Буфер фосфатный

Ацетатный буфер Фосфатный буфер Боратный буфер [c.116]

Буфер (фосфатный или трис 0,2 Л ), pH 7,4. . . 0,25 мл [c.145]

Реактивы. 1. Забуференный раствор солянокислого семикар-базида. Буфер фосфатный, pH 7. Готовят путем смешивания [c.170]

Хлористый натрий, сульфат аммония, ацетон, спирт, эфир, соляная кислота, ацетатный буфер, фосфатный буфер [c.245]

Так как ферменты являются белками и имеют характер амфолитов, то следует ожидать, что концентрация ионов водорода будет оказывать значительное влияние на активность фермента. Действительно, каждый фермент имеет оптимум pH для проявления своей максимальной активности. Для некоторых ферментов границы оптимума очень узки, для других они шире. Оптимум pH может зависеть от типа применяющегося буфера — фосфатного, ацетатного, цитратного и т. п. [c.71]

В ионообменной хроматографии на катионитах в Н+-форме в большинстве случаев используют разбавленные водные растворы кислот (хлороводородной, муравьиной и др.) или кислотные буферные растворы (фосфатные, ацетатные, цитратные). Удерживание веществ при этом понижается с уменьшением pH подвижной фазы. В хроматографии на ионитах в ОН-форме, наоборот с возрастанием pH понижается удерживание подвижная фаза содержит основные буферы (фосфатные, боратные и т. п.). Если иониты используют в форме соли, что при аналитической ионообменной хроматографии бывает часто, то удерживание зависит от концентрации противоиона в подвижной фазе. Кроме буфера подвижная фаза содержит в этом случае и добавки нейтральной соли, в частности хлорида натрия или хлорида калия. Для подавления неионогенных взаимодействий разделяемых веществ с матрицей ионита иногда в подвижную фазу добавляют органические растворители, чаще всего алифатические спирты. [c.249]

Ацетатный буфер Фосфатные буферы [c.747]

В и е,почиом буфере (фосфатный буфер, pH = 8,09) сурьмяный электрод давал верные показания до концентрации 1 а230д 125 мМ/л, при более же высоких концентрациях он давал отк, юноиия в сторону более высоких значений pH. [c.151]

Для каждого конкретного белка такую зависимость легко получить экспериментально. Удобно, напри ер, в разные карманы одной пластины геля последовательно, через известные промежутки времени, вносить аликвоты раствора исследуемого белка. К моменту прекращения опыта для каждого трека на пластине будет известна продолжительность электрофореза, а расстояние миграции легко измерить. Это можно сделать даже для смеси нескольких белков. Дал е по экспериментальным точкам строят график зависимости у/ от О, имеющий вид прямой линии. Тангенс угла наклона этой прямой —значение коэффициента а в написанном выше уравнении. Ясно, что этот коэффи-цие.нт должен зависеть от молекулярной массы белка чем он крупнее, тем медленнее мигрирует в геле. Оказывается, что соотношение между логарифмами коэффициента а и молекулярной массы белка имеет тоже приблизительно линейный характер в широком интервале молекулярных масс — от 20 до 950 тыс. дальтон. Коэффициенты в этом втором линейном уравнении зависят от выбора буфера. Авторы дают их значения для трех стандартных буферов фосфатного (pH 7,2), Трис-боратно-го (pH 8,2) и Трис-барбитуратного (pH 9,8). Так, для 0,01 М Ыа-фосфатного буфера (pH 7,2) имеет место зависимость lgЛi=l,93 lga- -6,99. Точность определения молекулярной массы невысока — в среднем 20%. Однако важное достоинство метода состоит в возможности оценивать суммарную молекулярную массу белков, состоящих из субъединиц, которые диссоциируют при обработке ДДС-Ыа. Таким образом, комбинируя результаты определения молекулярной массы некоего белка описанным методом с тем, что дает для него же электрофорез с использованием ДДС-Ыа, можно выяснить субъединичное строение белка. [c.76]

Для каждого конкретного белка такую зависимость легко получить экспериментально. Удобно, например, в разные карманы одной пластины геля последовательно, через известные промежутки времени, вносить аликвоты раствора исследуемого белка. К моменту прекрашения опыта для каждого трека на пластине будет известна продолжительность электрофореза, а расстояние миграции легко измерить. Это можно сделать даже для смеси нескольких белков. Далее по экспериментальным точкам строят график зависимости 1 от В, имеющий вид прямой линии. Тангенс угла наклона этой прямой—значение коэффициента а в написанном выше уравнении. Ясно, что этот коэффициент должен зависеть от молекулярной массы белка чем он крупнее, тем медленнее мигрирует в геле. Оказьшается, что соотношение между логарифмами коэффициента а и молекулярной массы белка имеет тоже приблизительно линейный характер в широком интервале молекулярных масс—от 20 до 950 тыс. дальтон. Коэффициенты в этом втором линейном уравнении зависят от выбора буфера. Авторы дают их значения для трех стандартных буферов фосфатного (рН 7,2), Трис-боратно-го (pH 8,2) и Трис-барбитуратного (pH 9,8). Так, для 0,01 М Ка-фосфатного буфера (pH 7,2) имеет место зависимость [c.76]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология