Абиогенный синтез полипептидов

Синтез полипептидов в процессе эволюции органических соединений в абиогенных условиях древней Земли, по-видимому, происходил в результате простых и прямых реакций без применения защитных групп и без помощи сложной химическ ой техники. [c.278]

Наибольший интерес представляют данные в пользу возможности абиогенного синтеза высокомолекулярных пептидов (полипептидов). С. Фокс (S. Fox) осуществ ил опыты по термической сополимеризации смеси, состоящей из 18 природных аминокислот. Нагревание безводной смеси аминокислот в течение 6—10 ч при 170—180° приводило к образованию полипептидов, выход которых в зависимости от условий составлял 5—40%. Проведение реакции в присутствии фосфорной или полифосфорной кислот ускоряло процесс полимеризации и позволяло снизить температуру опыта до 65°, а его продолжительность — до 1 ч. [c.168]

С. Фокс (S.Fox) осуществил абиогенный синтез полипептидов, состоящих из 18 природных аминокислот, с молекулярной массой от 3000 до 10000 Да. Особенностью первичной структуры этих полимеров была обнаруженная у них определенная последовательность аминокислотных остатков в цепи, обусловленная, вероятно, структурными особенностями самих аминокислот. Полученные полимеры обладали многими свойствами, сближающими их с природными белками служили источником питания для микроорганизмов, гидролизовались протеиназами, при кислотном гидролизе давали смесь аминокислот, обладали каталитической активностью и способностью к образованию микросистем, отграниченных от окружающей среды мембраноподобными поверхностными слоями. Из-за большого сходства с природными белками полипептиды, синтезированные С. Фоксом, были названы про-теиноидами (белковоподобными веществами). [c.193]

В гл. V и VI мы рассматривали факты, свидетельствующие о том, что специфические свойства и функции любого белка определяются не только относительным числом и последовательностью аминокислотных остатков, но также трехмерной структурой белка в целом. Кроме того, в настоящее время известно, что сама третичная структура есть функция первичной структуры, т. е. последовательности аминокислот, и упаковка белковых цепей не определяется непосредственно генетическими факторами. Далее, даже если первичная ассоциация нуклеотидов была небеспорядочной, все же, но-видимому, нет оснований считать, что полипептиды, синтезировавшиеся под контролем абиогенных полинуклеотидов, непременно должны были обладать биологически значимыми функциями. С другой стороны, ясно, что как окружающая среда, так и сами взаимодействующие элементы в силу присущих им свойств могут накладывать ограничения на процесс синтеза полипептидов (за счет взаимодействий между объединяющимися мономерами и за счет пространственных взаимодействий со средой). Если предполагаемая модель биогенеза, базирующаяся иа белках, верна, то у нас имеется готовое объяснение для механизма появления полинуклеотидов, содержащих информацию, которая имеет отношение только к биологически выгодным полипептидам. В противном случае, вероятнее всего, появлялись бы многочисленные бессмысленные полипептиды и перед нами встала бы проблема малоэффективной системы проб и ошибок. Итак, образовавшиеся прн добиологическом синтезе полипептидов последовательности могли быть результатом прямого взаимодействия мономеров и взаимодействия между окружающей средой и полимерсинтезирующей системой. Если была необходимость в наличии нуклеиновых кислот, то из этого непосредственным образом не следует, что кодируемая ими последовательность амино- [c.327]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология