированный сывороточный альбумин представляет собой, повидимому, наиболее гомогенное из до сих пор полученных производных белка, за исключением, быть может, некоторых производных пепсина во всяком случае, это соединение было подвергнуто наиболее строгим испытаниям на гомогенность. Сывороточный альбумин, этерифицирован-ный производными ди-азоуксусной кислоты, также не обнаруживает никаких изменений в величине и форме мо- [c.342]

Рис. 4. Кривая титрования гуанидированного сывороточного альбумина при 25° ионная сила раствора 0,15 [159].

Гуанидированне -( -нафтил)- -аланина проходит с трудом, а выход не превышает 15%. Этот результат находится в тесной связи с прежним наблюдением О. С. Урбанской, установившей, что -аминокислоты с жирным радикалом в -положении п анидируются легче, чем кислоты с -фе-нильным остатком, и что реакция проходит тем легче, чем меньше молекулярный вес алкильного остатка. Больший молекулярный вес нафтиль-ного радикала оказывает влияние, и выход падает до 15%. [c.530]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология